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- EMDB-5829: Architecture of a dsDNA viral capsid in complex with its maturati... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5829
タイトルArchitecture of a dsDNA viral capsid in complex with its maturation protease
マップデータProhead-1 with protease (before sharpening). A negative temperature factor of -300 A2 or -700 A2 should be applied to better visualize the features of the scaffolding domains or the coat subunit shell, respectively.
試料
  • 試料: HK97 Prohead-1 with protease
  • ウイルス: Enterobacteria phage HK97 (ファージ)
キーワードBacteriophage HK97 / virus maturation / electron cryo-microscopy (低温電子顕微鏡法) / scaffolding proteins (足場)
生物種Enterobacteria phage HK97 (ファージ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.3 Å
データ登録者Veesler D / Khayat R / Krishnamurthy S / Snijder J / Huang RK / Heck AJR / Anand GS / Johnson JE
引用ジャーナル: Structure / 年: 2014
タイトル: Architecture of a dsDNA viral capsid in complex with its maturation protease.
著者: David Veesler / Reza Khayat / Srinath Krishnamurthy / Joost Snijder / Rick K Huang / Albert J R Heck / Ganesh S Anand / John E Johnson /
要旨: Most double-stranded DNA (dsDNA) viruses, including bacteriophages and herpesviruses, rely on a staged assembly process of capsid formation. A viral protease is required for many of them to ...Most double-stranded DNA (dsDNA) viruses, including bacteriophages and herpesviruses, rely on a staged assembly process of capsid formation. A viral protease is required for many of them to disconnect scaffolding domains/proteins from the capsid shell, therefore priming the maturation process. We used the bacteriophage HK97 as a model system to decipher the molecular mechanisms underlying the recruitment of the maturation protease by the assembling procapsid and the influence exerted onto the latter. Comparisons of the procapsid with and without protease using single-particle cryoelectron microscopy reconstructions, hydrogen/deuterium exchange coupled to mass spectrometry, and native mass spectrometry demonstrated that the protease interacts with the scaffolding domains within the procapsid interior and stabilizes them as well as the whole particle. The results suggest that the thermodynamic consequences of protease packaging are to shift the equilibrium between isolated coat subunit capsomers and procapsid in favor of the latter by stabilizing the assembled particle before making the process irreversible through proteolysis of the scaffolding domains.
履歴
登録2013年12月2日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年3月19日-
マップ公開2014年3月19日-
更新2014年3月19日-
現状2014年3月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.01
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

400_5829.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5829.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 300.3 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Prohead-1 with protease (before sharpening). A negative temperature factor of -300 A2 or -700 A2 should be applied to better visualize the features of the scaffolding domains or the coat subunit shell, respectively.
ボクセルのサイズX=Y=Z: 2.75 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 0.0826 / ムービー #1: 0.01
最小 - 最大-0.05285095 - 0.16055299
平均 (標準偏差)-0.03716557 (±0.01885428)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ432432432
Spacing432432432
セルA=B=C: 1188.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z2.752.752.75
M x/y/z432432432
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z1188.0001188.0001188.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-95-75153
NX/NY/NZ200200200
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS432432432
D min/max/mean-0.0530.161-0.037

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : HK97 Prohead-1 with protease

全体名称: HK97 Prohead-1 with protease
要素
  • 試料: HK97 Prohead-1 with protease
  • ウイルス: Enterobacteria phage HK97 (ファージ)

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超分子 #1000: HK97 Prohead-1 with protease

超分子名称: HK97 Prohead-1 with protease / タイプ: sample / ID: 1000 / 集合状態: icosahedral / Number unique components: 1

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超分子 #1: Enterobacteria phage HK97

超分子名称: Enterobacteria phage HK97 / タイプ: virus / ID: 1 / NCBI-ID: 37554 / 生物種: Enterobacteria phage HK97 / Sci species strain: HK97 / データベース: NCBI / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes
宿主生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 別称: BACTERIA(EUBACTERIA)
ウイルス殻Shell ID: 1 / 名称: gp5 / 直径: 540 Å / T番号(三角分割数): 7

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5 / 詳細: 10 mM Tris, 40 mM monosodium glutamate
グリッド詳細: C-flat
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 94 K / 装置: FEI VITROBOT MARK II

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 109489 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 4.157 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 0.818 µm
試料ステージ試料ホルダー: Liquid Nitrogen cooled / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
温度平均: 90 K
日付2009年1月7日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 152 / 平均電子線量: 16 e/Å2
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正詳細: Each particle
最終 再構成アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.3 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: Frealign / 詳細: Resolution-limited refinement to 10 A / 使用した粒子像数: 2970

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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