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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1beq | ||||||
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タイトル | INTERACTION BETWEEN PROXIMAL AND DISTALS REGIONS OF CYTOCHROME C PEROXIDASE | ||||||
要素 | CYTOCHROME C PEROXIDASEシトクロムcペルオキシダーゼ | ||||||
キーワード | PEROXIDASE (ペルオキシダーゼ) / OXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 シトクロムcペルオキシダーゼ / cytochrome-c peroxidase activity / response to reactive oxygen species / hydrogen peroxide catabolic process / peroxidase activity / ミトコンドリア / cellular response to oxidative stress / ミトコンドリアマトリックス / heme binding / ミトコンドリア / metal ion binding 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / 解像度: 2.16 Å | ||||||
データ登録者 | Miller, M.A. | ||||||
引用 | ジャーナル: To be Published タイトル: Interaction between Proximal and Distals Regions of Cytochrome C Peroxidase 著者: Miller, M.A. / Han, G.W. / Kraut, J. #1: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996 タイトル: A Ligand-Gated, Hinged Loop Rearrangement Opens a Channel to a Buried Artificial Protein Cavity 著者: Fitzgerald, M.M. / Musah, R.A. / Mcree, D.E. / Goodin, D.B. #2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994 タイトル: A Cation Binding Motif Stabilizes the Compound I Radical of Cytochrome C Peroxidase 著者: Miller, M.A. / Han, G.W. / Kraut, J. #3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1990 タイトル: X-Ray Structures of Recombinant Yeast Cytochrome C Peroxidase and Three Heme-Cleft Mutants Prepared by Site-Directed Mutagenesis 著者: Wang, J.M. / Mauro, M. / Edwards, S.L. / Oatley, S.J. / Fishel, L.A. / Ashford, V.A. / Xuong, N.H. / Kraut, J. #4: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1987 タイトル: Yeast Cytochrome C Peroxidase: Mutagenesis and Expression in Escherichia Coli Show Tryptophan-51 is not the Radical Site in Compound I 著者: Fishel, L.A. / Villafranca, J.E. / Mauro, J.M. / Kraut, J. #5: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1984 タイトル: Crystal Structure of Yeast Cytochrome C Peroxidase Refined at 1.7-A Resolution 著者: Finzel, B.C. / Poulos, T.L. / Kraut, J. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1beq.cif.gz | 78.9 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1beq.ent.gz | 57.9 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1beq.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/be/1beq ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/be/1beq | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 33203.887 Da / 分子数: 1 / 変異: MET ILE ADDED AT N-TERMINUS, W191Y / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: COMPLEXED WITH A MES (+) ZWITTERION 由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) 参照: UniProt: P00431, シトクロムcペルオキシダーゼ |
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#2: 化合物 | ChemComp-HEM / |
#3: 化合物 | ChemComp-MES / |
#4: 水 | ChemComp-HOH / |
構成要素の詳細 | THE MUTATION DESTABILIZES THE 191 LOOP. IN MES BUFFER, A MOLECULE OF MES BINDS TO THE ENZYME, AND ...THE MUTATION DESTABILIZ |
配列の詳細 | THIS CYTOCHROME C PEROXIDASE DIFFERS FROM A PREVIOUSLY DEPOSITED STRUCTURE (PROTEIN DATA BANK ENTRY ...THIS CYTOCHROME |
-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.63 Å3/Da / 溶媒含有率: 53 % |
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結晶化 | pH: 6 / 詳細: 30% MPD; 50 MM MES/TRIS, PH 6.0 |
-データ収集
回折 | 平均測定温度: 273 K |
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放射光源 | 波長: 1.5418 |
検出器 | 日付: 1997年10月1日 |
放射 | 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 1.5418 Å / 相対比: 1 |
反射 | 最高解像度: 2.16 Å |
-解析
ソフトウェア | 名称: TNT / 分類: 精密化 | ||||||||||||||||||||||||||||||
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精密化 | 解像度: 2.16→20 Å / Isotropic thermal model: BCORREL / σ(F): 2 / 立体化学のターゲット値: PROTGEO 詳細: COORDINATES FOR RESIDUES -1, 0, AND 1 - 3 ARE NOT INCLUDED IN THIS ENTRY BECAUSE THESE RESIDUES COULD NOT BE RESOLVED IN THE FINAL ELECTRON DENSITY MAPS. WATER MOLECULES WITH B-FACTORS ...詳細: COORDINATES FOR RESIDUES -1, 0, AND 1 - 3 ARE NOT INCLUDED IN THIS ENTRY BECAUSE THESE RESIDUES COULD NOT BE RESOLVED IN THE FINAL ELECTRON DENSITY MAPS. WATER MOLECULES WITH B-FACTORS GREATER THAN 80 WERE NOT INCLUDED IN THE MODEL.
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.16→20 Å
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拘束条件 |
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