[日本語] English
万見
- EMDB-2572: Cryo-EM structure of Plasmodium falciparum actin I -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-2572
タイトルCryo-EM structure of Plasmodium falciparum actin I
マップデータCryo-EM structure of Plasmodium falciparum actin I
試料
  • 試料: Plasmodium falciparum Actin I
  • タンパク質・ペプチド: Plasmodium actin I
キーワードPlasmodium falciparum Actin I / malaria parasite (マラリア原虫)
機能・相同性
機能・相同性情報


Actins signature 1. / Actin, conserved site / Actins signature 2. / Actin/actin-like conserved site / Actins and actin-related proteins signature. / アクチン / Actin family / アクチン / ATPase, nucleotide binding domain
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 25.0 Å
データ登録者Vahokoski J / Bhargav SP / Desfosses A / Andreadaki M / Kumpula E / Ignatev A / Martinez SM / Lepper S / Frischknecht F / Siden-Kiamos I ...Vahokoski J / Bhargav SP / Desfosses A / Andreadaki M / Kumpula E / Ignatev A / Martinez SM / Lepper S / Frischknecht F / Siden-Kiamos I / Sachse C / Kursula I
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2014
タイトル: Structural differences explain diverse functions of Plasmodium actins.
著者: Juha Vahokoski / Saligram Prabhakar Bhargav / Ambroise Desfosses / Maria Andreadaki / Esa-Pekka Kumpula / Silvia Muñico Martinez / Alexander Ignatev / Simone Lepper / Friedrich Frischknecht ...著者: Juha Vahokoski / Saligram Prabhakar Bhargav / Ambroise Desfosses / Maria Andreadaki / Esa-Pekka Kumpula / Silvia Muñico Martinez / Alexander Ignatev / Simone Lepper / Friedrich Frischknecht / Inga Sidén-Kiamos / Carsten Sachse / Inari Kursula /
要旨: Actins are highly conserved proteins and key players in central processes in all eukaryotic cells. The two actins of the malaria parasite are among the most divergent eukaryotic actins and also ...Actins are highly conserved proteins and key players in central processes in all eukaryotic cells. The two actins of the malaria parasite are among the most divergent eukaryotic actins and also differ from each other more than isoforms in any other species. Microfilaments have not been directly observed in Plasmodium and are presumed to be short and highly dynamic. We show that actin I cannot complement actin II in male gametogenesis, suggesting critical structural differences. Cryo-EM reveals that Plasmodium actin I has a unique filament structure, whereas actin II filaments resemble canonical F-actin. Both Plasmodium actins hydrolyze ATP more efficiently than α-actin, and unlike any other actin, both parasite actins rapidly form short oligomers induced by ADP. Crystal structures of both isoforms pinpoint several structural changes in the monomers causing the unique polymerization properties. Inserting the canonical D-loop to Plasmodium actin I leads to the formation of long filaments in vitro. In vivo, this chimera restores gametogenesis in parasites lacking actin II, suggesting that stable filaments are required for exflagellation. Together, these data underline the divergence of eukaryotic actins and demonstrate how structural differences in the monomers translate into filaments with different properties, implying that even eukaryotic actins have faced different evolutionary pressures and followed different paths for developing their polymerization properties.
履歴
登録2014年2月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2014年3月12日-
マップ公開2014年4月30日-
更新2014年4月30日-
現状2014年4月30日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.125
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

EMD-2572-Act...

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_2572.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 917 KB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Cryo-EM structure of Plasmodium falciparum actin I
ボクセルのサイズX=Y=Z: 4.412 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.125 / ムービー #1: 0.125
最小 - 最大-0.36687934 - 1.25957727
平均 (標準偏差)0.00141309 (±0.21407938)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin-20-20-75
サイズ4040150
Spacing4040150
セルA: 176.48001 Å / B: 176.48001 Å / C: 661.80005 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z4.4124.4124.412
M x/y/z4040150
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z176.480176.480661.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ-207-207-206
NX/NY/NZ414414414
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS-20-20-75
NC/NR/NS4040150
D min/max/mean-0.3671.2600.001

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 : Plasmodium falciparum Actin I

全体名称: Plasmodium falciparum Actin I
要素
  • 試料: Plasmodium falciparum Actin I
  • タンパク質・ペプチド: Plasmodium actin I

-
超分子 #1000: Plasmodium falciparum Actin I

超分子名称: Plasmodium falciparum Actin I / タイプ: sample / ID: 1000 / Number unique components: 1

-
分子 #1: Plasmodium actin I

分子名称: Plasmodium actin I / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Plasmodium falciparum (マラリア病原虫)
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
組換株: Sf21
配列UniProtKB: Actin I

-
実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態helical array

-
試料調製

濃度0.3 mg/mL
緩衝液詳細: 50 mM (pH 8.0) Tris-HCl, 500 mM KCl, 20 mM MgCl2, 50 mM DTT, and 10 mM ATP, JAS 5 uM
グリッド詳細: glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R 2/2)
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 70 % / チャンバー内温度: 120 K / 装置: LEICA EM GP
手法: Polymerized samples were applied in 3-uL aliquots onto freshly glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R 2/2) at 295 K and 70% humidity and vitrified in liquid ethane using a Leica EM ...手法: Polymerized samples were applied in 3-uL aliquots onto freshly glow-discharged holey carbon grids (Quantifoil R 2/2) at 295 K and 70% humidity and vitrified in liquid ethane using a Leica EM GP vitrification robot.

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TECNAI F20
電子線加速電圧: 200 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系倍率（補正後）: 69000 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.0 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 7.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.0 µm / 倍率（公称値）: 69000
試料ステージ試料ホルダー: 93 K / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
日付2013年2月6日
撮影カテゴリ: CCD
フィルム・検出器のモデル: GATAN ULTRASCAN 4000 (4k x 4k)
実像数: 75
実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

CTF補正詳細: Each particle (convolved)
最終 再構成想定した対称性 - らせんパラメータ - Δz: 27.69 Å
想定した対称性 - らせんパラメータ - ΔΦ: 167.52 °
想定した対称性 - らせんパラメータ - 軸対称性: C1 (非対称)
解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 25.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: SPRING / 使用した粒子像数: 3513
詳細For 3D structure determination, segments were excised using a regular step size of 70 Angstrom, convolved by their respective CTF and further reconstructed as described (Sachse et al. 2007) using the software SPRING (Desfosses et al. 2014)

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る