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- EMDB-3765: Structure of nucleosome-Chd1 complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3765
タイトルStructure of nucleosome-Chd1 complex
マップデータ
試料
  • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
    • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
      • DNA: DNA (162-MER)
      • DNA: DNA (162-MER)
    • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
      • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
機能・相同性
機能・相同性情報


nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion ...nucleolar chromatin / regulation of transcriptional start site selection at RNA polymerase II promoter / negative regulation of DNA-templated DNA replication / regulation of chromatin organization / nucleosome organization / rDNA binding / SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / ATP-dependent chromatin remodeler activity / sister chromatid cohesion / termination of RNA polymerase II transcription / termination of RNA polymerase I transcription / ATP-dependent activity, acting on DNA / methylated histone binding / helicase activity / transcription elongation by RNA polymerase II / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / chromatin DNA binding / structural constituent of chromatin / ヌクレオソーム / histone binding / transcription cis-regulatory region binding / クロマチンリモデリング / protein heterodimerization activity / chromatin binding / クロマチン / regulation of transcription by RNA polymerase II / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / DNA binding / 核質 / ATP binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. ...Chromodomain helicase DNA-binding domain / Chromodomain helicase DNA-binding domain 1 / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal domain / Chromodomain-helicase-DNA-binding protein 1-like, C-terminal / DUF4208 / Chromo domain, conserved site / Chromo domain signature. / Chromo domain / Chromo (CHRromatin Organisation MOdifier) domain / Chromo and chromo shadow domain profile. / : / Chromo/chromo shadow domain / Chromatin organization modifier domain / SNF2-like, N-terminal domain superfamily / SNF2, N-terminal / SNF2-related domain / Chromo-like domain superfamily / Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A conserved site / Histone H2A signature. / Histone H2A, C-terminal domain / C-terminus of histone H2A / ヒストンH2A / Histone 2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF), histone-like fold domain / Helicase conserved C-terminal domain / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Homeobox-like domain superfamily / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / Histone H2A type 1 / Chromo domain-containing protein 1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / ヒストンH2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物) / Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.8 Å
データ登録者Farnung L / Vos SM / Wigge C / Cramer P
引用ジャーナル: Nature / : 2017
タイトル: Nucleosome-Chd1 structure and implications for chromatin remodelling.
著者: Lucas Farnung / Seychelle M Vos / Christoph Wigge / Patrick Cramer /
要旨: Chromatin-remodelling factors change nucleosome positioning and facilitate DNA transcription, replication, and repair. The conserved remodelling factor chromodomain-helicase-DNA binding protein ...Chromatin-remodelling factors change nucleosome positioning and facilitate DNA transcription, replication, and repair. The conserved remodelling factor chromodomain-helicase-DNA binding protein 1(Chd1) can shift nucleosomes and induce regular nucleosome spacing. Chd1 is required for the passage of RNA polymerase IIthrough nucleosomes and for cellular pluripotency. Chd1 contains the DNA-binding domains SANT and SLIDE, a bilobal motor domain that hydrolyses ATP, and a regulatory double chromodomain. Here we report the cryo-electron microscopy structure of Chd1 from the yeast Saccharomyces cerevisiae bound to a nucleosome at a resolution of 4.8 Å. Chd1 detaches two turns of DNA from the histone octamer and binds between the two DNA gyres in a state poised for catalysis. The SANT and SLIDE domains contact detached DNA around superhelical location (SHL) -7 of the first DNA gyre. The ATPase motor binds the second DNA gyre at SHL +2 and is anchored to the N-terminal tail of histone H4, as seen in a recent nucleosome-Snf2 ATPase structure. Comparisons with published results reveal that the double chromodomain swings towards nucleosomal DNA at SHL +1, resulting in ATPase closure. The ATPase can then promote translocation of DNA towards the nucleosome dyad, thereby loosening the first DNA gyre and remodelling the nucleosome. Translocation may involve ratcheting of the two lobes of the ATPase, which is trapped in a pre- or post-translocation state in the absence or presence, respectively, of transition state-mimicking compounds.
履歴
登録2017年6月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年7月19日-
マップ公開2017年10月11日-
更新2020年11月25日-
現状2020年11月25日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.0317
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面レベル: 0.0317
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  • 原子モデル: PDB-5o9g
  • 表面レベル: 0.0317
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3765.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.37 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0317 / ムービー #1: 0.0317
最小 - 最大-0.06631131 - 0.14244908
平均 (標準偏差)0.0005557438 (±0.005116877)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 328.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.371.371.37
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z328.800328.800328.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0660.1420.001

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_3765_msk_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #1

ファイルemd_3765_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

-
ハーフマップ: #2

ファイルemd_3765_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 : Protein-Nucleic Acid complex

全体名称: Protein-Nucleic Acid complex
要素
  • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
    • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
      • タンパク質・ペプチド: Histone H3.2
      • タンパク質・ペプチド: Histone H4ヒストンH4
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2AヒストンH2A
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
      • タンパク質・ペプチド: Histone H2B 1.1
    • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
      • DNA: DNA (162-MER)
      • DNA: DNA (162-MER)
    • 複合体: Protein-Nucleic Acid complex
      • タンパク質・ペプチド: Chromo domain-containing protein 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

+
超分子 #1: Protein-Nucleic Acid complex

超分子名称: Protein-Nucleic Acid complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#8

+
超分子 #2: Protein-Nucleic Acid complex

超分子名称: Protein-Nucleic Acid complex / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)

+
超分子 #3: Protein-Nucleic Acid complex

超分子名称: Protein-Nucleic Acid complex / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #6-#7
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
組換発現生物種: synthetic construct (人工物)

+
超分子 #4: Protein-Nucleic Acid complex

超分子名称: Protein-Nucleic Acid complex / タイプ: complex / ID: 4 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #8
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)

+
分子 #1: Histone H3.2

分子名称: Histone H3.2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 15.435126 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARTKQTARK STGGKAPRKQ LATKAARKSA PATGGVKKPH RYRPGTVALR EIRRYQKSTE LLIRKLPFQR LVREIAQDFK TDLRFQSSA VMALQEASEA YLVALFEDTN LCAIHAKRVT IMPKDIQLAR RIRGERA

+
分子 #2: Histone H4

分子名称: Histone H4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 11.394426 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKGGKG LGKGGAKRHR KVLRDNIQGI TKPAIRRLAR RGGVKRISGL IYEETRGVLK VFLENVIRDA VTYTEHAKRK TVTAMDVVY ALKRQGRTLY GFGG

+
分子 #3: Histone H2A

分子名称: Histone H2A / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 14.109436 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSGRGKQGGK TRAKAKTRSS RAGLQFPVGR VHRLLRKGNY AERVGAGAPV YLAAVLEYLT AEILELAGNA ARDNKKTRII PRHLQLAVR NDEELNKLLG RVTIAQGGVL PNIQSVLLPK KTESSKSAKS K

+
分子 #4: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.655948 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSAK

+
分子 #5: Histone H2B 1.1

分子名称: Histone H2B 1.1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
分子量理論値: 13.526769 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MAKSAPAPKK GSKKAVTKTQ KKDGKKRRKT RKESYAIYVY KVLKQVHPDT GISSKAMSIM NSFVNDVFER IAGEASRLAH YNKRSTITS REIQTAVRLL LPGELAKHAV SEGTKAVTKY TSA

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分子 #8: Chromo domain-containing protein 1

分子名称: Chromo domain-containing protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Saccharomyces cerevisiae S288c (パン酵母)
分子量理論値: 168.496609 KDa
組換発現生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
配列文字列: MAAKDISTEV LQNPELYGLR RSHRAAAHQQ NYFNDSDDED DEDNIKQSRR KRMTTIEDDE DEFEDEEGEE DSGEDEDEED FEEDDDYYG SPIKQNRSKP KSRTKSKSKS KPKSQSEKQS TVKIPTRFSN RQNKTVNYNI DYSDDDLLES EDDYGSEEAL S EENVHEAS ...文字列:
MAAKDISTEV LQNPELYGLR RSHRAAAHQQ NYFNDSDDED DEDNIKQSRR KRMTTIEDDE DEFEDEEGEE DSGEDEDEED FEEDDDYYG SPIKQNRSKP KSRTKSKSKS KPKSQSEKQS TVKIPTRFSN RQNKTVNYNI DYSDDDLLES EDDYGSEEAL S EENVHEAS ANPQPEDFHG IDIVINHRLK TSLEEGKVLE KTVPDLNNCK ENYEFLIKWT DESHLHNTWE TYESIGQVRG LK RLDNYCK QFIIEDQQVR LDPYVTAEDI EIMDMERERR LDEFEEFHVP ERIIDSQRAS LEDGTSQLQY LVKWRRLNYD EAT WENATD IVKLAPEQVK HFQNRENSKI LPQYSSNYTS QRPRFEKLSV QPPFIKGGEL RDFQLTGINW MAFLWSKGDN GILA DEMGL GKTVQTVAFI SWLIFARRQN GPHIIVVPLS TMPAWLDTFE KWAPDLNCIC YMGNQKSRDT IREYEFYTNP RAKGK KTMK FNVLLTTYEY ILKDRAELGS IKWQFMAVDE AHRLKNAESS LYESLNSFKV ANRMLITGTP LQNNIKELAA LVNFLM PGR FTIDQEIDFE NQDEEQEEYI HDLHRRIQPF ILRRLKKDVE KSLPSKTERI LRVELSDVQT EYYKNILTKN YSALTAG AK GGHFSLLNIM NELKKASNHP YLFDNAEERV LQKFGDGKMT RENVLRGLIM SSGKMVLLDQ LLTRLKKDGH RVLIFSQM V RMLDILGDYL SIKGINFQRL DGTVPSAQRR ISIDHFNSPD SNDFVFLLST RAGGLGINLM TADTVVIFDS DWNPQADLQ AMARAHRIGQ KNHVMVYRLV SKDTVEEEVL ERARKKMILE YAIISLGVTD GNKYTKKNEP NAGELSAILK FGAGNMFTAT DNQKKLEDL NLDDVLNHAE DHVTTPDLGE SHLGGEEFLK QFEVTDYKAD IDWDDIIPEE ELKKLQDEEQ KRKDEEYVKE Q LEMMNRRD NALKKIKNSV NGDGTAANSD SDDDSTSRSS RRRARANDMD SIGESEVRAL YKAILKFGNL KEILDELIAD GT LPVKSFE KYGETYDEMM EAAKDCVHEE EKNRKEILEK LEKHATAYRA KLKSGEIKAE NQPKDNPLTR LSLKKREKKA VLF NFKGVK SLNAESLLSR VEDLKYLKNL INSNYKDDPL KFSLGNNTPK PVQNWSSNWT KEEDEKLLIG VFKYGYGSWT QIRD DPFLG ITDKIFLNEV HNPVAKKSAS SSDTTPTPSK KGKGITGSSK KVPGAIHLGR RVDYLLSFLR GGLNTKSPSA DIGSK KLPT GPSKKRQRKP ANHSKSMTPE ITSSEPANGP PSKRMKALPK GPAALINNTR LSPNSPTPPL KSKVSRDNGT RQSSNP SSG SAHEKEYDSM DEEDCRHTMS AIRTSLKRLR RGGKSLDRKE WAKILKTELT TIGNHIESQK GSSRKASPEK YRKHLWS YS ANFWPADVKS TKLMAMYDKI TESQKK

+
分子 #6: DNA (162-MER)

分子名称: DNA (162-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 64.143914 KDa
配列文字列: (DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT) ...文字列:
(DA)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DA)(DT)(DC)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC)(DC)(DG)(DA)(DG) (DG)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DC)(DA)(DA) (DT)(DT)(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DT)(DA)(DG) (DA) (DC)(DA)(DG)(DC)(DT)(DC)(DT)(DA) (DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DA)(DC)(DG)(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC) (DC)(DC)(DC) (DC)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DC)(DG)(DC)(DC)(DA) (DA)(DG)(DG)(DG) (DG)(DA)(DT)(DT)(DA) (DC)(DT)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DA)(DG) (DG)(DC)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DT)(DC)(DA)(DG)(DA)(DT)(DA) (DT)(DA)(DT)(DA)(DC)(DA) (DT)(DC)(DG) (DA)(DT)(DT)(DA)(DA)(DC)(DG)(DA)(DT)(DG) (DC)(DT)(DG)(DG)(DG)(DC)(DA) (DT)(DA) (DA)(DG)(DC)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DT)(DC) (DA)(DA)(DT)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG) (DC) (DG)(DC)(DA)(DT)(DA)(DA)(DA)(DG)(DG)(DG) (DT)(DA)(DA)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG)(DA) (DA)(DA)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC)(DG)

+
分子 #7: DNA (162-MER)

分子名称: DNA (162-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 64.293945 KDa
配列文字列: (DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DC) (DG)(DA)(DA)(DT)(DT)(DT)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DC)(DG)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DA) (DC) (DC)(DA)(DC)(DG)(DC) ...文字列:
(DC)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT)(DT)(DT)(DC) (DG)(DA)(DA)(DT)(DT)(DT)(DA)(DC)(DC)(DC) (DT)(DT)(DT)(DA)(DT)(DG)(DC)(DG)(DC) (DC)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DG)(DA)(DA) (DC) (DC)(DA)(DC)(DG)(DC)(DT)(DT)(DA) (DT)(DG)(DC)(DC)(DC)(DA)(DG)(DC)(DA)(DT) (DC)(DG) (DT)(DT)(DA)(DA)(DT)(DC)(DG) (DA)(DT)(DG)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT)(DA)(DT) (DC)(DT)(DG) (DA)(DC)(DA)(DC)(DG)(DT) (DG)(DC)(DC)(DT)(DG)(DG)(DA)(DG)(DA)(DC) (DT)(DA)(DG)(DG) (DG)(DA)(DG)(DT)(DA) (DA)(DT)(DC)(DC)(DC)(DC)(DT)(DT)(DG)(DG) (DC)(DG)(DG)(DT)(DT) (DA)(DA)(DA)(DA) (DC)(DG)(DC)(DG)(DG)(DG)(DG)(DG)(DA)(DC) (DA)(DG)(DC)(DG)(DC)(DG) (DT)(DA)(DC) (DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DT)(DT)(DT)(DA)(DA) (DG)(DC)(DG)(DG)(DT)(DG)(DC) (DT)(DA) (DG)(DA)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DC)(DT)(DA) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)(DA)(DA)(DT) (DT) (DG)(DA)(DG)(DC)(DG)(DG)(DC)(DC)(DT)(DC) (DG)(DG)(DC)(DA)(DC)(DC)(DG)(DG)(DG) (DA)(DT)(DT)(DC)(DT)(DG)(DA)(DT)

+
分子 #9: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 1 / : ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

+
分子 #10: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 10 / コピー数: 1 / : BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッドモデル: Quantifoil R2/2 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 150.0 µm / 照射モード: OTHER / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 2.75 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.25 µm
特殊光学系エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: COUNTING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-40 / 実像数: 3802 / 平均露光時間: 10.0 sec. / 平均電子線量: 3.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 990000
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 2.0.4) / 使用した粒子像数: 67032
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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