[日本語] English
万見
- EMDB-5927: Kinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Int... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5927
タイトルKinetic and Structural Analysis of Coxsackievirus B3 Receptor Interactions and Formation of the A-particle
マップデータ
試料Coxsackievirus B3 complexed with CAR:
virusウイルス / Coxsackievirus and adenovirus receptor
キーワードcoxsackievirus b3 / cvb3 / CAR (自動車) / cryoEM (低温電子顕微鏡法) / A-particle (アルファ粒子)
機能・相同性
機能・相同性情報


AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / AV node cell to bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / apicolateral plasma membrane / germ cell migration / transepithelial transport ...AV node cell-bundle of His cell adhesion involved in cell communication / cell adhesive protein binding involved in AV node cell-bundle of His cell communication / AV node cell to bundle of His cell communication / homotypic cell-cell adhesion / epithelial structure maintenance / regulation of AV node cell action potential / gamma-delta T cell activation / apicolateral plasma membrane / germ cell migration / transepithelial transport / cardiac muscle fiber development / cell-cell junction organization / negative regulation of cardiac muscle cell proliferation / connexin binding / heterophilic cell-cell adhesion via plasma membrane cell adhesion molecules / 介在板 / bicellular tight junction / actin cytoskeleton reorganization / acrosomal vesicle / mitochondrion organization / filopodium / cell adhesion molecule binding / PDZ domain binding / 好中球 / 接着結合 / neuromuscular junction / beta-catenin binding / virus receptor activity / cell body / 細胞結合 / cell-cell junction / 成長円錐 / integrin binding / defense response to virus / regulation of immune response / heart development / leukocyte migration / basolateral plasma membrane / neuron projection / 脂質ラフト / signaling receptor binding / integral component of plasma membrane / protein-containing complex / extracellular space / extracellular region / 核質 / identical protein binding / 細胞膜 / 細胞質
Immunoglobulin-like domain superfamily / Immunoglobulin-like fold / 抗体 / Immunoglobulin V-set domain / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin subtype 2
Coxsackievirus and adenovirus receptor
生物種Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 9 Å
データ登録者Organtini LJ / Makhov AM / Conway JF / Hafenstein S / Carson SD
引用ジャーナル: J Virol / 年: 2014
タイトル: Kinetic and structural analysis of coxsackievirus B3 receptor interactions and formation of the A-particle.
著者: Lindsey J Organtini / Alexander M Makhov / James F Conway / Susan Hafenstein / Steven D Carson /
要旨: The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and ...The coxsackievirus and adenovirus receptor (CAR) has been identified as the cellular receptor for group B coxsackieviruses, including serotype 3 (CVB3). CAR mediates infection by binding to CVB3 and catalyzing conformational changes in the virus that result in formation of the altered, noninfectious A-particle. Kinetic analyses show that the apparent first-order rate constant for the inactivation of CVB3 by soluble CAR (sCAR) at physiological temperatures varies nonlinearly with sCAR concentration. Cryo-electron microscopy (cryo-EM) reconstruction of the CVB3-CAR complex resulted in a 9.0-Å resolution map that was interpreted with the four available crystal structures of CAR, providing a consensus footprint for the receptor binding site. The analysis of the cryo-EM structure identifies important virus-receptor interactions that are conserved across picornavirus species. These conserved interactions map to variable antigenic sites or structurally conserved regions, suggesting a combination of evolutionary mechanisms for receptor site preservation. The CAR-catalyzed A-particle structure was solved to a 6.6-Å resolution and shows significant rearrangement of internal features and symmetric interactions with the RNA genome.
Importance: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM ...Importance: This report presents new information about receptor use by picornaviruses and highlights the importance of attaining at least an ∼9-Å resolution for the interpretation of cryo-EM complex maps. The analysis of receptor binding elucidates two complementary mechanisms for preservation of the low-affinity (initial) interaction of the receptor and defines the kinetics of receptor-catalyzed conformational change to the A-particle.
構造検証レポート簡易版, 詳細版, XML, 構造検証レポートについて
履歴
登録2014年3月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年4月9日-
マップ公開2014年4月9日-
更新2014年4月30日-
現状2014年4月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j6l
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j6m
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j6n
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-3j6o
  • 表面レベル: 1
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j6l
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j6m
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j6n
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-3j6o
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5927.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 206 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.25 Å/pix.
x 381 pix.
= 476.25 Å		1.25 Å/pix.
x 381 pix.
= 476.25 Å		1.25 Å/pix.
x 381 pix.
= 476.25 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.25 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 1.0 / ムービー #1: 1
最小 - 最大-4.67104959 - 5.68193388
平均 (標準偏差)-0.00000001 (±0.99999994)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-190-190-190
Dimensions381381381
Spacing381381381
セルA=B=C: 476.25 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.251.251.25
M x/y/z381381381
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z476.250476.250476.250
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ969680
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-190-190-190
NC/NR/NS381381381
D min/max/mean-4.6715.682-0.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 Coxsackievirus B3 complexed with CAR

全体名称: Coxsackievirus B3 complexed with CAR / 詳細: purified virus and receptor complex in solution / 構成要素数: 2 / オリゴマーの状態: icosahedral virus
分子量実験値: 7 MDa

-
構成要素 #1: ウイルス, Human coxsackievirus B3

ウイルス名称: Human coxsackievirus B3 / 別称: CVB3 / クラス: VIRION / 詳細: Virus was incubated with excess CAR at 4 degrees C. / エンベロープを持つか: No / 中空か: No / 単離: STRAIN
分子量実験値: 7 MDa
生物種生物種: Human coxsackievirus B3 (コクサッキーウイルス)
株: CVB3/28
由来(天然)宿主: Homo sapiens (ヒト) / 宿主のカテゴリ: VERTEBRATES
殻 #1要素名: VP1-4 / 直径: 300 Å / T番号(三角分割数): 1

-
構成要素 #2: タンパク質, Coxsackievirus and adenovirus receptor

タンパク質名称: Coxsackievirus and adenovirus receptor / 別称: CAR自動車 / 組換発現: Yes
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)
外部リンクUniProt: Coxsackievirus and adenovirus receptor

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 0.1 mg/mL / 緩衝液: 50 mM MES, 100 mM NaCl / pH: 6
支持膜glow-discharged holey carbon Quantifoil electron microscopy grids
凍結装置: FEI VITROBOT MARK III / 凍結剤: ETHANE-PROPANE MIXTURE / 温度: 95 K / 湿度: 95 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TECNAI F20 / 日付: 2012年8月1日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 15 e/Å2 / 照射モード: SPOT SCAN
レンズ倍率: 50000 X (nominal), 50000 X (calibrated) / 非点収差: CTFFIND3 / Cs: 2 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 1980 - 3660 nm
試料ホルダモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
カメラ検出器: KODAK SO-163 FILM

-
画像取得

画像取得デジタル画像の数: 96 / Scanner: NIKON SUPER COOLSCAN 9000 / サンプリングサイズ: 6.35 µm

-
画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: I (正20面体型対称) / 投影像の数: 9302 / 詳細: Particles were selected using EMAN.
３次元再構成アルゴリズム: Common Lines / ソフトウェア: EMAN, AUTO3DEM / CTF補正: AUTO3DEM / 解像度: 9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5, semi-independent

-
原子モデル構築

モデリング #1ソフトウェア: Situs / 精密化のプロトコル: rigid body / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: The four available CAR structures were fit into the receptor density separately.
利用したPDBモデル: 1F5W

1f5w


鎖ID: B
モデリング #2ソフトウェア: Situs / 精密化のプロトコル: rigid body / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: The four available CAR structures were fit into the receptor density separately.
利用したPDBモデル: 1KAC

1kac


鎖ID: B
モデリング #3ソフトウェア: Situs / 精密化のプロトコル: rigid body / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: The four available CAR structures were fit into the receptor density separately.
利用したPDBモデル: 3JZ7

3jz7


鎖ID: K
モデリング #4ソフトウェア: Situs / 精密化のプロトコル: rigid body / 当てはまり具合の基準: correlation coefficient / 精密化に使用した空間: REAL
詳細: The four available CAR structures were fit into the receptor density separately.
利用したPDBモデル: 3MJ7

3mj7


鎖ID: S
得られたモデル

3j6l

3j6m

3j6n

3j6o

+
万見について

-
お知らせ

-
2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

-
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る