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万見
- EMDB-7781: Cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myo... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-7781
タイトルCardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myosin binding protein C mode 2
マップデータcardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of mysoin binding protein C
試料
  • 細胞器官・細胞要素: cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myosin binding protein C mode 2
    • 複合体: actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 2
    • 複合体: myosin binding protein C
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
    • 複合体: tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin
キーワードmyosin binding protein C / MOTOR PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


basal body patch / C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / tight junction assembly / regulation of transepithelial transport / cardiac myofibril / morphogenesis of a polarized epithelium / regulation of striated muscle contraction / profilin binding ...basal body patch / C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / tight junction assembly / regulation of transepithelial transport / cardiac myofibril / morphogenesis of a polarized epithelium / regulation of striated muscle contraction / profilin binding / protein localization to bicellular tight junction / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / dense body / Formation of annular gap junctions / Gap junction degradation / Cell-extracellular matrix interactions / regulation of stress fiber assembly / positive regulation of ATP-dependent activity / Adherens junctions interactions / Striated Muscle Contraction / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / A band / regulation of synaptic vesicle endocytosis / apical junction complex / structural constituent of muscle / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / regulation of focal adhesion assembly / sarcomere organization / positive regulation of wound healing / myosin binding / myofibril / maintenance of blood-brain barrier / NuA4 histone acetyltransferase complex / myosin heavy chain binding / filamentous actin / Recycling pathway of L1 / calyx of Held / ATPase activator activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / RHOBTB2 GTPase cycle / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / titin binding / phagocytic vesicle / EPHB-mediated forward signaling / sarcomere / axonogenesis / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / FCGR3A-mediated phagocytosis / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Schaffer collateral - CA1 synapse / structural constituent of cytoskeleton / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / cellular response to type II interferon / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / Clathrin-mediated endocytosis / actin binding / angiogenesis / blood microparticle / cytoskeleton / cell adhesion / positive regulation of cell migration / hydrolase activity / axon / focal adhesion / ubiquitin protein ligase binding / synapse / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / identical protein binding / membrane / nucleus / metal ion binding / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 2 / Myosin-binding protein C, cardiac-type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 11.0 Å
データ登録者Galkin VE / Schroeder GF
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
American Heart Association560851 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: N-Terminal Domains of Cardiac Myosin Binding Protein C Cooperatively Activate the Thin Filament.
著者: Cristina Risi / Betty Belknap / Eva Forgacs-Lonart / Samantha P Harris / Gunnar F Schröder / Howard D White / Vitold E Galkin /
要旨: Muscle contraction relies on interaction between myosin-based thick filaments and actin-based thin filaments. Myosin binding protein C (MyBP-C) is a key regulator of actomyosin interactions. Recent ...Muscle contraction relies on interaction between myosin-based thick filaments and actin-based thin filaments. Myosin binding protein C (MyBP-C) is a key regulator of actomyosin interactions. Recent studies established that the N'-terminal domains (NTDs) of MyBP-C can either activate or inhibit thin filaments, but the mechanism of their collective action is poorly understood. Cardiac MyBP-C (cMyBP-C) harbors an extra NTD, which is absent in skeletal isoforms of MyBP-C, and its role in regulation of cardiac contraction is unknown. Here we show that the first two domains of human cMyPB-C (i.e., C0 and C1) cooperate to activate the thin filament. We demonstrate that C1 interacts with tropomyosin via a positively charged loop and that this interaction, stabilized by the C0 domain, is required for thin filament activation by cMyBP-C. Our data reveal a mechanism by which cMyBP-C can modulate cardiac contraction and demonstrate a function of the C0 domain.
履歴
登録2018年4月3日-
ヘッダ(付随情報) 公開2018年5月30日-
マップ公開2018年10月10日-
更新2024年3月13日-
現状2024年3月13日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 4237
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 4237
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6cxj
  • 表面レベル: 4237
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6cxj
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_7781.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_7781.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 7.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of mysoin binding protein C
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.1 Å
密度
表面レベル登録者による: 4237.0 / ムービー #1: 4237
最小 - 最大-7231.725999999999658 - 12597.200000000000728
平均 (標準偏差)147.94144 (±2070.887200000000121)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-50-50-99
サイズ100100200
Spacing100100200
セルA: 209.99998 Å / B: 209.99998 Å / C: 419.99997 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.12.12.1
M x/y/z100100200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z210.000210.000420.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-50-50-99
NC/NR/NS100100200
D min/max/mean-7231.72612597.200147.941

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myo...

全体名称: cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myosin binding protein C mode 2
要素
  • 細胞器官・細胞要素: cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myosin binding protein C mode 2
    • 複合体: actin
      • タンパク質・ペプチド: Actin, cytoplasmic 2
    • 複合体: myosin binding protein C
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
      • タンパク質・ペプチド: Myosin-binding protein C, cardiac-type
    • 複合体: tropomyosin
      • タンパク質・ペプチド: Tropomyosin

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超分子 #1: cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myo...

超分子名称: cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myosin binding protein C mode 2
タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all

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超分子 #2: actin

超分子名称: actin / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #3: myosin binding protein C

超分子名称: myosin binding protein C / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #2-#3
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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超分子 #4: tropomyosin

超分子名称: tropomyosin / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #4
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Actin, cytoplasmic 2

分子名称: Actin, cytoplasmic 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 41.838766 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MEEEIAALVI DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG ...文字列:
MEEEIAALVI DNGSGMCKAG FAGDDAPRAV FPSIVGRPRH QGVMVGMGQK DSYVGDEAQS KRGILTLKYP IEHGIVTNWD DMEKIWHHT FYNELRVAPE EHPVLLTEAP LNPKANREKM TQIMFETFNT PAMYVAIQAV LSLYASGRTT GIVMDSGDGV T HTVPIYEG YALPHAILRL DLAGRDLTDY LMKILTERGY SFTTTAEREI VRDIKEKLCY VALDFEQEMA TAASSSSLEK SY ELPDGQV ITIGNERFRC PEALFQPSFL GMESCGIHET TFNSIMKCDV DIRKDLYANT VLSGGTTMYP GIADRMQKEI TAL APSTMK IKIIAPPERK YSVWIGGSIL ASLSTFQQMW ISKQEYDESG PSIVHRKCF

UniProtKB: Actin, cytoplasmic 2

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分子 #2: Myosin-binding protein C, cardiac-type

分子名称: Myosin-binding protein C, cardiac-type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 12.180806 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MDDPIGLFVM RPQDGEVTVG GSITFSARVA GASLLKPPVV KWFKGKWVDL SSKVGQHLQL HDSYDRASKV YLFELHITDA QPAFTGSYR CEVSTKDKFD CSNFNLTVHE

UniProtKB: Myosin-binding protein C, cardiac-type

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分子 #3: Myosin-binding protein C, cardiac-type

分子名称: Myosin-binding protein C, cardiac-type / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.70606 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MPEPGKKPVS AFSKKPRSVE VAAGSPAVFE AETERAGVKV RWQRGGSDIS ASNKYGLATE GTRHTLTVRE VGPADQGSYA VIAGSSKVK FDLKVIEAEK AE

UniProtKB: Myosin-binding protein C, cardiac-type

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分子 #4: Tropomyosin

分子名称: Tropomyosin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / 詳細: model / コピー数: 4 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.826337 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK) (UNK)(UNK)(UNK)(UNK) ...文字列:
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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態helical array

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試料調製

緩衝液pH: 7
グリッド材質: COPPER / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 15 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 294 K

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / 平均電子線量: 20.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.5 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: -166.6 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 11.0 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER / ソフトウェア - 詳細: IHRSR / 使用した粒子像数: 5830
初期モデルモデルのタイプ: OTHER / 詳細: cylinder density map
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE / ソフトウェア - 名称: SPIDER

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: FLEXIBLE FIT / 当てはまり具合の基準: Correlation coefficient
得られたモデル

PDB-6cxj:
Cardiac thin filament decorated with C0C1 fragment of cardiac myosin binding protein C mode 2

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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