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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-9748 | |||||||||
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タイトル | Structure of Snf2-MMTV-A nucleosome complex at shl2 in ADP state | |||||||||
マップデータ | Structure of Snf2-MMTV-A complex at shl2 in ADP state | |||||||||
試料 |
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キーワード | complex / nucleosome (ヌクレオソーム) / chromatin remodeling (クロマチンリモデリング) / gene regulation (遺伝子発現の調節) / STRUCTURAL PROTEIN-HYDROLASE-DNA complex (構造) / DNA BINDING PROTEIN (DNA結合タンパク質) | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA ...positive regulation of cell adhesion involved in single-species biofilm formation / positive regulation of mating type switching / positive regulation of invasive growth in response to glucose limitation / aggrephagy / DNA strand invasion / rDNA binding / SWI/SNF complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / nucleosomal DNA binding / ATP-dependent activity, acting on DNA / helicase activity / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / lysine-acetylated histone binding / DNA-templated DNA replication / structural constituent of chromatin / double-strand break repair / ヌクレオソーム / RNA polymerase II-specific DNA-binding transcription factor binding / hydrolase activity / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) / Mus musculus (ハツカネズミ) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.47 Å | |||||||||
データ登録者 | Li M / Xia X | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nature / 年: 2019 タイトル: Mechanism of DNA translocation underlying chromatin remodelling by Snf2. 著者: Meijing Li / Xian Xia / Yuanyuan Tian / Qi Jia / Xiaoyu Liu / Ying Lu / Ming Li / Xueming Li / Zhucheng Chen / 要旨: Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the ...Chromatin remodellers include diverse enzymes with distinct biological functions, but nucleosome-sliding activity appears to be a common theme. Among the remodelling enzymes, Snf2 serves as the prototype to study the action of this protein family. Snf2 and related enzymes share two conserved RecA-like lobes, which by themselves are able to couple ATP hydrolysis to chromatin remodelling. The mechanism by which these enzymes couple ATP hydrolysis to translocate the nucleosome along the DNA remains unclear. Here we report the structures of Saccharomyces cerevisiae Snf2 bound to the nucleosome in the presence of ADP and ADP-BeF. Snf2 in the ADP-bound state adopts an open conformation similar to that in the apo state, and induces a one-base-pair DNA bulge at superhelix location 2 (SHL2), with the tracking strand showing greater distortion than the guide strand. The DNA distortion propagates to the proximal end, leading to staggered translocation of the two strands. The binding of ADP-BeF triggers a closed conformation of the enzyme, resetting the nucleosome to a relaxed state. Snf2 shows altered interactions with the DNA in different nucleotide states, providing the structural basis for DNA translocation. Together, our findings suggest a fundamental mechanism for the DNA translocation that underlies chromatin remodelling. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_9748.map.gz | 28.6 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-9748-v30.xml emd-9748.xml | 19.8 KB 19.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_9748.png | 64.2 KB | ||
Filedesc metadata | emd-9748.cif.gz | 7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9748 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-9748 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
関連構造データ | 6iy2MC 6879C 6880C 6882C 6883C 9749C 5z3lC 5z3oC 5z3uC 5z3vC 6iy3C M: このマップから作成された原子モデル C: 同じ文献を引用 (文献) |
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類似構造データ |
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_9748.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Structure of Snf2-MMTV-A complex at shl2 in ADP state | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.32 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Structure of Snf2-MMTV-A nucleosome complex at shl2 in ADP state
全体 | 名称: Structure of Snf2-MMTV-A nucleosome complex at shl2 in ADP state |
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要素 |
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-超分子 #1: Structure of Snf2-MMTV-A nucleosome complex at shl2 in ADP state
超分子 | 名称: Structure of Snf2-MMTV-A nucleosome complex at shl2 in ADP state タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7 |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 300 KDa |
-分子 #1: Histone H3
分子 | 名称: Histone H3 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 11.728729 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: KKPHRYRPGT VALREIRRYQ KSTELLIRKL PFQRLVREIA QDFKTDLRFQ SSAVMALQEA SEAYLVALFE DTNLAAIHAK RVTIMPKDI QLARRIRGER A UniProtKB: ヒストンH3 |
-分子 #2: Histone H4
分子 | 名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 10.061849 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: AKRHRKVLRD NIQGITKPAI RRLARRGGVK RISGLIYEET RGVLKVFLEN VIRDAVTYTE HAKRKTVTAM DVVYALKRQG RTLYGFGG UniProtKB: ヒストンH4 |
-分子 #3: Histone H2A
分子 | 名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 12.441526 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: KTRAKAKTRS SRAGLQFPVG RVHRLLRKGN YAERVGAGAP VYLAAVLEYL TAEILELAGN AARDNKKTRI IPRHLQLAVR NDEELNKLL GRVTIAQGGV LPNIQSVLLP KKTE UniProtKB: ヒストンH2A |
-分子 #4: Histone H2B
分子 | 名称: Histone H2B / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル) |
分子量 | 理論値: 11.23701 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: GKKRRKTRKE SYAIYVYKVL KQVHPDTGIS SKAMSIMNSF VNDVFERIAG EASRLAHYNK RSTITSREIQ TAVRLLLPGE LAKHAVSEG TKAVTKYTSA K UniProtKB: ヒストンH2B |
-分子 #7: Transcription regulatory protein SNF2
分子 | 名称: Transcription regulatory protein SNF2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 |
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由来(天然) | 生物種: Saccharomyces cerevisiae (strain ATCC 204508 / S288c) (パン酵母) 株: ATCC 204508 / S288c |
分子量 | 理論値: 79.113461 KDa |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli (大腸菌) |
配列 | 文字列: LLDQTKDTRI THLLRQTNAF LDSLTRAVKD QQKYTKEMID SHIKEASEEV DDLSMVPKMK DEEYDDDDDN SNVDYYNVAH RIKEDIKKQ PSILVGGTLK DYQIKGLQWM VSLFNNHLNG ILADEMGLGK TIQTISLLTY LYEMKNIRGP YLVIVPLSTL S NWSSEFAK ...文字列: LLDQTKDTRI THLLRQTNAF LDSLTRAVKD QQKYTKEMID SHIKEASEEV DDLSMVPKMK DEEYDDDDDN SNVDYYNVAH RIKEDIKKQ PSILVGGTLK DYQIKGLQWM VSLFNNHLNG ILADEMGLGK TIQTISLLTY LYEMKNIRGP YLVIVPLSTL S NWSSEFAK WAPTLRTISF KGSPNERKAK QAKIRAGEFD VVLTTFEYII KERALLSKVK WVHMIIDEGH RMKNAQSKLS LT LNTHYHA DYRLILTGTP LQNNLPELWA LLNFVLPKIF NSVKSFDEWF NTPFANTGGQ DKIELSEEET LLVIRRLHKV LRP FLLRRL KKDVEKELPD KVEKVVKCKM SALQQIMYQQ MLKYRRLFIG DQNNKKMVGL RGFNNQIMQL KKICNHPFVF EEVE DQINP TRETNDDIWR VAGKFELLDR ILPKLKATGH RVLIFFQMTQ IMDIMEDFLR YINIKYLRLD GHTKSDERSE LLRLF NAPD SEYLCFILST RAGGLGLNLQ TADTVIIFDT DWNPHQDLQA QDRAHRIGQK NEVRILRLIT TNSVEEVILE RAYKKL DID GKVIQAGKFD NKSTSEEQEA LLRSLLDAEE ERRKKRESGV EEEEELKDSE INEILARNDE EMAVLTRMDE DRSKKEE EL GVKSRLLEKS ELPDIYSRDI GAELKREESE SAAVYNG UniProtKB: Transcription regulatory protein SNF2 |
-分子 #5: DNA (167-MER)
分子 | 名称: DNA (167-MER) / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 44.849496 KDa |
配列 | 文字列: (DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG)(DT)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT) (DT)(DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DC)(DT)(DT) (DG)(DT)(DG)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DG)(DT) (DG) (DT)(DC)(DT)(DG)(DT) ...文字列: (DA)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG)(DT)(DC)(DC)(DT)(DA)(DA)(DC)(DA)(DT) (DT)(DC)(DA)(DC)(DC)(DT)(DC)(DT)(DT) (DG)(DT)(DG)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DG)(DT) (DG) (DT)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DC)(DG) (DC)(DC)(DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC) (DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DG)(DT) (DC)(DA)(DC)(DT)(DT)(DA)(DT)(DC)(DC)(DT) (DT)(DC)(DA) (DC)(DT)(DT)(DT)(DC)(DC) (DA)(DG)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DC)(DC)(DC) (DC)(DC)(DC)(DG) (DC)(DA)(DG)(DA)(DC) (DC)(DC)(DC)(DG)(DG)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC) (DC)(DT)(DC)(DA)(DG) (DG)(DT)(DC)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DT)(DG)(DC)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC)(DA)(DG) (DT)(DT)(DT) (DT)(DG)(DA)(DT) |
-分子 #6: DNA (147-MER)
分子 | 名称: DNA (147-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA |
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由来(天然) | 生物種: Mus musculus (ハツカネズミ) |
分子量 | 理論値: 45.901312 KDa |
配列 | 文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DA)(DG)(DT)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DT) (DG)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DC) (DG) (DG)(DG)(DG)(DT)(DC) ...文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DT)(DG) (DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DA)(DG)(DT)(DC) (DG)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DT) (DG)(DA)(DG)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DC)(DC) (DG) (DG)(DG)(DG)(DT)(DC)(DT)(DG)(DC) (DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DC) (DT)(DG)(DG)(DA)(DA)(DA)(DG) (DT)(DG)(DA)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA)(DA) (DG)(DT)(DG) (DA)(DC)(DG)(DA)(DG)(DC) (DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC)(DG)(DG)(DG)(DA) (DT)(DG)(DG)(DC) (DG)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG)(DA)(DC)(DA)(DC)(DA)(DA)(DA)(DC)(DA) (DC)(DA)(DC)(DA)(DA) (DG)(DA)(DG)(DG) (DT)(DG)(DA)(DA)(DT)(DG)(DT)(DT)(DA)(DG) (DG)(DA)(DC)(DT)(DG)(DT) (DT)(DG)(DC) (DA)(DG)(DA)(DT) |
-分子 #8: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
分子 | 名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 1 / 式: ADP |
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分子量 | 理論値: 427.201 Da |
Chemical component information | ChemComp-ADP: |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 0.3 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 7.5 |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 281 K |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス(補正後): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(補正後): 1.8 µm / 倍率(補正後): 22500 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.5 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.8 µm / 倍率(公称値): 22500 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / デジタル化 - サイズ - 横: 3838 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 3710 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-32 / 撮影したグリッド数: 4 / 実像数: 5878 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 50.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: PDB ENTRY PDBモデル - PDB ID: |
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初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: RELION |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.47 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 162726 |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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得られたモデル | PDB-6iy2: |