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万見
- PDB-1e9p: Crystal structure of bovine Cu, Zn SOD to 1.7 Angstrom (3 of 3) -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1e9p
タイトルCrystal structure of bovine Cu, Zn SOD to 1.7 Angstrom (3 of 3)
要素(SUPEROXIDE DISMUTASEスーパーオキシドディスムターゼ) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / SOD / ENZYME (酵素) / SUPEROXIDE (超酸化物) / ASYMMETRY
機能・相同性
機能・相同性情報


neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / regulation of protein kinase activity ...neurofilament cytoskeleton organization / protein phosphatase 2B binding / relaxation of vascular associated smooth muscle / response to superoxide / peripheral nervous system myelin maintenance / retina homeostasis / negative regulation of cholesterol biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process / auditory receptor cell stereocilium organization / regulation of protein kinase activity / myeloid cell homeostasis / muscle cell cellular homeostasis / superoxide metabolic process / heart contraction / positive regulation of catalytic activity / スーパーオキシドディスムターゼ / transmission of nerve impulse / superoxide dismutase activity / regulation of multicellular organism growth / response to axon injury / glutathione metabolic process / ovarian follicle development / 着床 / reactive oxygen species metabolic process / dendrite cytoplasm / removal of superoxide radicals / regulation of mitochondrial membrane potential / locomotory behavior / response to organic substance / positive regulation of cytokine production / sensory perception of sound / response to hydrogen peroxide / 血圧 / ペルオキシソーム / protein polyubiquitination / ubiquitin-protein transferase activity / response to heat / protein-folding chaperone binding / cytoplasmic vesicle / 精子形成 / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / response to ethanol / intracellular iron ion homeostasis / negative regulation of neuron apoptotic process / positive regulation of MAPK cascade / copper ion binding / neuronal cell body / protein homodimerization activity / protein-containing complex / ミトコンドリア / zinc ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 1. / Superoxide dismutase, copper/zinc, binding site / Copper/Zinc superoxide dismutase signature 2. / Superoxide dismutase, copper/zinc binding domain / Superoxide dismutase (Cu/Zn) / superoxide dismutase copper chaperone / Copper/zinc superoxide dismutase (SODC) / Superoxide dismutase-like, copper/zinc binding domain superfamily / Immunoglobulin-like / サンドイッチ / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COPPER (II) ION / Superoxide dismutase [Cu-Zn]
類似検索 - 構成要素
生物種BOS TAURUS (ウシ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Hough, M.A. / Hasnain, S.S.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2000
タイトル: Conformational Variability of the Cu Site in One Subunit of Bovine Cuzn Superoxide Dismutase: The Importance of Mobility in the Glu119-Leu142 Loop Region for Catalytic Function.
著者: Hough, M.A. / Strange, R.W. / Hasnain, S.S.
履歴
登録2000年10月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02000年12月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12012年6月13日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: SUPEROXIDE DISMUTASE
B: SUPEROXIDE DISMUTASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,9266
ポリマ－30,6702
非ポリマー2564
水3,117173
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1530 Å2
ΔGint-36.2 kcal/mol
Surface area13030 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)47.800, 51.100, 148.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE / スーパーオキシドディスムターゼ


分子量: 15362.827 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P00442, EC: 1.13.1.1
#2: タンパク質 SUPEROXIDE DISMUTASE / スーパーオキシドディスムターゼ


分子量: 15306.700 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) BOS TAURUS (ウシ) / 参照: UniProt: P00442, EC: 1.13.1.1
#3: 化合物 ChemComp-CU / COPPER (II) ION / 銅


分子量: 63.546 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cu
#4: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#5: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 173 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細DESTROYS RADICALS TOXIC TO BIOLOGICAL SYSTEMS WHICH ARE NORMALLY PRODUCED WITHIN THE CELLS 2 ...DESTROYS RADICALS TOXIC TO BIOLOGICAL SYSTEMS WHICH ARE NORMALLY PRODUCED WITHIN THE CELLS 2 PEROXIDE RADICAL + 2 H(+) = O(2) + H(2)O(2).

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 55 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: pH 6.50
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
117 %(w/v)PEG40001reservoir
2100 mMsodium chloride1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 287 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: BL-6A / 波長: 1
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→75 Å / Num. obs: 104800 / % possible obs: 91.2 % / 冗長度: 3 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Net I/σ(I): 9.8
反射 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 91
反射
*PLUS
Num. obs: 40372 / Num. measured all: 104800
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 91 %

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解析

ソフトウェア
名称分類
REFMAC精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1CBJ

1cbj


解像度: 1.7→75 Å / SU B: 2.2 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.09
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.202 -5 %RANDOM
Rwork0.185 ---
obs-40008 91 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→75 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2140 0 4 173 2317
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.026
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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