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- EMDB-4907: Molybdenum storage protein under turnover conditions -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4907
タイトルMolybdenum storage protein under turnover conditions
マップデータmolybdenum storage protein under turnover conditions
試料
  • 複合体: Dimer of A3B3 heterohexamer of molybdenum storage protein
    • タンパク質・ペプチド: Molybdenum storage protein subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Molybdenum storage protein subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: bis(mu4-oxo)-tetrakis(mu3-oxo)-hexakis(mu2-oxo)-hexadecaoxo-octamolybdenum (VI)
  • リガンド: oxidanyl-[[2,2,4,4,4-pentakis($l^{1}-oxidanyl)-1-(oxidanylmolybdenio)-1$l^{3},3-dioxa-2$l^{5},4$l^{5}-dimolybdacyclobut-2-yl]oxy]molybdenum
  • リガンド: MOLYBDATE ION
  • リガンド: MO(VI)(=O)(OH)2 CLUSTER
機能・相同性Molybdenum storage protein subunit alpha/beta / nutrient reservoir activity / molybdenum ion binding / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Amino acid kinase family / Acetylglutamate kinase-like superfamily / 細胞質 / Molybdenum storage protein subunit beta / Molybdenum storage protein subunit alpha
機能・相同性情報
生物種Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定) / Azotobacter vinelandii (strain DJ / ATCC BAA-1303) (窒素固定)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Bruenle S / Mills DJ / Vonck J / Ermler U
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Molybdate pumping into the molybdenum storage protein via an ATP-powered piercing mechanism.
著者: Steffen Brünle / Martin L Eisinger / Juliane Poppe / Deryck J Mills / Julian D Langer / Janet Vonck / Ulrich Ermler /
要旨: The molybdenum storage protein (MoSto) deposits large amounts of molybdenum as polyoxomolybdate clusters in a heterohexameric (αβ) cage-like protein complex under ATP consumption. Here, we suggest ...The molybdenum storage protein (MoSto) deposits large amounts of molybdenum as polyoxomolybdate clusters in a heterohexameric (αβ) cage-like protein complex under ATP consumption. Here, we suggest a unique mechanism for the ATP-powered molybdate pumping process based on X-ray crystallography, cryoelectron microscopy, hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry, and mutational studies of MoSto from . First, we show that molybdate, ATP, and Mg consecutively bind into the open ATP-binding groove of the β-subunit, which thereafter becomes tightly locked by fixing the previously disordered N-terminal arm of the α-subunit over the β-ATP. Next, we propose a nucleophilic attack of molybdate onto the γ-phosphate of β-ATP, analogous to the similar reaction of the structurally related UMP kinase. The formed instable phosphoric-molybdic anhydride becomes immediately hydrolyzed and, according to the current data, the released and accelerated molybdate is pressed through the cage wall, presumably by turning aside the Metβ149 side chain. A structural comparison between MoSto and UMP kinase provides valuable insight into how an enzyme is converted into a molecular machine during evolution. The postulated direct conversion of chemical energy into kinetic energy via an activating molybdate kinase and an exothermic pyrophosphatase reaction to overcome a proteinous barrier represents a novelty in ATP-fueled biochemistry, because normally, ATP hydrolysis initiates large-scale conformational changes to drive a distant process.
履歴
登録2019年4月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年5月15日-
マップ公開2019年12月18日-
更新2020年12月2日-
現状2020年12月2日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6rkd
  • 表面レベル: 0.068
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_4907.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4907.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈molybdenum storage protein under turnover conditions
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.11 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.068 / ムービー #1: 0.068
最小 - 最大-0.24090053 - 0.61791456
平均 (標準偏差)-0.0001297631 (±0.02060231)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 222.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.111.111.11
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z222.000222.000222.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.2410.618-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_4907_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: MoSto half map 1

ファイルemd_4907_half_map_1.map
注釈MoSto half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: MoSto half map 2

ファイルemd_4907_half_map_2.map
注釈MoSto half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : Dimer of A3B3 heterohexamer of molybdenum storage protein

全体名称: Dimer of A3B3 heterohexamer of molybdenum storage protein
要素
  • 複合体: Dimer of A3B3 heterohexamer of molybdenum storage protein
    • タンパク質・ペプチド: Molybdenum storage protein subunit alpha
    • タンパク質・ペプチド: Molybdenum storage protein subunit beta
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: bis(mu4-oxo)-tetrakis(mu3-oxo)-hexakis(mu2-oxo)-hexadecaoxo-octamolybdenum (VI)
  • リガンド: oxidanyl-[[2,2,4,4,4-pentakis($l^{1}-oxidanyl)-1-(oxidanylmolybdenio)-1$l^{3},3-dioxa-2$l^{5},4$l^{5}-dimolybdacyclobut-2-yl]oxy]molybdenum
  • リガンド: MOLYBDATE ION
  • リガンド: MO(VI)(=O)(OH)2 CLUSTER

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超分子 #1: Dimer of A3B3 heterohexamer of molybdenum storage protein

超分子名称: Dimer of A3B3 heterohexamer of molybdenum storage protein
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
分子量理論値: 380 KDa

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分子 #1: Molybdenum storage protein subunit alpha

分子名称: Molybdenum storage protein subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (strain DJ / ATCC BAA-1303) (窒素固定)
分子量理論値: 29.376773 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MTDTTNSIKH VISPLARQTL QDRDLTRPVA GKRPIRLLPW LQVVKIGGRV MDRGADAILP LVEELRKLLP EHRLLILTGA GVRARHVFS VGLDLGLPVG SLAPLAASEA GQNGHILAAM LASEGVSYVE HPTVADQLAI HLSATRAVVG SAFPPYHHHE F PGSRIPPH ...文字列:
MTDTTNSIKH VISPLARQTL QDRDLTRPVA GKRPIRLLPW LQVVKIGGRV MDRGADAILP LVEELRKLLP EHRLLILTGA GVRARHVFS VGLDLGLPVG SLAPLAASEA GQNGHILAAM LASEGVSYVE HPTVADQLAI HLSATRAVVG SAFPPYHHHE F PGSRIPPH RADTGAFLLA DAFGAAGLTI VENVDGIYTA DPNGPDRGQA RFLPETSATD LAKSEGPLPV DRALLDVMAT AR HIERVQV VNGLVPGRLT AALRGEHVGT LIRTGVRPA

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分子 #2: Molybdenum storage protein subunit beta

分子名称: Molybdenum storage protein subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Azotobacter vinelandii (strain DJ / ATCC BAA-1303) (窒素固定)
分子量理論値: 28.378775 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)
配列文字列: MANSTAELEE LLMQRSLTDP QLQAAAAAAA DFRILPDATV IKIGGQSVID RGRAAVYPLV DEIVAARKNH KLLIGTGAGT RARHLYSIA AGLGLPAGVL AQLGSSVADQ NAAMLGQLLA KHGIPVVGGA GLSAVPLSLA EVNAVVFSGM PPYKLWMRPA A EGVIPPYR ...文字列:
MANSTAELEE LLMQRSLTDP QLQAAAAAAA DFRILPDATV IKIGGQSVID RGRAAVYPLV DEIVAARKNH KLLIGTGAGT RARHLYSIA AGLGLPAGVL AQLGSSVADQ NAAMLGQLLA KHGIPVVGGA GLSAVPLSLA EVNAVVFSGM PPYKLWMRPA A EGVIPPYR TDAGCFLLAE QFGCKQMIFV KDEDGLYTAN PKTSKDATFI PRISVDEMKA KGLHDSILEF PVLDLLQSAQ HV REVQVVN GLVPGNLTRA LAGEHVGTII TAS

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 12 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 6 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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分子 #5: bis(mu4-oxo)-tetrakis(mu3-oxo)-hexakis(mu2-oxo)-hexadecaoxo-octam...

分子名称: bis(mu4-oxo)-tetrakis(mu3-oxo)-hexakis(mu2-oxo)-hexadecaoxo-octamolybdenum (VI)
タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 12 / 式: 8M0
分子量理論値: 1.215503 KDa
Chemical component information

ChemComp-8M0:
bis(mu4-oxo)-tetrakis(mu3-oxo)-hexakis(mu2-oxo)-hexadecaoxo-octamolybdenum (VI)

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分子 #6: oxidanyl-[[2,2,4,4,4-pentakis($l^{1}-oxidanyl)-1-(oxidanylmolybde...

分子名称: oxidanyl-[[2,2,4,4,4-pentakis($l^{1}-oxidanyl)-1-(oxidanylmolybdenio)-1$l^{3},3-dioxa-2$l^{5},4$l^{5}-dimolybdacyclobut-2-yl]oxy]molybdenum
タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 12 / 式: J8E
分子量理論値: 545.77 Da
Chemical component information

ChemComp-J8E:
oxidanyl-[[2,2,4,4,4-pentakis($l^{1}-oxidanyl)-1-(oxidanylmolybdenio)-1$l^{3},3-dioxa-2$l^{5},4$l^{5}-dimolybdacyclobut-2-yl]oxy]molybdenum

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分子 #7: MOLYBDATE ION

分子名称: MOLYBDATE ION / タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 42 / 式: MOO
分子量理論値: 159.938 Da
Chemical component information

ChemComp-MOO:
MOLYBDATE ION / モリブデン酸塩

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分子 #8: MO(VI)(=O)(OH)2 CLUSTER

分子名称: MO(VI)(=O)(OH)2 CLUSTER / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 6 / 式: OMO
分子量理論値: 145.954 Da
Chemical component information

ChemComp-OMO:
MO(VI)(=O)(OH)2 CLUSTER

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度4 mg/mL
緩衝液pH: 6.5 / 構成要素 - 濃度: 50.0 mM / 構成要素 - 名称: MOPS/NaOH
詳細: 1 mM molybdate and 1 mM mg-ATP were added before vitrification.
グリッドモデル: C-flat / 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: HOLEY / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 雰囲気: AIR
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系最大 デフォーカス（補正後）: 2.5 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 0.9 µm / 倍率（補正後）: 45045 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 倍率（公称値）: 30000
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: In-column Omega Filter
エネルギーフィルター - スリット幅: 20 eV
試料ステージ試料ホルダーモデル: JEOL / ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / 実像数: 1238 / 平均露光時間: 8.0 sec. / 平均電子線量: 54.0 e/Å2

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画像解析

粒子像選択選択した数: 174681
CTF補正ソフトウェア - 名称: CTFFIND (ver. 4)
初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
PDBモデル - PDB ID:

4f6t

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0)
最終 再構成想定した対称性 - 点群: D3 (2回x3回 2面回転対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0) / 使用した粒子像数: 137558
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

4f6t

chain_id: A

4f6t

chain_id: B
詳細Phenix_real_space_refine
精密化空間: REAL / プロトコル: OTHER
得られたモデル

PDB-6rkd:
Molybdenum storage protein under turnover conditions

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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