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- EMDB-30361: 11 fold-syymetry of salmonella MS ring -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30361
タイトル11 fold-syymetry of salmonella MS ring
マップデータ
試料
  • 複合体: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type flagellum basal body, MS ring / cytoskeletal motor activity / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Flagellar M-ring protein FliF / Flagellar M-ring C-terminal / Flagellar M-ring protein C-terminal / Lipoprotein YscJ/Flagellar M-ring protein / Secretory protein of YscJ/FliF family / Flagellar M-ring , N-terminal / AMP-binding enzyme, C-terminal domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Flagellar M-ring protein
類似検索 - 構成要素
生物種Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 8.9 Å
データ登録者Kawamoto A / Miyata T / Makino F / Kinoshita M / Minamino T / Imada K / Kato T / Namba K
資金援助 日本, 2件
OrganizationGrant number
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP16J01859 日本
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JP15H02386 日本
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2021
タイトル: Native flagellar MS ring is formed by 34 subunits with 23-fold and 11-fold subsymmetries.
著者: Akihiro Kawamoto / Tomoko Miyata / Fumiaki Makino / Miki Kinoshita / Tohru Minamino / Katsumi Imada / Takayuki Kato / Keiichi Namba /
要旨: The bacterial flagellar MS ring is a transmembrane complex acting as the core of the flagellar motor and template for flagellar assembly. The C ring attached to the MS ring is involved in torque ...The bacterial flagellar MS ring is a transmembrane complex acting as the core of the flagellar motor and template for flagellar assembly. The C ring attached to the MS ring is involved in torque generation and rotation switch, and a large symmetry mismatch between these two rings has been a long puzzle, especially with respect to their role in motor function. Here, using cryoEM structural analysis of the flagellar basal body and the MS ring formed by full-length FliF from Salmonella enterica, we show that the native MS ring is formed by 34 FliF subunits with no symmetry variation. Symmetry analysis of the C ring shows a variation with a peak at 34-fold, suggesting flexibility in C ring assembly. Finally, our data also indicate that FliF subunits assume two different conformations, contributing differentially to the inner and middle parts of the M ring and thus resulting in 23- and 11-fold subsymmetries in the inner and middle M ring, respectively. The internal core of the M ring, formed by 23 subunits, forms a hole of the right size to accommodate the protein export gate.
履歴
登録2020年7月1日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年6月2日-
マップ公開2021年6月2日-
更新2021年7月28日-
現状2021年7月28日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 0.44
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30361.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 216 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.4 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.44 / ムービー #1: 0.44
最小 - 最大-0.98599434 - 1.9840585
平均 (標準偏差)0.009851844 (±0.12092842)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ384384384
Spacing384384384
セルA=B=C: 537.6 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.41.41.4
M x/y/z384384384
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z537.600537.600537.600
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ400400400
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS384384384
D min/max/mean-0.9861.9840.010

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : 11 fold-symmetry of salmonella MS ring

全体名称: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring
要素
  • 複合体: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring

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超分子 #1: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring

超分子名称: 11 fold-symmetry of salmonella MS ring / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Salmonella enterica subsp. enterica serovar Typhimurium (サルモネラ菌)
組換発現生物種: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
構成要素:
濃度
25.0 mMTris-HClトリスヒドロキシメチルアミノメタン
1.0 mMEDTA-NaOH
50.0 mMNaCl塩化ナトリウム
0.05 %LMNG
グリッドモデル: Quantifoil R0.6/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 200 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK III

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス(公称値): 3.0 µm / 最小 デフォーカス(公称値): 1.0 µm / 倍率(公称値): 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
実像数: 806 / 平均電子線量: 90.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 156459
CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期モデルモデルのタイプ: OTHER
詳細: making the initial 3D model of the MS ring using cryoSPARC2
初期 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 3次元分類クラス数: 5 / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 角度割当タイプ: ANGULAR RECONSTITUTION / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C11 (11回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 8.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cryoSPARC / 使用した粒子像数: 18833

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原子モデル構築 1

精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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