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- EMDB-8547: Kinesin-1 Binding Microtubules with ADP-AlFx in a One-head-bound ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-8547
タイトルKinesin-1 Binding Microtubules with ADP-AlFx in a One-head-bound State (low-pass filtered to 8.5 angstrom)
マップデータ
試料
  • 複合体: Kinesin-1 (1-420) on microtubules with ADP-AlFx in a one-head-bound state
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-1キネシン
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-tubulin
    • タンパク質・ペプチド: Beta-tubulinチューブリン
生物種Bos taurus (ウシ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.7 Å
データ登録者Liu D / Liu X / Shang Z / Sindelar CV
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM 110530-01 米国
American Cancer SocietyACS- IRG 58-012-55 米国
引用ジャーナル: Elife / 年: 2017
タイトル: Structural basis of cooperativity in kinesin revealed by 3D reconstruction of a two-head-bound state on microtubules.
著者: Daifei Liu / Xueqi Liu / Zhiguo Shang / Charles V Sindelar /
要旨: The detailed basis of walking by dimeric molecules of kinesin along microtubules has remained unclear, partly because available structural methods have been unable to capture microtubule-bound ...The detailed basis of walking by dimeric molecules of kinesin along microtubules has remained unclear, partly because available structural methods have been unable to capture microtubule-bound intermediates of this process. Utilizing novel electron cryomicroscopy methods, we solved structures of microtubule-attached, dimeric kinesin bound to an ATP analog. We find that under these conditions, the kinesin dimer can attach to the microtubule with either one or two motor domains, and we present sub-nanometer resolution reconstructions of both states. The former structure reveals a novel kinesin conformation that revises the current understanding of how ATP binding is coupled to forward stepping of the motor. The latter structure indicates how tension between the two motor domains keeps their cycles out of phase in order to stimulate directional motility. The methods presented here pave the way for future structural studies of a variety of challenging macromolecules that bind to microtubules and other filaments.
履歴
登録2017年1月12日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年1月18日-
マップ公開2017年1月25日-
更新2020年1月29日-
現状2020年1月29日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.046
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.046
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.046
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_8547.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_8547.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.06 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.046 / ムービー #1: 0.046
最小 - 最大-0.024415813 - 0.1052176
平均 (標準偏差)-0.0010091908 (±0.011948339)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-174-174-174
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 721.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.062.062.06
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z721.000721.000721.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-38-19-20
NX/NY/NZ858082
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-174-174-174
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-0.0240.105-0.001

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_8547_half_map_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_8547_half_map_2.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Kinesin-1 (1-420) on microtubules with ADP-AlFx in a one-head-bou...

全体名称: Kinesin-1 (1-420) on microtubules with ADP-AlFx in a one-head-bound state
要素
  • 複合体: Kinesin-1 (1-420) on microtubules with ADP-AlFx in a one-head-bound state
    • タンパク質・ペプチド: Kinesin-1キネシン
    • タンパク質・ペプチド: Alpha-tubulin
    • タンパク質・ペプチド: Beta-tubulinチューブリン

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超分子 #1: Kinesin-1 (1-420) on microtubules with ADP-AlFx in a one-head-bou...

超分子名称: Kinesin-1 (1-420) on microtubules with ADP-AlFx in a one-head-bound state
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #1: Kinesin-1

分子名称: Kinesin-1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MADLAESNIK VMSRFRPLNE SEVNRGDKYI AKFQGEDTVV IASKPYAFDR VFQSSTSQEQ VYNDSAKKIV KDVLEGYNGT IFAYGQTSSG KTHTMEGKLH DPEGMGIIPR IVQDIFNYIY SMDENLEFHI KVSYFEIYLD KIRDLLDVSK TNLSVHEDKN RVPYVKGSTE ...文字列:
MADLAESNIK VMSRFRPLNE SEVNRGDKYI AKFQGEDTVV IASKPYAFDR VFQSSTSQEQ VYNDSAKKIV KDVLEGYNGT IFAYGQTSSG KTHTMEGKLH DPEGMGIIPR IVQDIFNYIY SMDENLEFHI KVSYFEIYLD KIRDLLDVSK TNLSVHEDKN RVPYVKGSTE RFVSSPDEVM DTIDEGKSNR HVAVTNMNEH SSRSHSIFLI NVKQENTQTE QKLSGKLYLV DLAGSEKVSK TGAEGAVLDE AKNINKSLSA LGNVISALAE GSTYVPYRDS KMTRILQDSL GGNSRTTIVI SSSPSSYNES ETKSTLLFGQ RAKTIKNTVS VNVELTAEQW KKKYEKEKEK NKILRNTIQW LENELNRWRN GETVPIDEQF DKEKANLEAF TVDKDITLTN DKPATAIGVI GNFTDAERRK

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分子 #2: Alpha-tubulin

分子名称: Alpha-tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHPE QLITGKEDAA NNYARGHYTI GKEIIDLVLD RIRKLADQCT GLQGFLVFHS FGGGTGSGFT SLLMERLSVD YGKKSKLEFS ...文字列:
MRECISIHVG QAGVQIGNAC WELYCLEHGI QPDGQMPSDK TIGGGDDSFN TFFSETGAGK HVPRAVFVDL EPTVIDEVRT GTYRQLFHPE QLITGKEDAA NNYARGHYTI GKEIIDLVLD RIRKLADQCT GLQGFLVFHS FGGGTGSGFT SLLMERLSVD YGKKSKLEFS IYPAPQVSTA VVEPYNSILT THTTLEHSDC AFMVDNEAIY DICRRNLDIE RPTYTNLNRL ISQIVSSITA SLRFDGALNV DLTEFQTNLV PYPRIHFPLA TYAPVISAEK AYHEQLSVAE ITNACFEPAN QMVKCDPRHG KYMACCLLYR GDVVPKDVNA AIATIKTKRS IQFVDWCPTG FKVGINYQPP TVVPGGDLAK VQRAVCMLSN TTAIAEAWAR LDHKFDLMYA KRAFVHWYVG EGMEEGEFSE AREDMAALEK DYEEVGVDSV EGEGEEEGEE Y

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分子 #3: Beta-tubulin

分子名称: Beta-tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ)
配列文字列: MREIVHLQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLERINVY YNEATGGNYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDNF VFGQSGAGNN WAKGHYTEGA ELVDAVLDVV RKEAESCDCL QGFQLTHSLG GGTGSGMGTL LISKIREEFP DRIMNTFSVV ...文字列:
MREIVHLQAG QCGNQIGAKF WEVISDEHGI DPTGTYHGDS DLQLERINVY YNEATGGNYV PRAVLVDLEP GTMDSVRSGP FGQIFRPDNF VFGQSGAGNN WAKGHYTEGA ELVDAVLDVV RKEAESCDCL QGFQLTHSLG GGTGSGMGTL LISKIREEFP DRIMNTFSVV PSPKVSDTVV EPYNATLSVH QLVENTDETY CIDNEALYDI CFRTLKLTTP TYGDLNHLVS ATMSGVTTCL RFPGQLNADL RKLAVNMVPF PRLHFFMPGF APLTSRGSQQ YRALTVPELT QQMFDAKNMM AACDPRHGRY LTVAAVFRGR MSMKEVDEQM LSVQSKNSSY FVEWIPNNVK TAVCDIPPRG LKMAATFIGN STAIQELFKR ISEQFTAMFR RKAFLHWYTG EGMDEMEFTE AESNMNDLVS EYQQYQDATA EEGEFEEEAE EEVA

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE / 装置: HOMEMADE PLUNGER

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 撮影したグリッド数: 1 / 平均電子線量: 1.65 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
詳細: a modified version of frealign was used for reconstruction, kinesin dimer was masked before FSC calculation using half maps.
使用した粒子像数: 44298

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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