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- EMDB-22975: Lethocerus Myosin II complete coiled-coil domain resolved in its ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22975
タイトルLethocerus Myosin II complete coiled-coil domain resolved in its native environment
マップデータOne myosin molecule segmented out of the helically extended reconstruction
試料
  • 細胞器官・細胞要素: Lethocerus flight muscle myosin filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin heavy chain isoform Mhc_X1
生物種Lethocerus indicus (タイワンタガメ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.25 Å
データ登録者Rahmani H / Hu Z / Daneshparvar N / Taylor D / Taylor KA
資金援助 米国, 2件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM30598 米国
American Heart Association20PRE35120273 米国
引用ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2021
タイトル: The myosin II coiled-coil domain atomic structure in its native environment.
著者: Hamidreza Rahmani / Wen Ma / Zhongjun Hu / Nadia Daneshparvar / Dianne W Taylor / J Andrew McCammon / Thomas C Irving / Robert J Edwards / Kenneth A Taylor /
要旨: The atomic structure of the complete myosin tail within thick filaments isolated from flight muscle is described and compared to crystal structures of recombinant, human cardiac myosin tail segments. ...The atomic structure of the complete myosin tail within thick filaments isolated from flight muscle is described and compared to crystal structures of recombinant, human cardiac myosin tail segments. Overall, the agreement is good with three exceptions: the proximal S2, in which the filament has heads attached but the crystal structure doesn't, and skip regions 2 and 4. At the head-tail junction, the tail α-helices are asymmetrically structured encompassing well-defined unfolding of 12 residues for one myosin tail, ∼4 residues of the other, and different degrees of α-helix unwinding for both tail α-helices, thereby providing an atomic resolution description of coiled-coil "uncoiling" at the head-tail junction. Asymmetry is observed in the nonhelical C termini; one C-terminal segment is intercalated between ribbons of myosin tails, the other apparently terminating at Skip 4 of another myosin tail. Between skip residues, crystal and filament structures agree well. Skips 1 and 3 also agree well and show the expected α-helix unwinding and coiled-coil untwisting in response to skip residue insertion. Skips 2 and 4 are different. Skip 2 is accommodated in an unusual manner through an increase in α-helix radius and corresponding reduction in rise/residue. Skip 4 remains helical in one chain, with the other chain unfolded, apparently influenced by the acidic myosin C terminus. The atomic model may shed some light on thick filament mechanosensing and is a step in understanding the complex roles that thick filaments of all species undergo during muscle contraction.
履歴
登録2020年11月9日-
ヘッダ(付随情報) 公開2021年3月24日-
マップ公開2021年3月24日-
更新2021年4月14日-
現状2021年4月14日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-7kog
  • 表面レベル: 0.12
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-7kog
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22975.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22975.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈One myosin molecule segmented out of the helically extended reconstruction
ボクセルのサイズX=Y=Z: 0.98 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.12 / ムービー #1: 0.12
最小 - 最大-0.07149465 - 3.2776268
平均 (標準偏差)0.0024193982 (±0.046974123)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin9361044239
サイズ1821401712
Spacing1401821712
セルA: 137.2 Å / B: 178.36 Å / C: 1677.76 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z0.980.980.98
M x/y/z1401821712
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z137.200178.3601677.760
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS1044936239
NC/NR/NS1401821712
D min/max/mean-0.0713.2780.002

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Lethocerus flight muscle myosin filament

全体名称: Lethocerus flight muscle myosin filament
要素
  • 細胞器官・細胞要素: Lethocerus flight muscle myosin filament
    • タンパク質・ペプチド: Myosin heavy chain isoform Mhc_X1

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超分子 #1: Lethocerus flight muscle myosin filament

超分子名称: Lethocerus flight muscle myosin filament / タイプ: organelle_or_cellular_component / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all
詳細: The sample is a bipolar helical structure, with helical repeat 145 Angstrom and helical turn 33.98 degree. The sample has C4 symmetry. The map contains 6 unique features: myosin molecule with ...詳細: The sample is a bipolar helical structure, with helical repeat 145 Angstrom and helical turn 33.98 degree. The sample has C4 symmetry. The map contains 6 unique features: myosin molecule with completely resolved rods, 4 resolved non-myosin densities among the myosin rods and an annular region inside of annulus occupied by myosin rods that most likely contains paramyosin. The 4 non-myosin densities may contain parts of the proteins myofilin and flightin.
由来(天然)生物種: Lethocerus indicus (タイワンタガメ) / 器官: myocyte / 組織: dorsal longitudinal indirect flight muscle / Organelle: Sarcomere / 細胞中の位置: myofibril

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分子 #1: Myosin heavy chain isoform Mhc_X1

分子名称: Myosin heavy chain isoform Mhc_X1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Lethocerus indicus (タイワンタガメ)
分子量理論値: 225.227562 KDa
配列文字列: MPGSKPTKTE EEDDPTPYLF VSLEQKRIDQ TKPYDAKKAC WVPDEHEGFV QGEIRGTKGD IVSVHLPNGE TKDFKKDQVG QVNPPKFEK CEDMSNLTYL NDASVLYNLK QRYYNKLIYT YSGLFCVAIN PYKRFPVYTM RCAKLYRGKR RNEVPPHIFA I SDGAYVNM ...文字列:
MPGSKPTKTE EEDDPTPYLF VSLEQKRIDQ TKPYDAKKAC WVPDEHEGFV QGEIRGTKGD IVSVHLPNGE TKDFKKDQVG QVNPPKFEK CEDMSNLTYL NDASVLYNLK QRYYNKLIYT YSGLFCVAIN PYKRFPVYTM RCAKLYRGKR RNEVPPHIFA I SDGAYVNM LTNKENQSML ITGESGAGKT ENTKKVIAYF ATVGASTKKE EAASAASQKK GTLEDQVVQT NPVLEAFGNA KT VRNDNSS RFGKFIRIHF GPSGKLAGAD IETYLLEKAR VISQQSLERS YHIFYQVMSG AVPGVKELCL LSNDIYEYNY VSQ GKVTIP SVDDGEEFQA TDQAFDVLGF TQEEKDDIYK ITASVMHMGC MKFKQRGREE QAEADGTAEG ERVAKLLGLE AADL YKNLL KPRIKVGNEF VTQGRNLNQV IYSVGALSKG VFDRLFKFLV KKCNETLDTK QKRQHFIGVL DIAGFEIFDF NGFEQ LCIN FTNEKLQQFF NHHMFVLEQE EYTREGITWA FIDFGMDLVA CIDLIEKPMG ILSILEEESM FPKATDKTFE EKLMNN HLG KSPNFQKPKP PKPGCQAAHF AISHYAGVVS YNLTGWLEKN KDPLNDTVVD QFKKGSNKLL VEIFADHPGQ SGAPEAG GG GKGGRGKKGG GFATVSSSYK EQLNNLMTTL KSTQPHFVRC IIPNELKQPG LIDSHLVMHQ LTCNGVLEGI RICRKGFP N RMVYPDFKLR YMILAPATMA AEPDPKKAAD KCLKEVGLES ETYRIGHTKV FFRAGVLGQL EEMRDERLSK IIGWMQSHI RGYLARKQFK KYQDQRLSLQ VVQRNLRKYM ALRTWPWWKM WTKVKPLLNV ANVEEEMRKL EELVATTQAA LEKEEKARKE VEALNAKLI QEKTDLLRNL EGEKGSISSI QEKAAKLQAQ KSDLESQLMD TQERLQQEED NRNQMFQQKK KLEQEVGGLK K DIEDLELS LQKSDQDKAS KDHQIRNLND EIAHQDELIN KLNKEKKMQG EHTQKTAEEL QASEDKVNHL TKVKAKLEQT LD ELEDSLE REKKLRGDVE KAKRKVEGDL KLTQEAVADL ERNKKELEQT IQRKDKEIAS LTAKLEDEQS IVSKTQKQIK ELQ SRIEEL EEEVEAERQA RGKAEKQRAD LARELEELGE RLEEAGGATS AQIELNKKRE AEMSKLRRDL EESNIQHEST LANL RKKHN DAVSEMGEQI DQLNKLKTKA EHDRTHVQND LNNTRHALDQ MCREKAATEK IAKQLQHQVN EIQGKLDEAN RTLND FDSA KKKLSIENSD LLRQLEEAES QVSQLSKIKV SLTTQLEDTK RLADEEARER ATLLGKFRNL EHDLDNIREQ LEEEAE GKA DIQRQLSKAN AEAQLWRTKY ESEGVARAEE LEEAKRKLQA RLAEAEETIE SLNQKVIALE KTKQRLATEV EDLQLEV DR ATAIANAAEK KAKAIDKIIG EWKLKVDDLA AELDASQKEC RNYSTELFRL KGAYEEAQEQ LEAVRRENKN LADEVKDL L DQIGEGGRNI HEIEKQKKRL EVEKDELQAA LEEAEAALEQ EENKVLRSQL ELSQVRQEID RRIQEKEEEF ENTRKNHQR ALDSMQASLE AEAKGKAEAL RMKKKLEADI NELEIALDHA NKANSEAQKT IKKYQQQLKD VQTALEEEQR ARDDAREQLG ISERRANAL QNELEESRTL LEQADRGRRQ AEQELGDAHE QINELAAQAT SASAAKRKLE GELQTLHADL DELLNEAKNS E EKAKKAMV DAARLADELR AEQDHAQTQE KLRKALETQI KELQIRLDEA ETNALKGGKK AIAKLEQRVR ELENELDGEQ RR HADAQKN LRKSERRIKE LSFQADEDRK NHERMQDLVD KLQQKIKTYK RQIEEAEEIA ALNLAKFRKA QQELEEAEER ADL AEQAIA KFRTKGGRAG SAARAMSPVA HRPPVKHPLD GSTFPPRFDL HEDMM

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

緩衝液pH: 6.8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: DIRECT ELECTRON DE-64 (8k x 8k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 8192 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 8192 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-34 / 撮影したグリッド数: 1 / 実像数: 3507 / 平均電子線量: 60.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

CTF補正ソフトウェア - 名称: Gctf
初期 角度割当タイプ: RANDOM ASSIGNMENT
最終 3次元分類クラス数: 50
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.25 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: cisTEM / 使用した粒子像数: 173515
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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