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基本情報

エントリ情報
データベース: PDB / ID: 1cz7
タイトルTHE CRYSTAL STRUCTURE OF A MINUS-END DIRECTED MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD REVEALS VARIABLE DIMER CONFORMATIONS
構成要素MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / NCD CRYSTAL STRUCTURE / MICROTUBULE MOTORS / KINESIN SUPERFAMILY
機能・相同性Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Kinesin-like protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / spindle assembly involved in female meiosis / minus-end directed microtubule sliding ...Kinesin motor domain profile. / Kinesin motor domain signature. / Kinesin motor domain / Kinesin motor domain superfamily / Kinesin-like protein / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Kinesin motor domain, conserved site / Kinesin motor domain / spindle assembly involved in female meiosis / minus-end directed microtubule sliding / spindle assembly involved in meiosis / regulation of mitotic spindle elongation / distributive segregation / mitotic spindle microtubule / mitotic spindle elongation / meiotic spindle organization / ATP-dependent microtubule motor activity, minus-end-directed / microtubule bundle formation / regulation of mitotic spindle assembly / 紡錘体 / mitotic centrosome separation / kinesin complex / microtubule motor activity / mRNA transport / spindle organization / mitotic spindle assembly / microtubule-based movement / mitotic spindle organization / chromosome segregation / 紡錘体 / spindle / 微小管 / microtubule binding / ATPase activity / 中心体 / 細胞分裂 / protein homodimerization activity / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / Protein claret segregational
機能・相同性情報
試料の由来Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
実験手法X線回折 / シンクロトロン / 2.9 Å 分解能
データ登録者Kozielski, F.K. / De Bonis, S. / Burmeister, W. / Cohen-Addad, C. / Wade, R.
引用ジャーナル: Structure Fold.Des. / : 1999
タイトル: The crystal structure of the minus-end-directed microtubule motor protein ncd reveals variable dimer conformations.
著者: Kozielski, F. / De Bonis, S. / Burmeister, W.P. / Cohen-Addad, C. / Wade, R.H.
構造検証レポート
簡易版詳細版構造検証レポートについて
日付登録: 1999年9月1日 / 公開: 1999年11月5日
改定日付Data content typeGroupProviderタイプ
1.01999年11月5日Structure modelrepositoryInitial release
1.12008年4月27日Structure modelVersion format compliance
1.22011年7月13日Structure modelVersion format compliance

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
B: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
C: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
D: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,27412
ポリマ-184,4684
非ポリマ-1,8068
2,666148
1
A: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
B: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,1376
ポリマ-92,2342
非ポリマ-9034
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)3320
ΔGint (kcal/M)-52
Surface area (Å2)32230
実験手法PISA
2
C: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
D: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)93,1376
ポリマ-92,2342
非ポリマ-9034
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area (Å2)4650
ΔGint (kcal/M)-62
Surface area (Å2)35480
実験手法PISA
3
C: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
D: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
ヘテロ分子

C: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
D: MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)186,27412
ポリマ-184,4684
非ポリマ-1,8068
724
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation3_556-x,y,-z+3/21
Buried area (Å2)10740
ΔGint (kcal/M)-125
Surface area (Å2)69520
実験手法PISA
単位格子
γ
α
β
Length a, b, c (Å)116.194, 148.827, 261.516
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number20
Cell settingorthorhombic
Space group name H-MC 2 2 21

-
構成要素

#1: タンパク質・ペプチド
MICROTUBULE MOTOR PROTEIN NCD / NCD / CLARET SEGREGATIONAL PROTEIN


分子量: 46117.004 Da / 分子数: 4 / 断片: CONSTRUCT MC5 FROM NCD
由来: (組換発現) Drosophila melanogaster (キイロショウジョウバエ)
: Drosophila / プラスミドの名称: PET / 属 (発現宿主): Escherichia / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P20480
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / : Mg / マグネシウム
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / : C10H15N5O10P2 / アデノシン二リン酸 / コメント: ADP (エネルギー貯蔵分子) *YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 148 / : H2O /

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実験情報

-
実験

実験実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶Density Matthews: 3.06 / Density percent sol: 59.85 %
結晶化温度: 292 K
実験手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
pH: 6.2
詳細: PEG 4000, NACL, MGCL2, K3PO4, pH 6.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K
結晶
*PLUS
Density percent sol: 58.6 %
結晶化
*PLUS
温度: 20 ℃ / pH: 6.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度通称Crystal IDSol IDChemical formula
15 mg/mlprotein1drop
26.8 %PEG80001drop
31 M1dropNaCl
42 mMATP1drop
53.5 mMdithiothreitol1drop
610 mM1dropMgCl2
725 mMsodium phosphate1drop
825 mMsodium phophate1reservoir
913.5 %PEG80001reservoir
102 M1reservoirNaCl
117 mMdithiothreitol1reservoir

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データ収集

回折平均測定温度: 100 kelvins
線源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / Wavelength: 0.928
ディテクタタイプ: MARRESEARCH / ディテクタ: CCD / Collection date: 1998年12月20日
放射Diffraction protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic or laue m l: M / Scattering type: x-ray
放射波長波長: 0.928 Å / 相対比: 1
反射D resolution high: 2.9 Å / D resolution low: 4 Å / Number all: 50539 / Number obs: 48773 / Observed criterion sigma I: 1 / Rmerge I obs: 0.085 / Percent possible obs: 96.5
反射シェル最高分解能: 2.9 Å
Reflection
*PLUS
Number measured all: 136320
Reflection shell
*PLUS
最低分解能: 3 Å / Rmerge I obs: 0.28

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解析

ソフトウェア
名称分類
AMoREphasing
CNSrefinement
DENZOdata reduction
SCALEPACKdata scaling
精密化詳細: SIMULATED ANNEALING, NCS / R Free selection details: RANDOM / Cross valid method: THROUGHOUT / Sigma F: 2 / Stereochemistry target values: ENGH & HUBER
原子変位パラメータAniso B11: 14.632 Å2 / Aniso B12: 0 Å2 / Aniso B13: 0 Å2 / Aniso B22: 15.315 Å2 / Aniso B23: 0 Å2 / Aniso B33: -29.946 Å2
最小二乗法精密化のプロセスR factor R free: 0.294 / R factor R work: 0.258 / R factor obs: 0.258 / 最高分解能: 2.9 Å / 最低分解能: 4 Å / Number reflection R free: 2463 / Number reflection all: 50539 / Number reflection obs: 48773 / Percent reflection R free: 5 / Percent reflection obs: 96.5
精密化 #LAST最高分解能: 2.9 Å / 最低分解能: 4 Å
置いた原子数 #LASTタンパク質: 11179 / 核酸: 0 / リガンド: 112 / 溶媒: 148 / 合計: 11439
ソフトウェア
*PLUS
名称: CNS / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Sigma F: 2
最小二乗法精密化のプロセス
*PLUS
最高分解能: 2.9 Å / 最低分解能: 4 Å / Percent reflection R free: 5
精密化中の拘束条件
*PLUS
Refine IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.014
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.6

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万見について

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お知らせ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

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2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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