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-基本情報
登録情報 | データベース: PDB / ID: 1ah8 | ||||||
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タイトル | STRUCTURE OF THE ORTHORHOMBIC FORM OF THE N-TERMINAL DOMAIN OF THE YEAST HSP90 CHAPERONE | ||||||
要素 | HEAT SHOCK PROTEIN 90Hsp90 | ||||||
キーワード | CHAPERONE (シャペロン) / ATP-BINDING / HEAT SHOCK | ||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 The NLRP3 inflammasome / ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels ...The NLRP3 inflammasome / ESR-mediated signaling / Tetrahydrobiopterin (BH4) synthesis, recycling, salvage and regulation / eNOS activation / Extra-nuclear estrogen signaling / VEGFR2 mediated vascular permeability / HSF1-dependent transactivation / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / HSF1 activation / response to oxygen levels / : / protein targeting to mitochondrion / box C/D snoRNP assembly / regulation of telomere maintenance / response to osmotic stress / 'de novo' protein folding / protein maturation / proteasome assembly / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Neutrophil degranulation / ATP-dependent protein folding chaperone / unfolded protein binding / フォールディング / cellular response to heat / protein refolding / protein stabilization / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / protein-containing complex / ATP binding / identical protein binding / 細胞核 / 細胞膜 / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||
生物種 | Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) | ||||||
手法 | X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.1 Å | ||||||
データ登録者 | Prodromou, C. / Roe, S.M. / Pearl, L.H. | ||||||
引用 | ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1997 タイトル: A molecular clamp in the crystal structure of the N-terminal domain of the yeast Hsp90 chaperone. 著者: Prodromou, C. / Roe, S.M. / Piper, P.W. / Pearl, L.H. #1: ジャーナル: Proteins / 年: 1996 タイトル: Expression and Crystallization of the Yeast Hsp82 Chaperone, and Preliminary X-Ray Diffraction Studies of the Amino-Terminal Domain 著者: Prodromou, C. / Piper, P.W. / Pearl, L.H. | ||||||
履歴 |
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-構造の表示
構造ビューア | 分子: MolmilJmol/JSmol |
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-ダウンロードとリンク
-ダウンロード
PDBx/mmCIF形式 | 1ah8.cif.gz | 110.6 KB | 表示 | PDBx/mmCIF形式 |
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PDB形式 | pdb1ah8.ent.gz | 85 KB | 表示 | PDB形式 |
PDBx/mmJSON形式 | 1ah8.json.gz | ツリー表示 | PDBx/mmJSON形式 | |
その他 | その他のダウンロード |
-検証レポート
アーカイブディレクトリ | https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ah/1ah8 ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/ah/1ah8 | HTTPS FTP |
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-関連構造データ
-リンク
-集合体
登録構造単位 |
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1 |
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単位格子 |
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-要素
#1: タンパク質 | 分子量: 24873.398 Da / 分子数: 2 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P02829 #2: 化合物 | ChemComp-GOL / #3: 水 | ChemComp-HOH / | 配列の詳細 | SIX RESIDUE HISTIDINE TAG USED FOR PURIFICATION WAS NOT REMOVED PRIOR TO CRYSTALLISATION. IT IS NOT ...SIX RESIDUE HISTIDINE TAG USED FOR PURIFICATI | |
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-実験情報
-実験
実験 | 手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1 |
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-試料調製
結晶 | マシュー密度: 2.93 Å3/Da / 溶媒含有率: 58 % | ||||||||||||||||||||||||||||||
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結晶化 | 手法: under oil / pH: 5 詳細: THE PROTEIN WAS CRYSTALLISED UNDER OIL IN TERASAKI PLATES. THE DROPS CONTAINED 20.5MG ML PROTEIN, 9% PEGME 550, 60MM CALCIUM CHLORIDE, 25% GLYCEROL AND 30MM SODIUM ACETATE PH 5.0, under oil | ||||||||||||||||||||||||||||||
結晶化 | *PLUS pH: 7.4 / 手法: unknown詳細: Prodromou, C., (1996) Proteins: Struct.,Funct., Genet., 25, 517. | ||||||||||||||||||||||||||||||
溶液の組成 | *PLUS
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-データ収集
回折 | 平均測定温度: 100 K |
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放射光源 | 由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.5 / 波長: 0.92 |
検出器 | タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1996年9月1日 / 詳細: PT-COATED SI TORROIDAL MIRROR |
放射 | モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray |
放射波長 | 波長: 0.92 Å / 相対比: 1 |
反射 | 解像度: 2.1→25 Å / Num. obs: 34954 / % possible obs: 99.7 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 14.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.033 / Net I/σ(I): 12.8 |
反射 シェル | 解像度: 2.1→2.15 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.033 / Mean I/σ(I) obs: 7.9 / Rsym value: 0.092 / % possible all: 92.6 |
-解析
ソフトウェア |
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精密化 | 構造決定の手法: 分子置換 開始モデル: TETRAGONAL FORM 解像度: 2.1→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0.001 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 詳細: BULK SOLVENT MODEL USED THIS IS THE ORTHORHOMBIC CRYSTAL FORM.
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原子変位パラメータ | Biso mean: 25.4 Å2 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refine analyze |
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精密化ステップ | サイクル: LAST / 解像度: 2.1→8 Å
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拘束条件 |
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LS精密化 シェル | 解像度: 2.1→2.23 Å / Rfactor Rfree error: 0.018 / Total num. of bins used: 6
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Xplor file |
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ソフトウェア | *PLUS 名称: X-PLOR / バージョン: 3.851 / 分類: refinement | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
拘束条件 | *PLUS
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