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- EMDB-30082: Cryo-EM map of the monomeric SPT complex -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-30082
タイトルCryo-EM map of the monomeric SPT complex
マップデータ
試料
  • 複合体: membrane protein 4生体膜
    • タンパク質・ペプチド: C1
    • タンパク質・ペプチド: C2
    • タンパク質・ペプチド: SA
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of ceramide biosynthetic process / sphinganine biosynthetic process / regulation of fat cell apoptotic process / serine C-palmitoyltransferase complex / sphingomyelin biosynthetic process / SPOTS complex / intracellular sphingolipid homeostasis / serine C-palmitoyltransferase activity / serine C-palmitoyltransferase / sphingolipid biosynthetic process ...negative regulation of ceramide biosynthetic process / sphinganine biosynthetic process / regulation of fat cell apoptotic process / serine C-palmitoyltransferase complex / sphingomyelin biosynthetic process / SPOTS complex / intracellular sphingolipid homeostasis / serine C-palmitoyltransferase activity / serine C-palmitoyltransferase / sphingolipid biosynthetic process / Sphingolipid de novo biosynthesis / sphingosine biosynthetic process / regulation of smooth muscle contraction / ceramide biosynthetic process / ceramide metabolic process / sphingolipid metabolic process / negative regulation of B cell apoptotic process / motor behavior / positive regulation of lipophagy / adipose tissue development / specific granule membrane / positive regulation of autophagy / 髄鞘 / secretory granule membrane / protein localization / positive regulation of protein localization to nucleus / pyridoxal phosphate binding / Neutrophil degranulation / endoplasmic reticulum membrane / 小胞体 / 細胞膜
類似検索 - 分子機能
Small subunit of serine palmitoyltransferase-like / Small subunit of serine palmitoyltransferase-like / ORMDL family / ORMDL family / Aminotransferase, class-II, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-II pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase, class I/classII / Aminotransferase class I and II / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine palmitoyltransferase 1 / Serine palmitoyltransferase 2 / ORM1-like protein 3 / Serine palmitoyltransferase small subunit A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.9 Å
データ登録者Li SS / Xie T / Wang L / Gong X
引用ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2021
タイトル: Structural insights into the assembly and substrate selectivity of human SPT-ORMDL3 complex.
著者: Sisi Li / Tian Xie / Peng Liu / Lei Wang / Xin Gong /
要旨: Human serine palmitoyltransferase (SPT) complex catalyzes the initial and rate-limiting step in the de novo biosynthesis of all sphingolipids. ORMDLs regulate SPT function, with human ORMDL3 being ...Human serine palmitoyltransferase (SPT) complex catalyzes the initial and rate-limiting step in the de novo biosynthesis of all sphingolipids. ORMDLs regulate SPT function, with human ORMDL3 being related to asthma. Here we report three high-resolution cryo-EM structures: the human SPT complex, composed of SPTLC1, SPTLC2 and SPTssa; the SPT-ORMDL3 complex; and the SPT-ORMDL3 complex bound to two substrates, PLP-L-serine (PLS) and a non-reactive palmitoyl-CoA analogue. SPTLC1 and SPTLC2 form a dimer of heterodimers as the catalytic core. SPTssa participates in acyl-CoA coordination, thereby stimulating the SPT activity and regulating the substrate selectivity. ORMDL3 is located in the center of the complex, serving to stabilize the SPT assembly. Our structural and biochemical analyses provide a molecular basis for the assembly and substrate selectivity of the SPT and SPT-ORMDL3 complexes, and lay a foundation for mechanistic understanding of sphingolipid homeostasis and for related therapeutic drug development.
履歴
登録2020年3月8日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年2月10日-
マップ公開2021年2月10日-
更新2021年3月24日-
現状2021年3月24日処理サイト: PDBj / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.023
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_30082.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_30082.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.38 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.023 / ムービー #1: 0.023
最小 - 最大-0.034815736 - 0.07488765
平均 (標準偏差)7.67747e-05 (±0.0014164704)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 353.28 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.381.381.38
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z353.280353.280353.280
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1219875
NX/NY/NZ141223232
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0350.0750.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : membrane protein 4

全体名称: membrane protein 4生体膜
要素
  • 複合体: membrane protein 4生体膜
    • タンパク質・ペプチド: C1
    • タンパク質・ペプチド: C2
    • タンパク質・ペプチド: SA

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超分子 #1: membrane protein 4

超分子名称: membrane protein 4 / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: C1

分子名称: C1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MATATEQWVL VEMVQALYEA PAYHLILEGI LILWIIRLLF SKTYKLQERS DLTVKEKEEL IEEWQPEPLV PPVPKDHPAL NYNIVSGPP SHKTVVNGKE CINFASFNFL GLLDNPRVKA AALASLKKYG VGTCGPRGFY GTFDVHLDLE DRLAKFMKTE E AIIYSYGF ...文字列:
MATATEQWVL VEMVQALYEA PAYHLILEGI LILWIIRLLF SKTYKLQERS DLTVKEKEEL IEEWQPEPLV PPVPKDHPAL NYNIVSGPP SHKTVVNGKE CINFASFNFL GLLDNPRVKA AALASLKKYG VGTCGPRGFY GTFDVHLDLE DRLAKFMKTE E AIIYSYGF ATIASAIPAY SKRGDIVFVD RAACFAIQKG LQASRSDIKL FKHNDMADLE RLLKEQEIED QKNPRKARVT RR FIVVEGL YMNTGTICPL PELVKLKYKY KARIFLEESL SFGVLGEHGR GVTEHYGINI DDIDLISANM ENALASIGGF CCG RSFVID HQRLSGQGYC FSASLPPLLA AAAIEALNIM EENPGIFAVL KEKCGQIHKA LQGISGLKVV GESLSPAFHL QLEE STGSR EQDVRLLQEI VDQCMNRSIA LTQARYLEKE EKCLPPPSIR VVVTVEQTEE ELERAASTIK EVAQAVLL

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分子 #2: C2

分子名称: C2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: MRPEPGGCCC RRTVRANGCV ANGEVRNGYV RSSAAAAAAA AAGQIHHVTQ NGGLYKRPFN EAFEETPMLV AVLTYVGYGV LTLFGYLRD FLRYWRIEKC HHATEREEQK DFVSLYQDFE NFYTRNLYMR IRDNWNRPIC SVPGARVDIM ERQSHDYNWS F KYTGNIIK ...文字列:
MRPEPGGCCC RRTVRANGCV ANGEVRNGYV RSSAAAAAAA AAGQIHHVTQ NGGLYKRPFN EAFEETPMLV AVLTYVGYGV LTLFGYLRD FLRYWRIEKC HHATEREEQK DFVSLYQDFE NFYTRNLYMR IRDNWNRPIC SVPGARVDIM ERQSHDYNWS F KYTGNIIK GVINMGSYNY LGFARNTGSC QEAAAKVLEE YGAGVCSTRQ EIGNLDKHEE LEELVARFLG VEAAMAYGMG FA TNSMNIP ALVGKGCLIL SDELNHASLV LGARLSGATI RIFKHNNMQS LEKLLKDAIV YGQPRTRRPW KKILILVEGI YSM EGSIVR LPEVIALKKK YKAYLYLDEA HSIGALGPTG RGVVEYFGLD PEDVDVMMGT FTKSFGASGG YIGGKKELID YLRT HSHSA VYATSLSPPV VEQIITSMKC IMGQDGTSLG KECVQQLAEN TRYFRRRLKE MGFIIYGNED SPVVPLMLYM PAKIG AFGR EMLKRNIGVV VVGFPATPII ESRARFCLSA AHTKEILDTA LKEIDEVGDL LQLKYSRHRL VPLLDRPFDE TTYEET ED

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分子 #3: SA

分子名称: SA / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列:
MADYKDDDDK SGPDEVDASG RMAGMALARA WKQMSWFYYQ YLLVTALYML EPWERTVFNS MLVSIVGMAL YTGYVFMPQH IMAILHYFE IVQ

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 角度割当タイプ: NOT APPLICABLE
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 55569

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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