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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1bot
タイトルCRYSTAL STRUCTURE OF THE COMPLEX BETWEEN ESCHERICHIA COLI GLYCEROL KINASE AND THE ALLOSTERIC REGULATOR FRUCTOSE 1,6-BISPHOSPHATE.
要素PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / KINASE (キナーゼ) / ALLOSTERIC REGULATION (アロステリック効果) / FRUCTOSE BISPHOSPHATE
機能・相同性
機能・相同性情報


glycerol kinase / glycerol kinase activity / glycerol-3-phosphate metabolic process / glycerol metabolic process / glycerol catabolic process / リン酸化 / DNA damage response / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding ...glycerol kinase / glycerol kinase activity / glycerol-3-phosphate metabolic process / glycerol metabolic process / glycerol catabolic process / リン酸化 / DNA damage response / zinc ion binding / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate kinase, FGGY, conserved site / Carbohydrate kinase, FGGY / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain ...FGGY family of carbohydrate kinases signature 1. / Glycerol kinase / FGGY family of carbohydrate kinases signature 2. / Carbohydrate kinase, FGGY, conserved site / Carbohydrate kinase, FGGY / Carbohydrate kinase, FGGY, N-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, N-terminal domain / Carbohydrate kinase, FGGY, C-terminal / FGGY family of carbohydrate kinases, C-terminal domain / ATPase, nucleotide binding domain / ATPase, nucleotide binding domain / Nucleotidyltransferase; domain 5 / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.05 Å
データ登録者Ormo, M. / Bystrom, C.E. / Remington, S.J.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 1998
タイトル: Crystal structure of a complex of Escherichia coli glycerol kinase and an allosteric effector fructose 1,6-bisphosphate.
著者: Ormo, M. / Bystrom, C.E. / Remington, S.J.
履歴
登録1998年8月5日登録サイト: BNL / 処理サイト: RCSB
改定 1.01999年1月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月27日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
O: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
Z: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,7475
ポリマ－112,3252
非ポリマー4223
水0
1
O: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子

O: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,9866
ポリマ－112,3252
非ポリマー6614
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area4030 Å2
ΔGint-13 kcal/mol
Surface area32480 Å2
手法PISA, PQS
2
Z: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子

Z: PROTEIN (GLYCEROL KINASE)
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)112,5094
ポリマ－112,3252
非ポリマー1842
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_556y,x,-z+11
Buried area4070 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area33920 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)168.800, 168.800, 202.700
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (-0.68994, -0.311658, -0.653338), (-0.325823, -0.672259, 0.664761), (-0.646391, 0.671518, 0.362273)
ベクター: 155.99388, 22.12158, 63.89221)

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN (GLYCEROL KINASE)


分子量: 56162.352 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / プラスミド: GKWT(PET28B) / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6F3, glycerol kinase
#2: 化合物 ChemComp-EPE / 4-(2-HYDROXYETHYL)-1-PIPERAZINE ETHANESULFONIC ACID / HEPES / HEPES / HEPES


分子量: 238.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18N2O4S / コメント: pH緩衝剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル / グリセリン


分子量: 92.094 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 6.4 Å3/Da / 溶媒含有率: 81 %
結晶化pH: 7.5
詳細: 1M SODIUM CITRATE, 0.1M HEPES PH 7.5, 1MM BME, CRYO PROTECTION WAS ACHIEVED BY SOAKING CRYSTAL IN MOTHER LIQUOR CONTAINING 20% GLYCEROL FOR 4 HOURS
結晶化
*PLUS
pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 Msodium citrate1reservoir
20.1 MHEPES1reservoir
31 mMbeta-mercaptoethanol1reservoir
412 mg/mlprotein1drop
510 mMglycerol1drop
61 mMEDTA1drop
72 mMbeta-mercaptoethanol1drop
820 mMHEPES1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 102 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS II / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年3月15日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.05→20 Å / Num. obs: 45656 / % possible obs: 81 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.8 % / Biso Wilson estimate: 25.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.09

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
TNT5F精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1GLA

1gla


解像度: 3.05→20 Å / Isotropic thermal model: TNT BCORREL / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: TNT PROTGEO
Rfactor反射数%反射
Rwork0.219 --
all-174719 -
obs-48098 81 %
溶媒の処理Bsol: 300 Å2 / ksol: 0.75 e/Å3
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.05→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7837 0 27 0 7864
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数Weight
X-RAY DIFFRACTIONt_bond_d0.01680223
X-RAY DIFFRACTIONt_angle_deg2.56396496
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d21.07147860
X-RAY DIFFRACTIONt_incorr_chiral_ct0
X-RAY DIFFRACTIONt_pseud_angle
X-RAY DIFFRACTIONt_trig_c_planes0.0152094
X-RAY DIFFRACTIONt_gen_planes0.012117120
X-RAY DIFFRACTIONt_it3.755799710
X-RAY DIFFRACTIONt_nbd0.02436735
ソフトウェア
*PLUS
名称: TNT / バージョン: 5F / 分類: refinement
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev idealWeight
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONt_dihedral_angle_deg21.0710
X-RAY DIFFRACTIONt_plane_restr0.01220

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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