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- EMDB-9974: Structure of Salmonella flagellar hook reveals intermolecular dom... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-9974
タイトルStructure of Salmonella flagellar hook reveals intermolecular domain interactions for the universal joint function
マップデータ
試料
  • 複合体: Flagellar hook
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook protein FlgE
キーワードFlgE / universal joint (自在継手) / axial structure / motor protein (モータータンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body / bacterial-type flagellum-dependent swarming motility / bacterial-type flagellum-dependent cell motility
類似検索 - 分子機能
Flagellar hook protein FlgE superfamily / Flagellar hook protein FlgE / Flagellar basal body protein FlaE / Flagellar basal body rod protein, conserved site / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G / Flagellar hook-basal body protein, FlgE/F/G-like / Flagella basal body rod proteins signature. / Flagellar basal body rod protein, N-terminal / Flagella basal body rod protein / Flagellar basal-body/hook protein, C-terminal domain / Flagellar basal body rod FlgEFG protein C-terminal
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar hook protein FlgE / Flagellar hook protein FlgE
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.1 Å
データ登録者Horvath P / Kato T
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number国
Japan Society for the Promotion of ScienceJP25000013 日本
Japan Society for the Promotion of Science18K06155 日本
引用ジャーナル: Biomolecules / 年: 2019
タイトル: Structure of Flagellar Hook Reveals Intermolecular Domain Interactions for the Universal Joint Function.
著者: Péter Horváth / Takayuki Kato / Tomoko Miyata / Keiichi Namba /
要旨: The bacterial flagellum is a motility organelle consisting of a rotary motor and a long helical filament as a propeller. The flagellar hook is a flexible universal joint that transmits motor torque ...The bacterial flagellum is a motility organelle consisting of a rotary motor and a long helical filament as a propeller. The flagellar hook is a flexible universal joint that transmits motor torque to the filament in its various orientations that change dynamically between swimming and tumbling of the cell upon switching the motor rotation for chemotaxis. Although the structures of the hook and hook protein FlgE from different bacterial species have been studied, the structure of hook, which has been studied most over the years, has not been solved at a high enough resolution to allow building an atomic model of entire FlgE for understanding the mechanisms of self-assembly, stability and the universal joint function. Here we report the structure of polyhook at 4.1 Å resolution by electron cryomicroscopy and helical image analysis. The density map clearly revealed folding of the entire FlgE chain forming the three domains D0, D1 and D2 and allowed us to build an atomic model. The model includes domain Dc with a long β-hairpin structure that connects domains D0 and D1 and contributes to the structural stability of the hook while allowing the flexible bending of the hook as a molecular universal joint.
履歴
登録2019年7月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年10月16日-
マップ公開2019年10月16日-
更新2024年3月27日-
現状2024年3月27日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6kfk
  • 表面レベル: 0.025
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6kfk
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_9974.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_9974.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 229.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.82 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.025 / ムービー #1: 0.025
最小 - 最大-0.085525736 - 0.14024903
平均 (標準偏差)0.00039747966 (±0.009452366)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-196-196-392
サイズ392392392
Spacing392392392
セルA=B=C: 321.44 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.820.820.82
M x/y/z392392392
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z321.440321.440321.440
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-196-196-392
NC/NR/NS392392392
D min/max/mean-0.0860.1400.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Flagellar hook

全体名称: Flagellar hook
要素
  • 複合体: Flagellar hook
    • タンパク質・ペプチド: Flagellar hook protein FlgE

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超分子 #1: Flagellar hook

超分子名称: Flagellar hook / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 42 kDa/nm

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分子 #1: Flagellar hook protein FlgE

分子名称: Flagellar hook protein FlgE / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
分子量理論値: 42.101957 KDa
配列文字列: SFSQAVSGLN AAATNLDVIG NNIANSATYG FKSGTASFAD MFAGSKVGLG VKVAGITQDF TDGTTTNTGR GLDVAISQNG FFRLVDSNG SVFYSRNGQF KLDENRNLVN MQGMQLTGYP ATGTPPTIQQ GANPAPITIP NTLMAAKSTT TASMQINLNS T DPVPSKTP ...文字列:
SFSQAVSGLN AAATNLDVIG NNIANSATYG FKSGTASFAD MFAGSKVGLG VKVAGITQDF TDGTTTNTGR GLDVAISQNG FFRLVDSNG SVFYSRNGQF KLDENRNLVN MQGMQLTGYP ATGTPPTIQQ GANPAPITIP NTLMAAKSTT TASMQINLNS T DPVPSKTP FSVSDADSYN KKGTVTVYDS QGNAHDMNVY FVKTKDNEWA VYTHDSSDPA ATAPTTASTT LKFNENGILE SG GTVNITT GTINGATAAT FSLSFLNSMQ QNTGANNIVA TNQNGYKPGD LVSYQINNDG TVVGNYSNEQ EQVLGQIVLA NFA NNEGLA SQGDNVWAAT QASGVALLGT AGSGNFGKLT NGALEASNVD LSKELVNMIV AQRNYQSNAQ TIKTQDQILN TLVN LR

UniProtKB: Flagellar hook protein FlgE

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度0.8 mg/mL
緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度式名称
25.0 mMC4H11NO3TRISトリスヒドロキシメチルアミノメタン
100.0 mMNaCl塩化ナトリウムSodium Chloride塩化ナトリウム
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: MOLYBDENUM / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 275.15 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 4.1 mm / 倍率（公称値）: 50000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 10 eV
試料ステージホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 7676 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 7420 pixel / 実像数: 486 / 平均露光時間: 6.0 sec. / 平均電子線量: 30.0 e/Å2

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画像解析

Segment selection選択した数: 42293
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.05 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 64.78 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2) / 使用した粒子像数: 41568

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

3a69

chain_id: A, residue_range: 1-402, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5jxl

chain_id: A, residue_range: 28-46, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model

5jxl

chain_id: A, residue_range: 65-92, source_name: PDB, initial_model_type: experimental model
精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT
得られたモデル

PDB-6kfk:
Structure of Salmonella flagellar hook reveals intermolecular domain interactions for the universal joint function

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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