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万見
- PDB-6g2t: human cardiac myosin binding protein C C1 Ig-domain bound to nati... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6g2t
タイトルhuman cardiac myosin binding protein C C1 Ig-domain bound to native cardiac thin filament
要素
  • Actin, cytoplasmic 2
  • Myosin-binding protein C, cardiac-type
  • Tropomyosin
キーワードCONTRACTILE PROTEIN / Cardiac thin filament regulator
機能・相同性
機能・相同性情報


basal body patch / C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / tight junction assembly / regulation of striated muscle contraction / protein localization to bicellular tight junction / profilin binding / cardiac myofibril / regulation of transepithelial transport ...basal body patch / C zone / regulation of muscle filament sliding / striated muscle myosin thick filament / tight junction assembly / regulation of striated muscle contraction / protein localization to bicellular tight junction / profilin binding / cardiac myofibril / regulation of transepithelial transport / morphogenesis of a polarized epithelium / structural constituent of postsynaptic actin cytoskeleton / Formation of annular gap junctions / Formation of the dystrophin-glycoprotein complex (DGC) / Gap junction degradation / dense body / Cell-extracellular matrix interactions / regulation of stress fiber assembly / Striated Muscle Contraction / Adherens junctions interactions / regulation of cardiac muscle cell contraction / M band / Sensory processing of sound by outer hair cells of the cochlea / A band / Interaction between L1 and Ankyrins / Sensory processing of sound by inner hair cells of the cochlea / structural constituent of muscle / sarcomere organization / regulation of focal adhesion assembly / apical junction complex / maintenance of blood-brain barrier / positive regulation of wound healing / ventricular cardiac muscle tissue morphogenesis / myosin heavy chain binding / myosin binding / NuA4 histone acetyltransferase complex / filamentous actin / myofibril / Recycling pathway of L1 / ATPase activator activity / EPH-ephrin mediated repulsion of cells / regulation of synaptic vesicle endocytosis / RHO GTPases Activate WASPs and WAVEs / RHO GTPases activate IQGAPs / RHOBTB2 GTPase cycle / heart morphogenesis / cardiac muscle contraction / phagocytic vesicle / titin binding / EPHB-mediated forward signaling / axonogenesis / calyx of Held / sarcomere / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / actin filament / FCGR3A-mediated phagocytosis / cell motility / RHO GTPases Activate Formins / Signaling by high-kinase activity BRAF mutants / MAP2K and MAPK activation / Schaffer collateral - CA1 synapse / Regulation of actin dynamics for phagocytic cup formation / structural constituent of cytoskeleton / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / cellular response to type II interferon / platelet aggregation / VEGFA-VEGFR2 Pathway / Signaling by RAF1 mutants / Signaling by moderate kinase activity BRAF mutants / Paradoxical activation of RAF signaling by kinase inactive BRAF / Signaling downstream of RAS mutants / Signaling by BRAF and RAF1 fusions / cell-cell junction / actin cytoskeleton / Clathrin-mediated endocytosis / actin binding / angiogenesis / blood microparticle / cytoskeleton / hydrolase activity / cell adhesion / positive regulation of cell migration / axon / focal adhesion / synapse / ubiquitin protein ligase binding / positive regulation of gene expression / protein kinase binding / extracellular space / extracellular exosome / ATP binding / metal ion binding / identical protein binding / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. ...: / MyBP-C, tri-helix bundle domain / Tri-helix bundle domain / Immunoglobulin I-set / Immunoglobulin I-set domain / Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / Actin / Actin family / Actin / Fibronectin type III domain / Fibronectin type 3 domain / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / Fibronectin type-III domain profile. / Fibronectin type III / Fibronectin type III superfamily / ATPase, nucleotide binding domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Actin, cytoplasmic 2 / Myosin-binding protein C, cardiac-type
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Sus scrofa (ブタ)
手法電子顕微鏡法 / らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Risi, C. / Belknap, B. / Forgacs, E. / Harris, S.P. / Schroder, G.F. / White, H.D. / Galkin, V.E.
資金援助 米国, 1件
組織認可番号国
American Heart Association16GRNT31220040 米国
引用ジャーナル: Structure / 年: 2018
タイトル: N-Terminal Domains of Cardiac Myosin Binding Protein C Cooperatively Activate the Thin Filament.
著者: Cristina Risi / Betty Belknap / Eva Forgacs-Lonart / Samantha P Harris / Gunnar F Schröder / Howard D White / Vitold E Galkin /
要旨: Muscle contraction relies on interaction between myosin-based thick filaments and actin-based thin filaments. Myosin binding protein C (MyBP-C) is a key regulator of actomyosin interactions. Recent ...Muscle contraction relies on interaction between myosin-based thick filaments and actin-based thin filaments. Myosin binding protein C (MyBP-C) is a key regulator of actomyosin interactions. Recent studies established that the N'-terminal domains (NTDs) of MyBP-C can either activate or inhibit thin filaments, but the mechanism of their collective action is poorly understood. Cardiac MyBP-C (cMyBP-C) harbors an extra NTD, which is absent in skeletal isoforms of MyBP-C, and its role in regulation of cardiac contraction is unknown. Here we show that the first two domains of human cMyPB-C (i.e., C0 and C1) cooperate to activate the thin filament. We demonstrate that C1 interacts with tropomyosin via a positively charged loop and that this interaction, stabilized by the C0 domain, is required for thin filament activation by cMyBP-C. Our data reveal a mechanism by which cMyBP-C can modulate cardiac contraction and demonstrate a function of the C0 domain.
履歴
登録2018年3月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02018年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年12月19日Group: Data collection / Database references / Structure summary
カテゴリ: citation / entity
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _entity.formula_weight
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

ムービー
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-4346
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-4346
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Actin, cytoplasmic 2
B: Actin, cytoplasmic 2
C: Actin, cytoplasmic 2
D: Actin, cytoplasmic 2
E: Actin, cytoplasmic 2
F: Actin, cytoplasmic 2
G: Myosin-binding protein C, cardiac-type
H: Myosin-binding protein C, cardiac-type
I: Myosin-binding protein C, cardiac-type
J: Myosin-binding protein C, cardiac-type
K: Myosin-binding protein C, cardiac-type
L: Myosin-binding protein C, cardiac-type
M: Tropomyosin
N: Tropomyosin
O: Tropomyosin
P: Tropomyosin


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)370,14616
ポリマ－370,14616
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area26180 Å2
ΔGint-186 kcal/mol
Surface area153370 Å2
手法PISA

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要素

#1: タンパク質
Actin, cytoplasmic 2 / Gamma-actin


分子量: 41838.766 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ACTG1, ACTG / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / 参照: UniProt: P63261
#2: タンパク質
Myosin-binding protein C, cardiac-type / Cardiac MyBP-C / C-protein / cardiac muscle isoform


分子量: 12180.806 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MYBPC3 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q14896
#3: タンパク質
Tropomyosin


分子量: 11507.176 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Sus scrofa (ブタ)

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: らせん対称体再構成法

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試料調製

構成要素
ID名称タイプ詳細Entity IDParent-ID由来
1human cardiac myosin binding protein C C1 Ig-domain bound to native cardiac thin filamentCOMPLEXSample contains actin, tropomyosin, troponin complex, myosin binding protein-C C0-C1 Ig domains. Only C1 Ig-domain bound to the cardiac thin filament is visualized in the mapall0MULTIPLE SOURCES
2Actin, cytoplasmic 2COMPLEX#11RECOMBINANT
3Myosin-binding protein C, cardiac-typeCOMPLEX#21RECOMBINANT
4TropomyosinCOMPLEX#31NATURAL
分子量実験値: NO
由来(天然)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Homo sapiens (ヒト)9606
34Sus scrofa (ブタ)9823
由来(組換発現)
IDEntity assembly-ID生物種Ncbi tax-ID
12Homo sapiens (ヒト)9606
23Escherichia coli (大腸菌)562
緩衝液pH: 7
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in.
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK II / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 95 % / 凍結前の試料温度: 294 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / 検出モード: INTEGRATING
フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ詳細
1EMAN粒子像選択
4CTFFINDCTF補正
7DireXモデルフィッティング
9SPIDER初期オイラー角割当
10SPIDER最終オイラー角割当IHRSR
11SPIDER分類
12SPIDER３次元再構成IHRSR
13CNSモデル精密化
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
らせん対称回転角度/サブユニット: -166.6 ° / 軸方向距離/サブユニット: 27.7 Å / らせん対称軸の対称性: C1
3次元再構成解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 7051 / 対称性のタイプ: HELICAL
原子モデル構築プロトコル: FLEXIBLE FIT / 空間: REAL / Target criteria: Cross-correlation coefficient

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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