[日本語] English
- EMDB-4802: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical shea... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-4802
タイトルCryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
マップデータ
試料Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state:
Afp1 / Afp2 / Afp3
機能・相同性
機能・相同性情報


structural molecule activity
Bacteriophage T4, Gp19, tail tube / Conserved hypothetical protein CHP02241 / Tail sheath protein, C-terminal domain / Tail sheath protein, subtilisin-like domain / Phage tail sheath protein subtilisin-like domain / T4-like virus tail tube protein gp19 / Phage tail sheath C-terminal domain
Afp3 / Afp2 / Afp1
生物種Serratia entomophila (バクテリア)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Desfosses A
引用ジャーナル: Nat Microbiol / : 2019
タイトル: Atomic structures of an entire contractile injection system in both the extended and contracted states.
著者: Ambroise Desfosses / Hariprasad Venugopal / Tapan Joshi / Jan Felix / Matthew Jessop / Hyengseop Jeong / Jaekyung Hyun / J Bernard Heymann / Mark R H Hurst / Irina Gutsche / Alok K Mitra /
要旨: Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, ...Contractile injection systems are sophisticated multiprotein nanomachines that puncture target cell membranes. Although the number of atomic-resolution insights into contractile bacteriophage tails, bacterial type six secretion systems and R-pyocins is rapidly increasing, structural information on the contraction of bacterial phage-like protein-translocation structures directed towards eukaryotic hosts is scarce. Here, we characterize the antifeeding prophage AFP from Serratia entomophila by cryo-electron microscopy. We present the high-resolution structure of the entire AFP particle in the extended state, trace 11 protein chains de novo from the apical cap to the needle tip, describe localization variants and perform specific structural comparisons with related systems. We analyse inter-subunit interactions and highlight their universal conservation within contractile injection systems while revealing the specificities of AFP. Furthermore, we provide the structure of the AFP sheath-baseplate complex in a contracted state. This study reveals atomic details of interaction networks that accompany and define the contraction mechanism of toxin-delivery tailocins, offering a comprehensive framework for understanding their mode of action and for their possible adaptation as biocontrol agents.
構造検証レポートPDB-ID: 6rbn

簡易版詳細版構造検証レポートについて
履歴
登録2019年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年4月24日-
マップ公開2019年4月24日-
更新2019年8月14日-
現状2019年8月14日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: : PDB-6rbn
  • 表面レベル: 0.05
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデル: PDB-6rbn
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_4802.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 178 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å
1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å
1.35 Å/pix.
x 360 pix.
= 486. Å

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.35 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.12793036 - 0.2058465
平均 (標準偏差)0.00038390022 (±0.007163424)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-180-180-180
Dimensions360360360
Spacing360360360
セルA=B=C: 486.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.351.351.35
M x/y/z360360360
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z486.000486.000486.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-180-180-180
NC/NR/NS360360360
D min/max/mean-0.1280.2060.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical shea...

全体名称: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
詳細: A scaling by a factor of 2 is recommended for visualisation
構成要素数: 4

-
構成要素 #1: タンパク質, Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helic...

タンパク質名称: Cryo-EM structure of the anti-feeding prophage (AFP) helical sheath-tube complex in extended state
詳細: A scaling by a factor of 2 is recommended for visualisation
組換発現: No
由来生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

-
構成要素 #2: タンパク質, Afp1

タンパク質名称: Afp1 / 個数: 2 / 組換発現: No
分子量理論値: 16.449449 kDa
由来生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

-
構成要素 #3: タンパク質, Afp2

タンパク質名称: Afp2 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 38.784355 kDa
由来生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

-
構成要素 #4: タンパク質, Afp3

タンパク質名称: Afp3 / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 48.777566 kDa
由来生物種: Serratia entomophila (バクテリア)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 線維 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
らせんパラメータ軸対称性: C6 (6回回転対称) / ΔZ: 78.6436 Å / Δφ: 40.2722 %deg;
試料溶液pH: 7
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 20 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: GATAN K2 QUANTUM (4k x 4k)

-
画像解析

解析手法: らせん対称体再構成法
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 解像度: 2.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築

得られたモデル

+
万見について

-
お知らせ

-
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報: Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク: PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

-
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク: wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報: Omokage検索

+
2016年9月15日: 新しくなったEM Navigatorと万見

新しくなったEM Navigatorと万見

  • EM Navigatorと万見を刷新しました

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点

+
2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見

新しいEM Navigatorと万見

  • これまで開発版として公開していたEM Navigatorと万見が、9月15日から正式版となります。
  • 現行版も「旧版」としてしばらく公開を継続します。

関連情報: 新しいEM Navigatorと万見の変更点 / EM Navigator / 万見 (Yorodumi)

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報: EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る