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万見
- EMDB-32003: Structural insights into the membrane microdomain organization by... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-32003
タイトルStructural insights into the membrane microdomain organization by SPFH family proteins
マップデータ
試料
  • 複合体: KCF complex
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
    • タンパク質・ペプチド: Protein HflK
    • タンパク質・ペプチド: Modulator of FtsH protease HflC
キーワードmembrane microdomain organization / MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of peptidase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ / ATP-dependent peptidase activity / protein catabolic process / metalloendopeptidase activity / peptidase activity / membrane => GO:0016020 / cell division / zinc ion binding / ATP binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
HflC / HflK / Menbrane protein HflK, N-terminal / Bacterial membrane protein N terminal / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular ...HflC / HflK / Menbrane protein HflK, N-terminal / Bacterial membrane protein N terminal / Stomatin/HflK/HflC family / Band 7 domain / SPFH domain / Band 7 family / prohibitin homologues / Peptidase M41, FtsH extracellular / FtsH Extracellular / Band 7/SPFH domain superfamily / Peptidase M41 / Peptidase, FtsH / Peptidase M41-like / Peptidase family M41 / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein HflK / ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH / Modulator of FtsH protease HflC
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.27 Å
データ登録者Ma CY / Wang CK
資金援助1件
OrganizationGrant number国
Not funded
引用ジャーナル: Cell Res / 年: 2022
タイトル: Structural insights into the membrane microdomain organization by SPFH family proteins.
著者: Chengying Ma / Chengkun Wang / Dingyi Luo / Lu Yan / Wenxian Yang / Ningning Li / Ning Gao /
要旨: The lateral segregation of membrane constituents into functional microdomains, conceptually known as lipid raft, is a universal organization principle for cellular membranes in both prokaryotes and ...The lateral segregation of membrane constituents into functional microdomains, conceptually known as lipid raft, is a universal organization principle for cellular membranes in both prokaryotes and eukaryotes. The widespread Stomatin, Prohibitin, Flotillin, and HflK/C (SPFH) family proteins are enriched in functional membrane microdomains at various subcellular locations, and therefore were hypothesized to play a scaffolding role in microdomain formation. In addition, many SPFH proteins are also implicated in highly specific processes occurring on the membrane. However, none of these functions is understood at the molecular level. Here we report the structure of a supramolecular complex that is isolated from bacterial membrane microdomains and contains two SPFH proteins (HflK and HflC) and a membrane-anchored AAA+ protease FtsH. HflK and HflC form a circular 24-mer assembly, featuring a laterally segregated membrane microdomain (20 nm in diameter) bordered by transmembrane domains of HflK/C and a completely sealed periplasmic vault. Four FtsH hexamers are embedded inside this microdomain through interactions with the inner surface of the vault. These observations provide a mechanistic explanation for the role of HflK/C and their mitochondrial homologs prohibitins in regulating membrane-bound AAA+ proteases, and suggest a general model for the organization and functionalization of membrane microdomains by SPFH proteins.
履歴
登録2021年9月22日-
ヘッダ(付随情報) 公開2022年1月19日-
マップ公開2022年1月19日-
更新2024年6月19日-
現状2024年6月19日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7vhq
  • 表面レベル: 0.014
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7vhq
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_32003.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_32003.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.057 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.014 / ムービー #1: 0.014
最小 - 最大-0.036580168 - 0.09058343
平均 (標準偏差)0.00011946214 (±0.0016692366)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 422.80002 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0571.0571.057
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z422.800422.800422.800
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.0370.0910.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : KCF complex

全体名称: KCF complex
要素
  • 複合体: KCF complex
    • タンパク質・ペプチド: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH
    • タンパク質・ペプチド: Protein HflK
    • タンパク質・ペプチド: Modulator of FtsH protease HflC

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超分子 #1: KCF complex

超分子名称: KCF complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)

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分子 #1: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH

分子名称: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; その他のペプチターゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 7.345267 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
RKVDYSTFLQ EVNNDQVREA RINGREINVT KKDSNRYTTY IPVQDPKLLD NLLTKNVKVV GEP

UniProtKB: ATP-dependent zinc metalloprotease FtsH

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分子 #2: Protein HflK

分子名称: Protein HflK / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 30.164129 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: RVVTIAAAAI VIIWAASGFY TIKEAERGVV TRFGKFSHLV EPGLNWKPTF IDEVKPVNVE AVRELAASGV MLTSDENVVR VEMNVQYRV TNPEKYLYSV TSPDDSLRQA TDSALRGVIG KYTMDRILTE GRTVIRSDTQ RELEETIRPY DMGITLLDVN F QAARPPEE ...文字列:
RVVTIAAAAI VIIWAASGFY TIKEAERGVV TRFGKFSHLV EPGLNWKPTF IDEVKPVNVE AVRELAASGV MLTSDENVVR VEMNVQYRV TNPEKYLYSV TSPDDSLRQA TDSALRGVIG KYTMDRILTE GRTVIRSDTQ RELEETIRPY DMGITLLDVN F QAARPPEE VKAAFDDAIA ARENEQQYIR EAEAYTNEVQ PRANGQAQRI LEEARAYKAQ TILEAQGEVA RFAKLLPEYK AA PEITRER LYIETMEKVL GNTRKVLVND

UniProtKB: Protein HflK

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分子 #3: Modulator of FtsH protease HflC

分子名称: Modulator of FtsH protease HflC / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 37.176293 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MRKSVIAIII IVLVVLYMSV FVVKEGERGI TLRFGKVLRD DDNKPLVYEP GLHFKIPFIE TVKMLDARIQ TMDNQADRFV TKEKKDLIV DSYIKWRISD FSRYYLATGG GDISQAEVLL KRKFSDRLRS EIGRLDVKDI VTDSRGRLTL EVRDALNSGS A GTEDEVTT ...文字列:
MRKSVIAIII IVLVVLYMSV FVVKEGERGI TLRFGKVLRD DDNKPLVYEP GLHFKIPFIE TVKMLDARIQ TMDNQADRFV TKEKKDLIV DSYIKWRISD FSRYYLATGG GDISQAEVLL KRKFSDRLRS EIGRLDVKDI VTDSRGRLTL EVRDALNSGS A GTEDEVTT SAADNAIAEA AERVTAETKG KVPVINPNSM AALGIEVVDV RIKQINLPTE VSEAIYNRMR AEREAVARRH RS QGQEEAE KLRATADYEV TRTLAEAERQ GRIMRGEGDA EAAKLFADAF SKDPDFYAFI RSLRAYENSF SGNQDVMVMS PDS DFFRYM KTP

UniProtKB: Modulator of FtsH protease HflC

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 60.0 e/Å2
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: NONE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.27 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 274457
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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