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- EMDB-5008: Paired beta-sheet structure of an Abeta(1-40) amyloid fibril reve... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-5008
タイトルPaired beta-sheet structure of an Abeta(1-40) amyloid fibril revealed by electron microscopy
マップデータThe volume contains a total of 10 asymmetric units of the fibril
試料
  • 試料: human Abeta(1-40)
  • タンパク質・ペプチド: Abeta
キーワードAlzheimers disease / amyloid-beta / electron cryo-microscopy / protein folding / neurodegeneration
機能・相同性Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide
機能・相同性情報
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.8 Å
データ登録者Sachse C / Faendrich M / Grigorieff N
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2008
タイトル: Paired beta-sheet structure of an Abeta(1-40) amyloid fibril revealed by electron microscopy.
著者: Carsten Sachse / Marcus Fändrich / Nikolaus Grigorieff /
要旨: Alzheimer's disease is a neurodegenerative disorder that is characterized by the cerebral deposition of amyloid fibrils formed by Abeta peptide. Despite their prevalence in Alzheimer's and other ...Alzheimer's disease is a neurodegenerative disorder that is characterized by the cerebral deposition of amyloid fibrils formed by Abeta peptide. Despite their prevalence in Alzheimer's and other neurodegenerative diseases, important details of the structure of amyloid fibrils remain unknown. Here, we present a three-dimensional structure of a mature amyloid fibril formed by Abeta(1-40) peptide, determined by electron cryomicroscopy at approximately 8-A resolution. The fibril consists of two protofilaments, each containing approximately 5-nm-long regions of beta-sheet structure. A local twofold symmetry within each region suggests that pairs of beta-sheets are formed from equivalent parts of two Abeta(1-40) peptides contained in each protofilament. The pairing occurs via tightly packed interfaces, reminiscent of recently reported steric zipper structures. However, unlike these previous structures, the beta-sheet pairing is observed within an amyloid fibril and includes significantly longer amino acid sequences.
履歴
登録2008年3月7日-
ヘッダ(付随情報) 公開2008年3月25日-
マップ公開2009年10月8日-
更新2009年10月14日-
現状2009年10月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 1.2
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_5008_1.tif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_5008.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.2 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈The volume contains a total of 10 asymmetric units of the fibril
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.2 Å
密度
表面レベルBy EMDB: 1.25 / ムービー #1: 1.2
最小 - 最大-1.3446 - 3.68503
平均 (標準偏差)-0.000000000894781 (±1.0)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ7520040
Spacing7520040
セルA: 90 Å / B: 240 Å / C: 48 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.21.21.2
M x/y/z7520040
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z90.000240.00048.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-127-127-127
NX/NY/NZ255255255
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS2007540
D min/max/mean-1.3453.685-0.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : human Abeta(1-40)

全体名称: human Abeta(1-40)
要素
  • 試料: human Abeta(1-40)
  • タンパク質・ペプチド: Abeta

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超分子 #1000: human Abeta(1-40)

超分子名称: human Abeta(1-40) / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1
分子量理論値: 4.33 KDa

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分子 #1: Abeta

分子名称: Abeta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / Name.synonym: Abeta / 組換発現: No / データベース: NCBI
配列InterPro: Amyloidogenic glycoprotein, amyloid-beta peptide

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度1 mg/mL
緩衝液pH: 7.8 / 詳細: 50 mM Borate
グリッド詳細: Quantifoil R1.2/1.3 Cu 400 mesh grids
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内温度: 77.2 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification carried out in cold room at 277 K. / 手法: Blot for 7 seconds before plunging

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F30
温度平均: 93 K
アライメント法Legacy - 非点収差: objective lens astigmatism was corrected at 200,000 times magnification
日付2005年11月9日
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 実像数: 62 / 平均電子線量: 35 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8
Tilt angle min0
Tilt angle max0
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 58333 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 3.5 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.9 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダー: Side entry liquid nitrogen-cooled cryo specimen holder
試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
実験機器
モデル: Tecnai F30 / 画像提供: FEI Company

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画像解析

詳細1. The fibrils in the sample were selected based on their uniform width. 2. A subset of limited crossover distances (130-150 nm) was chosen for the reconstruction.
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 4.8 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 1 °
アルゴリズム: OTHER / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.5 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: SPIDER
CTF補正詳細: Each particle CTFTILT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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