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- PDB-1ben: INSULIN COMPLEXED WITH 4-HYDROXYBENZAMIDE -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ben
タイトルINSULIN COMPLEXED WITH 4-HYDROXYBENZAMIDE
要素(HUMAN INSULINインスリン製剤) x 2
キーワードHORMONE (ホルモン) / INSULIN (インスリン) / GLUCOSE METABOLISM (炭水化物代謝)
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion ...negative regulation of NAD(P)H oxidase activity / negative regulation of glycogen catabolic process / regulation of cellular amino acid metabolic process / Signaling by Insulin receptor / IRS activation / nitric oxide-cGMP-mediated signaling / negative regulation of fatty acid metabolic process / Insulin processing / negative regulation of feeding behavior / regulation of protein secretion / positive regulation of peptide hormone secretion / Regulation of gene expression in beta cells / positive regulation of respiratory burst / positive regulation of dendritic spine maintenance / alpha-beta T cell activation / negative regulation of acute inflammatory response / negative regulation of respiratory burst involved in inflammatory response / negative regulation of protein secretion / fatty acid homeostasis / Synthesis, secretion, and deacylation of Ghrelin / positive regulation of glycogen biosynthetic process / positive regulation of lipid biosynthetic process / Signal attenuation / FOXO-mediated transcription of oxidative stress, metabolic and neuronal genes / negative regulation of gluconeogenesis / positive regulation of nitric oxide mediated signal transduction / regulation of protein localization to plasma membrane / COPI-mediated anterograde transport / negative regulation of lipid catabolic process / negative regulation of oxidative stress-induced intrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / 小胞 / positive regulation of protein autophosphorylation / Insulin receptor recycling / insulin-like growth factor receptor binding / NPAS4 regulates expression of target genes / positive regulation of protein metabolic process / neuron projection maintenance / endoplasmic reticulum-Golgi intermediate compartment membrane / positive regulation of brown fat cell differentiation / activation of protein kinase B activity / positive regulation of glycolytic process / Insulin receptor signalling cascade / positive regulation of mitotic nuclear division / Regulation of insulin secretion / positive regulation of nitric-oxide synthase activity / positive regulation of long-term synaptic potentiation / endosome lumen / positive regulation of cytokine production / acute-phase response / positive regulation of protein secretion / regulation of transmembrane transporter activity / positive regulation of cell differentiation / positive regulation of glucose import / negative regulation of proteolysis / regulation of synaptic plasticity / wound healing / insulin receptor binding / negative regulation of protein catabolic process / positive regulation of neuron projection development / hormone activity / 認識 / Golgi lumen / vasodilation / positive regulation of protein localization to nucleus / glucose metabolic process / regulation of protein localization / glucose homeostasis / cell-cell signaling / insulin receptor signaling pathway / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / protease binding / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / positive regulation of cell migration / G protein-coupled receptor signaling pathway / Amyloid fiber formation / 小胞体 / ゴルジ体 / negative regulation of gene expression / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of gene expression / regulation of DNA-templated transcription / extracellular space / extracellular region / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
インスリン / Insulin family / Insulin/IGF/Relaxin family / Insulin, conserved site / Insulin family signature. / Insulin-like / Insulin / insulin-like growth factor / relaxin family. / Insulin-like superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
4-HYDROXYBENZAMIDE / インスリン
類似検索 - 構成要素
手法X線回折 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Smith, G.D. / Ciszak, E. / Pangborn, W.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 1996
タイトル: A novel complex of a phenolic derivative with insulin: structural features related to the T-->R transition.
著者: Smith, G.D. / Ciszak, E. / Pangborn, W.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Role of C-Terminal B-Chain Residues in Insulin Assembly: The Structure of Hexameric Lysb28Prob29-Human Insulin
著者: Ciszak, E. / Beals, J.M. / Frank, B.H. / Baker, J.C. / Carter, N.D. / Smith, G.D.
#2: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1994
タイトル: Crystallographic Evidence for Dual Coordination Around Zinc in the T3R3 Human Insulin Hexamer
著者: Ciszak, E. / Smith, G.D.
#3: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1994
タイトル: The Structure of a Complex of Hexameric Insulin and 4'-Hydroxyacetanilide
著者: Smith, G.D. / Ciszak, E.
#4: ジャーナル: Proteins / 年: 1992
タイトル: The Structure of a Rhombohedral R6 Insulin/Phenol Complex
著者: Smith, G.D. / Dodson, G.G.
#5: ジャーナル: Philos.Trans.R.Soc.London,Ser.B / 年: 1988
タイトル: The Structure of 2Zn Pig Insulin Crystals at 1.5A Resolution
著者: Baker, E.N. / Blundell, T.L. / Cutfield, J.F. / Cutfield, S.M. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Hodgkin, D.C. / Hubbard, R.E. / Isaacs, N.W. / Reynolds, C.D. / Sakabe, K. / Sakabe, N. / Vijayan, N.M.
#6: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1984
タイトル: Structural Stability in the 4-Zinc Human Insulin Hexamer
著者: Smith, G.D. / Swenson, D.C. / Dodson, E.J. / Dodson, G.G. / Reynolds, C.D.
履歴
登録1996年2月15日-
改定 1.01996年7月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,0769
ポリマ－11,6354
非ポリマー4415
水3,027168
1
A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,8833
ポリマ－5,8182
非ポリマー651
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1670 Å2
ΔGint-14 kcal/mol
Surface area3680 Å2
手法PISA
2
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,1936
ポリマ－5,8182
非ポリマー3754
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area3930 Å2
手法PISA
3
A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,22827
ポリマ－34,90612
非ポリマー1,32215
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area20450 Å2
ΔGint-264 kcal/mol
Surface area11720 Å2
手法PISA
4
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,22827
ポリマ－34,90612
非ポリマー1,32215
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation2_556-y,x-y,z+11
crystal symmetry operation3_556-x+y,-x,z+11
Buried area13770 Å2
ΔGint-245 kcal/mol
Surface area18410 Å2
手法PISA
5
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,22827
ポリマ－34,90612
非ポリマー1,32215
水21612
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_554-y,x-y,z-11
crystal symmetry operation3_554-x+y,-x,z-11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area10050 Å2
ΔGint-214 kcal/mol
Surface area22120 Å2
手法PISA
6
A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)25,21215
ポリマ－24,6049
非ポリマー6086
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area7890 Å2
ΔGint-91 kcal/mol
Surface area15130 Å2
手法PISA
7
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,57818
ポリマ－17,4536
非ポリマー1,12512
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6300 Å2
ΔGint-141 kcal/mol
Surface area9730 Å2
手法PISA
8
A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,6499
ポリマ－17,4536
非ポリマー1963
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area6000 Å2
ΔGint-87 kcal/mol
Surface area10140 Å2
手法PISA
9
B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

B: HUMAN INSULIN
C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,07624
ポリマ－27,7559
非ポリマー1,32215
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area14940 Å2
ΔGint-220 kcal/mol
Surface area11430 Å2
手法PISA
10
A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,66521
ポリマ－27,7559
非ポリマー91012
水1629
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area13870 Å2
ΔGint-226 kcal/mol
Surface area11430 Å2
手法PISA
11
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

A: HUMAN INSULIN
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,66521
ポリマ－27,7559
非ポリマー91012
水1629
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_554x,y,z-11
crystal symmetry operation2_554-y,x-y,z-11
crystal symmetry operation3_554-x+y,-x,z-11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area8160 Å2
ΔGint-209 kcal/mol
Surface area17140 Å2
手法PISA
12
B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

B: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

C: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,07624
ポリマ－27,7559
非ポリマー1,32215
水1629
タイプ名称対称操作数
crystal symmetry operation1_556x,y,z+11
crystal symmetry operation2_556-y,x-y,z+11
crystal symmetry operation3_556-x+y,-x,z+11
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area8210 Å2
ΔGint-196 kcal/mol
Surface area18160 Å2
手法PISA
13
B: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

B: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子

B: HUMAN INSULIN
D: HUMAN INSULIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,51418
ポリマ－20,6046
非ポリマー91012
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_555-y,x-y,z1
crystal symmetry operation3_555-x+y,-x,z1
Buried area8630 Å2
ΔGint-184 kcal/mol
Surface area10850 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)80.720, 80.720, 37.630
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-31-

ZN

21D-31-

ZN

31D-32-

CL

41B-48-

HOH

51D-107-

HOH

61D-116-

HOH

詳細THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT OF INSULIN CONSISTS OF TWO INSULIN MONOMERS EACH CONSISTING OF TWO HETEROCHAINS. THE ENTRY PRESENTS COORDINATES FOR MONOMER I (CHAIN IDENTIFIERS A AND B) AND II (CHAIN IDENTIFIERS C AND D). APPLYING THE THREE-FOLD CRYSTALLOGRAPHIC SYMMETRY AXIS YIELDS A HEXAMER AROUND THE AXIS. THERE ARE TWO ZINC IONS AND ONE CHLORIDE ION PER INSULIN HEXAMER LOCATED ON THE THREE-FOLD AXIS AND HAVE OCCUPANCIES OF 0.33. WATERS HOH 18, HOH 54, AND HOH 59 ARE LOCATED ON THE THREE-FOLD AXIS.

-
要素

-
タンパク質・ペプチド , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質・ペプチド HUMAN INSULIN / インスリン製剤 / INSULIN


分子量: 2383.698 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: GIFT OF LILLY RESEARCH LABORATORIES / 参照: UniProt: P01308
#2: タンパク質・ペプチド HUMAN INSULIN / インスリン製剤 / INSULIN


分子量: 3433.953 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: GIFT OF LILLY RESEARCH LABORATORIES / 参照: UniProt: P01308

-
非ポリマー , 4種, 173分子

#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物 ChemComp-HBD / 4-HYDROXYBENZAMIDE / 4-ヒドロキシベンズアミド


分子量: 137.136 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H7NO2
#5: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド / 塩化物


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#6: 水 ChemComp-HOH / water / 水


分子量: 18.015 Da / 分子数: 168 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細THE CONFORMATIONS OF THE TWO MONOMERS ARE DIFFERENT AS THE RESULT OF A DIFFERENCE IN CONFORMATION ...THE CONFORMATIONS OF THE TWO MONOMERS ARE DIFFERENT AS THE RESULT OF A DIFFERENCE IN CONFORMATION AT THE N-TERMINI OF THE B AND D CHAINS. IN MONOMER I, B 1 - B 8 ADOPT AN EXTENDED CONFORMATION (T STATE) WHILE IN MONOMER II RESIDUES D 4 THROUGH D 8 ARE ALPHA-HELICAL (RF STATE).
非ポリマーの詳細THE MODEL ALSO CONTAINS TWO ZINC IONS. THE FIRST ZINC ION (ZN B 31) IS COORDINATED BY THREE ...THE MODEL ALSO CONTAINS TWO ZINC IONS. THE FIRST ZINC ION (ZN B 31) IS COORDINATED BY THREE SYMMETRY RELATED HIS B 10 SIDE CHAINS AND THE SECOND (ZN D 31) BY THREE SYMMETRY RELATED HIS D 10 SIDE CHAINS. THE COORDINATION SPHERE OF ZN B 31 IS OCTAHEDRAL WITH THE REMAINING THREE SITES FILLED BY WATER, HOH 1. THE COORDINATION OF ZN D 31 IS TETRAHEDRAL TO CL D 32.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 6

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.03 Å3/Da / 溶媒含有率: 33 %
解説: DATA WERE MEASURED FROM SIX CRYSTALS, GROWN IN MICROGRAVITY ON SHUTTLE FLIGHT, STS-60. THE R-AXIS-IIC SOFTWARE WAS USED TO INTEGRATE EACH IMAGE PLATE; SCALING AND MERGING WAS ACCOMPLISHED ...解説: DATA WERE MEASURED FROM SIX CRYSTALS, GROWN IN MICROGRAVITY ON SHUTTLE FLIGHT, STS-60. THE R-AXIS-IIC SOFTWARE WAS USED TO INTEGRATE EACH IMAGE PLATE; SCALING AND MERGING WAS ACCOMPLISHED WITH THE DREAM PROGRAM PACKAGE (R.H. BLESSING, CRYSTALLOGR. REV. 1, 3-58 (1987).
結晶化手法: slow cooling / pH: 5.7
詳細: 0.05M SODIUM CITRATE, 0.007M ZINC ACETATE, 0.06M 4-HYDROXYBENZAMIDE, 1.0M SODIUM CHLORIDE, PH=5.7. CRYSTALS GROWN BY SLOW COOLING., slow cooling
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
10.9 mMinsulin11
20.05 Msodium citrate11
30.007 Mzinc acetate11
40.06 M4-hydroxybenzamide11
51.0 M11NaCl

-
データ収集

放射光源波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IIC / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1994年2月14日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→80 Å / Num. obs: 18002 / % possible obs: 76.6 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 8.6 % / Rmerge(I) obs: 0.066
反射
*PLUS
Num. measured all: 159339

-
解析

ソフトウェア名称: PROFFT / 分類: 精密化
精密化解像度: 1.4→8 Å / σ(F): 2 /
反射数%反射
obs13694 76.5 %
原子変位パラメータBiso mean: 27.4 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数807 0 23 227 1057
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONp_bond_d0.0140.02
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_d0.0340.04
X-RAY DIFFRACTIONp_angle_deg
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_d0.0140.04
X-RAY DIFFRACTIONp_hb_or_metal_coord
X-RAY DIFFRACTIONp_mcbond_it1.942
X-RAY DIFFRACTIONp_mcangle_it3.143
X-RAY DIFFRACTIONp_scbond_it2.022
X-RAY DIFFRACTIONp_scangle_it3.373
X-RAY DIFFRACTIONp_plane_restr0.0150.025
X-RAY DIFFRACTIONp_chiral_restr0.1260.15
X-RAY DIFFRACTIONp_singtor_nbd0.1830.5
X-RAY DIFFRACTIONp_multtor_nbd0.2250.5
X-RAY DIFFRACTIONp_xhyhbond_nbd
X-RAY DIFFRACTIONp_xyhbond_nbd0.2490.5
X-RAY DIFFRACTIONp_planar_tor3.33.5
X-RAY DIFFRACTIONp_staggered_tor14.720
X-RAY DIFFRACTIONp_orthonormal_tor
X-RAY DIFFRACTIONp_transverse_tor1525
X-RAY DIFFRACTIONp_special_tor
精密化
*PLUS
σ(I): 17907 / Rfactor all: 0.176 / Rfactor obs: 0.154 / Rfactor Rwork: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

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お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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