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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-30361 | |||||||||
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タイトル | 11 fold-syymetry of salmonella MS ring | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / 細胞膜 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å | |||||||||
データ登録者 | Kawamoto A / Miyata T / Makino F / Kinoshita M / Minamino T / Imada K / Kato T / Namba K | |||||||||
資金援助 | 日本, 2件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2021 タイトル: Native flagellar MS ring is formed by 34 subunits with 23-fold and 11-fold subsymmetries. 著者: Akihiro Kawamoto / Tomoko Miyata / Fumiaki Makino / Miki Kinoshita / Tohru Minamino / Katsumi Imada / Takayuki Kato / Keiichi Namba / 要旨: The bacterial flagellar MS ring is a transmembrane complex acting as the core of the flagellar motor and template for flagellar assembly. The C ring attached to the MS ring is involved in torque ...The bacterial flagellar MS ring is a transmembrane complex acting as the core of the flagellar motor and template for flagellar assembly. The C ring attached to the MS ring is involved in torque generation and rotation switch, and a large symmetry mismatch between these two rings has been a long puzzle, especially with respect to their role in motor function. Here, using cryoEM structural analysis of the flagellar basal body and the MS ring formed by full-length FliF from Salmonella enterica, we show that the native MS ring is formed by 34 FliF subunits with no symmetry variation. Symmetry analysis of the C ring shows a variation with a peak at 34-fold, suggesting flexibility in C ring assembly. Finally, our data also indicate that FliF subunits assume two different conformations, contributing differentially to the inner and middle parts of the M ring and thus resulting in 23- and 11-fold subsymmetries in the inner and middle M ring, respectively. The internal core of the M ring, formed by 23 subunits, forms a hole of the right size to accommodate the protein export gate. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_30361.map.gz | 203.3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-30361-v30.xml emd-30361.xml | 11.8 KB 11.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_30361.png | 84.7 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30361 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-30361 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_30361.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.4 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : 11 fold-symmetry of salmonella MS ring
全体 | 名称: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring |
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要素 |
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-超分子 #1: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring
超分子 | 名称: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 |
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由来(天然) | 生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 8 構成要素:
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グリッド | モデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | ||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 59000 |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 実像数: 806 / 平均電子線量: 90.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
粒子像選択 | 選択した数: 156459 |
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CTF補正 | ソフトウェア - 名称: Gctf |
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER 詳細: making the initial 3D model of the MS ring using cryoSPARC2 |
初期 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 3次元分類 | クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 角度割当 | タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C11 (11回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 18833 |
-原子モデル構築 1
精密化 | 空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT |
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