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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1d4f | ||||||
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タイトル | CRYSTAL STRUCTURE OF RECOMBINANT RAT-LIVER D244E MUTANT S-ADENOSYLHOMOCYSTEINE HYDROLASE | ||||||
要素 | S-ADENOSYLHOMOCYSTEINE HYDROLASE | ||||||
キーワード | HYDROLASE (加水分解酵素) / S-adenosylhomocysteine hydrolase / AdoHcyase / AdoHcy (S-アデノシル-L-ホモシステイン) / Mutagenesis / X-ray crystal structure (X線回折) / Enzyme structure | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 adenosylselenohomocysteinase activity / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / adenosylhomocysteinase / S-adenosylmethionine cycle / adenosylhomocysteinase activity / メチル化 ...adenosylselenohomocysteinase activity / S-adenosylhomocysteine catabolic process / Sulfur amino acid metabolism / circadian sleep/wake cycle / adenyl nucleotide binding / chronic inflammatory response to antigenic stimulus / adenosylhomocysteinase / S-adenosylmethionine cycle / adenosylhomocysteinase activity / メチル化 / response to nutrient / NAD binding / : / メラノソーム / one-carbon metabolic process / response to hypoxia / copper ion binding / 小胞体 / identical protein binding / 細胞核 / 細胞質基質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Rattus norvegicus (ドブネズミ) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.8 Å | ||||||
データ登録者 | Komoto, J. / Huang, Y. / Takusagawa, F. / Gomi, T. / Ogawa, H. / Takata, Y. / Fujioka, M. | ||||||
引用 | ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2000 タイトル: Effects of site-directed mutagenesis on structure and function of recombinant rat liver S-adenosylhomocysteine hydrolase. Crystal structure of D244E mutant enzyme. 著者: Komoto, J. / Huang, Y. / Gomi, T. / Ogawa, H. / Takata, Y. / Fujioka, M. / Takusagawa, F. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1d4f.cif.gz | 342.4 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1d4f.ent.gz | 278.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1d4f.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/1d4f ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/d4/1d4f | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
関連構造データ | |
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類似構造データ |
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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Components on special symmetry positions |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 47479.738 Da / 分子数: 4 / 変異: D244E / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 器官: LIVER肝臓 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P10760, adenosylhomocysteinase #2: 化合物 | ChemComp-NAD / #3: 化合物 | ChemComp-ADN / #4: 水 | ChemComp-HOH / | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.44 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.51 % | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2 詳細: 22% PEG 4000, 50 mM Tris/HCl, 2% glycerol, 10% isopropanol, and 1 mM DTT. Protein concentration is 10 mg/mL., pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 295K | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS 温度: 22 ℃ / 詳細: used seeding | |||||||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 93 K |
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放射光源 | 由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU200 / 波長: 1.5418 |
検出器 | タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年11月27日 |
放射 | プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.8→8 Å / Num. all: 241990 / Num. obs: 241990 / % possible obs: 91.8 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.7 % / Biso Wilson estimate: 15 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.105 / Net I/σ(I): 24.4 |
反射 シェル | 解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 2.7 % / Rmerge(I) obs: 0.265 / Num. unique all: 3808 / % possible all: 83.7 |
反射 | *PLUS 最低解像度: 20 Å / Num. obs: 43000 / % possible obs: 85.6 % / Num. measured all: 241990 / Rmerge(I) obs: 0.093 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 解像度: 2.8→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
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拘束条件 |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.843 / 分類: refinement | |||||||||||||||||||||||||
精密化 | *PLUS 最高解像度: 2.8 Å / 最低解像度: 8 Å / σ(F): 0 / % reflection Rfree: 10 % | |||||||||||||||||||||||||
溶媒の処理 | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
原子変位パラメータ | *PLUS | |||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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