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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 6ris | ||||||
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Title | The Kb42S variant of the molybdenum storage protein | ||||||
![]() | (Molybdenum storage protein subunit ...) x 2 | ||||||
![]() | METAL BINDING PROTEIN / amino acid kinase family / Mo storage / polyoxomolybdate cluster / ATP hydrolysis | ||||||
Function / homology | ![]() | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Ermler, U. / Bruenle, S. | ||||||
![]() | ![]() Title: Molybdate pumping into the molybdenum storage protein via an ATP-powered piercing mechanism. Authors: Steffen Brünle / Martin L Eisinger / Juliane Poppe / Deryck J Mills / Julian D Langer / Janet Vonck / Ulrich Ermler / ![]() Abstract: The molybdenum storage protein (MoSto) deposits large amounts of molybdenum as polyoxomolybdate clusters in a heterohexameric (αβ) cage-like protein complex under ATP consumption. Here, we suggest ...The molybdenum storage protein (MoSto) deposits large amounts of molybdenum as polyoxomolybdate clusters in a heterohexameric (αβ) cage-like protein complex under ATP consumption. Here, we suggest a unique mechanism for the ATP-powered molybdate pumping process based on X-ray crystallography, cryoelectron microscopy, hydrogen-deuterium exchange mass spectrometry, and mutational studies of MoSto from . First, we show that molybdate, ATP, and Mg consecutively bind into the open ATP-binding groove of the β-subunit, which thereafter becomes tightly locked by fixing the previously disordered N-terminal arm of the α-subunit over the β-ATP. Next, we propose a nucleophilic attack of molybdate onto the γ-phosphate of β-ATP, analogous to the similar reaction of the structurally related UMP kinase. The formed instable phosphoric-molybdic anhydride becomes immediately hydrolyzed and, according to the current data, the released and accelerated molybdate is pressed through the cage wall, presumably by turning aside the Metβ149 side chain. A structural comparison between MoSto and UMP kinase provides valuable insight into how an enzyme is converted into a molecular machine during evolution. The postulated direct conversion of chemical energy into kinetic energy via an activating molybdate kinase and an exothermic pyrophosphatase reaction to overcome a proteinous barrier represents a novelty in ATP-fueled biochemistry, because normally, ATP hydrolysis initiates large-scale conformational changes to drive a distant process. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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PDB format | ![]() | 168.3 KB | Display | ![]() |
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Others | ![]() |
-Validation report
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Data in CIF | ![]() | 32.3 KB | Display | |
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-Related structure data
Related structure data | ![]() 4907C ![]() 6rj4C ![]() 6rkdC ![]() 6rkeC ![]() 4ndoS S: Starting model for refinement C: citing same article ( |
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Similar structure data |
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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Unit cell |
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Components on special symmetry positions |
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Components
-Molybdenum storage protein subunit ... , 2 types, 2 molecules BA
#1: Protein | Mass: 28205.480 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
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#2: Protein | Mass: 29245.582 Da / Num. of mol.: 1 Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() |
-Non-polymers , 5 types, 263 molecules ![](data/chem/img/ATP.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
![](data/chem/img/PO4.gif)
![](data/chem/img/MG.gif)
![](data/chem/img/CL.gif)
![](data/chem/img/HOH.gif)
#3: Chemical | #4: Chemical | ChemComp-PO4 / #5: Chemical | ChemComp-MG / | #6: Chemical | ChemComp-CL / | #7: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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-
Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 4.04 Å3/Da / Density % sol: 69.53 % |
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Crystal grow | Temperature: 293 K / Method: vapor diffusion, sitting drop / pH: 5.6 Details: 0.1 M Na-citrate, pH 5.6, 1 M ammonium phosphate, 20% glycerol |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K / Serial crystal experiment: N |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: DECTRIS PILATUS 6M / Detector: PIXEL / Date: Nov 30, 2015 |
Radiation | Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1.738 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.1→50 Å / Num. obs: 104313 / % possible obs: 99.4 % / Redundancy: 8.1 % / Net I/σ(I): 13.4 |
Reflection shell | Resolution: 2.1→2.2 Å / Num. unique obs: 13361 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: 4ndo Resolution: 2.1→49.298 Å / SU ML: 0.3 / Cross valid method: FREE R-VALUE / σ(F): 0 / Phase error: 21.26 / Stereochemistry target values: ML
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Solvent computation | Shrinkage radii: 0.9 Å / VDW probe radii: 1.11 Å / Solvent model: FLAT BULK SOLVENT MODEL | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.1→49.298 Å
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Refine LS restraints |
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LS refinement shell |
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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