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万見
- PDB-6ris: The Kb42S variant of the molybdenum storage protein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ris
タイトルThe Kb42S variant of the molybdenum storage protein
要素(Molybdenum storage protein subunit ...) x 2
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / amino acid kinase family / Mo storage / polyoxomolybdate cluster / ATP hydrolysis
機能・相同性
機能・相同性情報


nutrient reservoir activity / molybdenum ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Molybdenum storage protein subunit alpha/beta / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / PHOSPHATE ION / Molybdenum storage protein subunit beta / Molybdenum storage protein subunit alpha
類似検索 - 構成要素
生物種Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.1 Å
データ登録者Ermler, U. / Bruenle, S.
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019
タイトル: Molybdate pumping into the molybdenum storage protein via an ATP-powered piercing mechanism.
著者: Steffen Brünle / Martin L Eisinger / Juliane Poppe / Deryck J Mills / Julian D Langer / Janet Vonck / Ulrich Ermler /
要旨: The molybdenum storage protein (MoSto) deposits large amounts of molybdenum as polyoxomolybdate clusters in a heterohexameric (αβ) cage-like protein complex under ATP consumption. Here, we suggest ...The molybdenum storage protein (MoSto) deposits large amounts of molybdenum as polyoxomolybdate clusters in a heterohexameric (αβ) cage-like protein complex under ATP consumption. Here, we suggest a unique mechanism for the ATP-powered molybdate pumping process based on X-ray crystallography, cryoelectron microscopy, hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry, and mutational studies of MoSto from . First, we show that molybdate, ATP, and Mg consecutively bind into the open ATP-binding groove of the β-subunit, which thereafter becomes tightly locked by fixing the previously disordered N-terminal arm of the α-subunit over the β-ATP. Next, we propose a nucleophilic attack of molybdate onto the γ-phosphate of β-ATP, analogous to the similar reaction of the structurally related UMP kinase. The formed instable phosphoric-molybdic anhydride becomes immediately hydrolyzed and, according to the current data, the released and accelerated molybdate is pressed through the cage wall, presumably by turning aside the Metβ149 side chain. A structural comparison between MoSto and UMP kinase provides valuable insight into how an enzyme is converted into a molecular machine during evolution. The postulated direct conversion of chemical energy into kinetic energy via an activating molybdate kinase and an exothermic pyrophosphatase reaction to overcome a proteinous barrier represents a novelty in ATP-fueled biochemistry, because normally, ATP hydrolysis initiates large-scale conformational changes to drive a distant process.
履歴
登録2019年4月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02019年12月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12024年1月24日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / refine
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_diffrn_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
B: Molybdenum storage protein subunit beta
A: Molybdenum storage protein subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,00011
ポリマ－57,4512
非ポリマー1,5499
水4,576254
1
B: Molybdenum storage protein subunit beta
A: Molybdenum storage protein subunit alpha
ヘテロ分子

B: Molybdenum storage protein subunit beta
A: Molybdenum storage protein subunit alpha
ヘテロ分子

B: Molybdenum storage protein subunit beta
A: Molybdenum storage protein subunit alpha
ヘテロ分子

B: Molybdenum storage protein subunit beta
A: Molybdenum storage protein subunit alpha
ヘテロ分子

B: Molybdenum storage protein subunit beta
A: Molybdenum storage protein subunit alpha
ヘテロ分子

B: Molybdenum storage protein subunit beta
A: Molybdenum storage protein subunit alpha
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)354,00066
ポリマ－344,70612
非ポリマー9,29454
水21612
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-y+1,x-y,z1
crystal symmetry operation3_665-x+y+1,-x+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/21
crystal symmetry operation11_655-x+y+1,y,-z+1/21
crystal symmetry operation12_555x,x-y,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)116.390, 116.390, 237.220
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number182
Space group name H-MP6322
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11B-439-

HOH

21A-410-

HOH

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要素

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Molybdenum storage protein subunit ... , 2種, 2分子 BA

#1: タンパク質 Molybdenum storage protein subunit beta / MoSto subunit beta


分子量: 28205.480 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
遺伝子: mosB, Avin_43210 / Variant: DJ / ATCC BAA-1303 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P84253
#2: タンパク質 Molybdenum storage protein subunit alpha / Mo storage protein subunit alpha / MoSto subunit alpha


分子量: 29245.582 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Azotobacter vinelandii DJ (窒素固定)
遺伝子: mosA, Avin_43200 / Variant: DJ / ATCC BAA-1303 / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 参照: UniProt: P84308

-
非ポリマー , 5種, 263分子

#3: 化合物 ChemComp-ATP / ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP


分子量: 507.181 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O13P3 / コメント: ATP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-PO4 / PHOSPHATE ION / ホスファ-ト


分子量: 94.971 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: PO4
#5: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#6: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 254 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.53 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.6
詳細: 0.1 M Na-citrate, pH 5.6, 1 M ammonium phosphate, 20% glycerol

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K / Serial crystal experiment: N
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X10SA / 波長: 1.738 Å
検出器タイプ: DECTRIS PILATUS 6M / 検出器: PIXEL / 日付: 2015年11月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.738 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.1→50 Å / Num. obs: 104313 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8.1 % / Net I/σ(I): 13.4
反射 シェル解像度: 2.1→2.2 Å / Num. unique obs: 13361

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(1.14_3260: ???)精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 4ndo

4ndo


解像度: 2.1→49.298 Å / SU ML: 0.3 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / 位相誤差: 21.26 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.213 2793 5.01 %
Rwork0.1872 --
obs0.1885 55719 99.22 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.1→49.298 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3797 0 89 254 4140
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0043992
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.7745459
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d10.3243243
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.049634
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005705
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
2.1001-2.13630.34211230.36052523X-RAY DIFFRACTION96
2.1363-2.17520.33631300.32812555X-RAY DIFFRACTION97
2.1752-2.2170.44551170.40932570X-RAY DIFFRACTION98
2.217-2.26230.40011520.37712574X-RAY DIFFRACTION98
2.2623-2.31140.36191250.3042579X-RAY DIFFRACTION99
2.3114-2.36520.2531390.2492599X-RAY DIFFRACTION99
2.3652-2.42440.27391540.21672615X-RAY DIFFRACTION99
2.4244-2.48990.23751630.20292563X-RAY DIFFRACTION99
2.4899-2.56320.22581300.19092614X-RAY DIFFRACTION99
2.5632-2.64590.2051390.18352633X-RAY DIFFRACTION100
2.6459-2.74050.22141420.1912618X-RAY DIFFRACTION100
2.7405-2.85020.22651450.18872639X-RAY DIFFRACTION100
2.8502-2.97990.1891350.18452660X-RAY DIFFRACTION100
2.9799-3.13690.20411590.17982650X-RAY DIFFRACTION100
3.1369-3.33340.20271310.1782672X-RAY DIFFRACTION100
3.3334-3.59080.19851280.16752691X-RAY DIFFRACTION100
3.5908-3.9520.19611280.16192725X-RAY DIFFRACTION100
3.952-4.52350.17441480.14662723X-RAY DIFFRACTION100
4.5235-5.69780.17971550.16312754X-RAY DIFFRACTION100
5.6978-49.31160.20571500.19032969X-RAY DIFFRACTION100
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
15.11980.6918-4.23441.24780.01856.63790.09810.5560.4063-0.1090.01270.3494-0.23-1.049-0.04120.32490.0102-0.07830.4383-0.00520.393925.23827.939220.4157
24.1902-1.28220.59812.23550.04592.3139-0.04530.13970.0419-0.21570.0599-0.22760.04830.04370.02950.3818-0.03010.00350.3124-0.0570.327660.496810.61039.3336
30.46260.1325-0.45460.6069-0.59461.96310.0620.0392-0.01160.0604-0.01470.1073-0.1435-0.0495-0.04510.3517-0.0036-0.0050.297-0.02890.344854.667816.255422.6825
43.5615-0.6131-1.50322.13791.29392.7659-0.1725-0.2513-0.230.07570.03030.18660.2457-0.07220.15140.3486-0.0132-0.01530.3173-0.02520.317244.52994.176312.3992
53.301-2.60920.34043.65-0.98921.45950.00030.0021-0.13290.171-0.05510.2093-0.0029-0.1170.03460.2773-0.03670.01220.3329-0.00430.268137.794330.426748.1697
60.26710.24690.26570.23590.08410.9607-0.04010.03340.0958-0.004-0.02150.0381-0.0150.04620.08010.29190.0134-0.00140.3378-0.0030.326737.845533.925835.1525
73.299-1.42122.00252.4837-0.5321.95870.13760.3999-0.4996-0.2724-0.0278-0.06160.13660.1661-0.05880.3771-0.0260.05250.393-0.00740.419751.881229.917942.7437
80.9538-0.04621.00570.40170.72871.8129-0.05490.0364-0.0438-0.12390.047-0.0268-0.0856-0.02240.01490.2351-0.02690.01290.2461-0.01050.242239.422523.458236.677
92.15540.4328-2.87862.062-1.53254.2963-0.07830.2957-0.2648-0.34230.13041.1711-0.1063-0.5712-0.10480.3530.0064-0.08030.5009-0.01850.559717.456426.299841.228
108.1154-3.8129-0.73136.63051.00993.5085-0.13010.0864-0.368-0.29940.0681.01230.2456-0.59090.01410.4399-0.1037-0.01080.51690.00590.542418.993916.790143.4008
116.3736-5.10811.83065.6949-2.41834.87510.28490.1694-0.5748-0.4012-0.02650.34820.3291-0.495-0.25010.3291-0.0694-0.01280.3548-0.02740.357731.252114.985538.9774
122.72620.83120.32270.98891.85934.44760.0565-0.2074-0.02220.2088-0.03630.13430.2646-0.10120.00750.29720.00420.02940.36170.01970.316730.013327.093552.9393
133.7755-2.449-0.97883.02161.59172.7645-0.2396-0.22-0.50510.42220.26170.45150.6047-0.1171-0.0260.4096-0.04770.01820.40940.00120.44230.320814.100351.3712
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection details
1X-RAY DIFFRACTION1chain 'B' and (resid 3 through 37 )
2X-RAY DIFFRACTION2chain 'B' and (resid 38 through 68 )
3X-RAY DIFFRACTION3chain 'B' and (resid 69 through 168 )
4X-RAY DIFFRACTION4chain 'B' and (resid 169 through 270 )
5X-RAY DIFFRACTION5chain 'A' and (resid 33 through 68 )
6X-RAY DIFFRACTION6chain 'A' and (resid 69 through 123 )
7X-RAY DIFFRACTION7chain 'A' and (resid 124 through 143 )
8X-RAY DIFFRACTION8chain 'A' and (resid 144 through 190 )
9X-RAY DIFFRACTION9chain 'A' and (resid 191 through 204 )
10X-RAY DIFFRACTION10chain 'A' and (resid 205 through 221 )
11X-RAY DIFFRACTION11chain 'A' and (resid 222 through 243 )
12X-RAY DIFFRACTION12chain 'A' and (resid 244 through 261 )
13X-RAY DIFFRACTION13chain 'A' and (resid 262 through 276 )

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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