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- EMDB-23823: Closed linker DNA nucleosome reconstituted with GUB DNA -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-23823
タイトルClosed linker DNA nucleosome reconstituted with GUB DNA
マップデータ
試料Closed linker DNA nucleosome reconstituted with GUB DNA:
H3.2 / H4 / H2A / H2B / (nucleic-acid核酸) x 2
機能・相同性
機能・相同性情報


DNA-templated transcription, initiation / ヌクレオソーム / protein heterodimerization activity / DNA binding / 核質 / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A signature. / Histone H2A conserved site / C-terminus of histone H2A / Histone H2A, C-terminal domain / Histone 2A / ヒストンH2A / Histone H4, conserved site ...Histone H2B signature. / ヒストンH2B / ヒストンH2B / Histone H2A signature. / Histone H2A conserved site / C-terminus of histone H2A / Histone H2A, C-terminal domain / Histone 2A / ヒストンH2A / Histone H4, conserved site / Histone H4 signature. / ヒストンH4 / ヒストンH4 / CENP-T/Histone H4, histone fold / Centromere kinetochore component CENP-T histone fold / TATA box binding protein associated factor / TATA box binding protein associated factor (TAF) / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / ヒストンH3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H2B 1.1 / ヒストンH4 / Histone H3.2 / ヒストンH2A
類似検索 - 構成要素
生物種Xenopus laevis (アフリカツメガエル) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.77 Å
データ登録者Arimura Y / Funabiki H
資金援助 米国, 日本, 2件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R35GM132111 米国
Japan Society for the Promotion of Science (JSPS)JSPS Overseas Research Fellowships 日本
引用ジャーナル: Mol Cell / : 2021
タイトル: Structural features of nucleosomes in interphase and metaphase chromosomes.
著者: Yasuhiro Arimura / Rochelle M Shih / Ruby Froom / Hironori Funabiki /
要旨: Structural heterogeneity of nucleosomes in functional chromosomes is unknown. Here, we devise the template-, reference- and selection-free (TRSF) cryo-EM pipeline to simultaneously reconstruct cryo- ...Structural heterogeneity of nucleosomes in functional chromosomes is unknown. Here, we devise the template-, reference- and selection-free (TRSF) cryo-EM pipeline to simultaneously reconstruct cryo-EM structures of protein complexes from interphase or metaphase chromosomes. The reconstructed interphase and metaphase nucleosome structures are on average indistinguishable from canonical nucleosome structures, despite DNA sequence heterogeneity, cell-cycle-specific posttranslational modifications, and interacting proteins. Nucleosome structures determined by a decoy-classifying method and structure variability analyses reveal the nucleosome structural variations in linker DNA, histone tails, and nucleosome core particle configurations, suggesting that the opening of linker DNA, which is correlated with H2A C-terminal tail positioning, is suppressed in chromosomes. High-resolution (3.4-3.5 Å) nucleosome structures indicate DNA-sequence-independent stabilization of superhelical locations ±0-1 and ±3.5-4.5. The linker histone H1.8 preferentially binds to metaphase chromatin, from which chromatosome cryo-EM structures with H1.8 at the on-dyad position are reconstituted. This study presents the structural characteristics of nucleosomes in chromosomes.
履歴
登録2021年4月11日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年9月15日-
マップ公開2021年9月15日-
更新2021年11月17日-
現状2021年11月17日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
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  • 表面レベル: 0.04
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図(円筒半径に従い着色)
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  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_23823.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.47 Å/pix.
x 200 pix.
= 294. Å
1.47 Å/pix.
x 200 pix.
= 294. Å
1.47 Å/pix.
x 200 pix.
= 294. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.47 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.04 / ムービー #1: 0.04
最小 - 最大-0.08826478 - 0.18614917
平均 (標準偏差)0.00016199841 (±0.0058937245)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 294.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.471.471.47
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z294.000294.000294.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ376376376
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.0880.1860.000

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添付データ

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ハーフマップ: #1

ファイルemd_23823_half_map_1.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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ハーフマップ: #2

ファイルemd_23823_half_map_2.map
投影像・断面図
ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

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試料の構成要素

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全体 Closed linker DNA nucleosome reconstituted with GUB DNA

全体名称: Closed linker DNA nucleosome reconstituted with GUB DNA
構成要素数: 7

+
構成要素 #1: タンパク質, Closed linker DNA nucleosome reconstituted with GUB DNA

タンパク質名称: Closed linker DNA nucleosome reconstituted with GUB DNA
組換発現: No
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)

+
構成要素 #2: タンパク質, H3.2

タンパク質名称: H3.2 / 組換発現: No
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #3: タンパク質, H4

タンパク質名称: H4 / 組換発現: No
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #4: タンパク質, H2A

タンパク質名称: H2A / 組換発現: No
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #5: タンパク質, H2B

タンパク質名称: H2B / 組換発現: No
由来生物種: Xenopus laevis (アフリカツメガエル)
由来(合成)発現系: Escherichia coli (大腸菌)

+
構成要素 #6: nucleic-acid, GUB DNA

核酸名称: GUB DNA / クラス: DNA / Structure: OTHER / 合成: No
配列:
ATCCCTCTAG ACGGAGGACA GTCCTCCGGT TACCTTCGAA CCACGTGGCC GTCTAGATGC TGACTCATTG TCGACACGCG TAGATCTGCT AGCATCGATC CATGGACTAG TCTCGAGTTT AAAGATATCC AGCTGCCCGG GAGGCCTTCG CGAAATATTG GTACCCCATG GAAGAT
由来生物種: synthetic construct (人工物)

+
構成要素 #7: nucleic-acid, GUB DNA_2

核酸名称: GUB DNA_2 / クラス: DNA / Structure: OTHER / 合成: No
配列:
ATCTTCCATG GGGTACCAAT ATTTCGCGAA GGCCTCCCGG GCAGCTGGAT ATCTTTAAAC TCGAGACTAG TCCATGGATC GATGCTAGCA GATCTACGCG TGTCGACAAT GAGTCAGCAT CTAGACGGCC ACGTGGTTCG AAGGTAACCG GAGGACTGTC CTCCGTCTAG AGGGAT
由来生物種: synthetic construct (人工物)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 7.4
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Talos Arctica / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TALOS ARCTICA
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射量: 35.5 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 76391
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 解像度: 3.77 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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