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- EMDB-22272: Structure of RAG1 (R848M/E649V)-RAG2-DNA Strand Transfer Complex ... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22272
タイトルStructure of RAG1 (R848M/E649V)-RAG2-DNA Strand Transfer Complex (Dynamic-Form)
マップデータRAG1 (R848M/E649V)-RAG2-DNA Strand Transfer Complex (Dynamic-Form)
試料
  • 複合体: RAG recombinase strand transfer complex
    • 複合体: V(D)J recombination-activating protein 1, V(D)J recombination-activating protein 2
      • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 1
      • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 2
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: 12RSS integration strand DNA (55-MER)
      • DNA: 23RSS integration strand DNA (66-MER)
      • DNA: Flanking DNA top strand DNA
      • DNA: 23RSS signal top strand DNA (45-MER)
      • DNA: 12RSS signal top strand DNA (34-MER)
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION
キーワードDNA Transposase / RECOMBINATION (遺伝的組換え)
機能・相同性
機能・相同性情報


mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / endodeoxyribonuclease complex / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / regulation of behavioral fear response / V(D)J遺伝子再構成 ...mature B cell differentiation involved in immune response / DNA recombinase complex / endodeoxyribonuclease complex / B cell homeostatic proliferation / DN2 thymocyte differentiation / negative regulation of T cell differentiation in thymus / pre-B cell allelic exclusion / positive regulation of organ growth / regulation of behavioral fear response / V(D)J遺伝子再構成 / negative regulation of T cell apoptotic process / phosphatidylinositol-3,4-bisphosphate binding / negative regulation of thymocyte apoptotic process / phosphatidylinositol-3,5-bisphosphate binding / positive regulation of T cell differentiation / regulation of T cell differentiation / organ growth / T cell lineage commitment / B cell lineage commitment / T cell homeostasis / phosphatidylinositol-3,4,5-trisphosphate binding / T cell differentiation / protein autoubiquitination / methylated histone binding / phosphatidylinositol-4,5-bisphosphate binding / phosphatidylinositol binding / B cell differentiation / thymus development / visual learning / RING-type E3 ubiquitin transferase / ubiquitin-protein transferase activity / ubiquitin protein ligase activity / T cell differentiation in thymus / chromatin organization / histone binding / endonuclease activity / DNA recombination / sequence-specific DNA binding / 獲得免疫系 / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / defense response to bacterium / chromatin binding / protein homodimerization activity / zinc ion binding / 核質 / identical protein binding / metal ion binding / 細胞核
類似検索 - 分子機能
Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 ...Recombination-activating protein 1 zinc-finger domain / V(D)J recombination-activating protein 1, Zinc finger / RAG nonamer-binding domain / NBD domain profile. / Zinc finger RAG1-type profile. / V(D)J recombination-activating protein 1 / RAG1 importin-binding / RAG1 importin binding / Recombination-activation protein 1 (RAG1), recombinase / Recombination activating protein 2 / RAG2 PHD domain / V-D-J recombination activating protein 2 / Recombination activating protein 2, PHD domain / Galactose oxidase/kelch, beta-propeller / Kelch-type beta propeller / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Zinc finger C2H2 superfamily / 薬指 / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
V(D)J recombination-activating protein 1 / V(D)J recombination-activating protein 2
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ) / Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Zhang Y / Corbett E
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of Diabetes and Digestive and Kidney Disease (NIH/NIDDK)R01 AI137079 米国
引用ジャーナル: EMBO J / 年: 2020
タイトル: Structural basis for the activation and suppression of transposition during evolution of the RAG recombinase.
著者: Yuhang Zhang / Elizabeth Corbett / Shenping Wu / David G Schatz /
要旨: Jawed vertebrate adaptive immunity relies on the RAG1/RAG2 (RAG) recombinase, a domesticated transposase, for assembly of antigen receptor genes. Using an integration-activated form of RAG1 with ...Jawed vertebrate adaptive immunity relies on the RAG1/RAG2 (RAG) recombinase, a domesticated transposase, for assembly of antigen receptor genes. Using an integration-activated form of RAG1 with methionine at residue 848 and cryo-electron microscopy, we determined structures that capture RAG engaged with transposon ends and U-shaped target DNA prior to integration (the target capture complex) and two forms of the RAG strand transfer complex that differ based on whether target site DNA is annealed or dynamic. Target site DNA base unstacking, flipping, and melting by RAG1 methionine 848 explain how this residue activates transposition, how RAG can stabilize sharp bends in target DNA, and why replacement of residue 848 by arginine during RAG domestication led to suppression of transposition activity. RAG2 extends a jawed vertebrate-specific loop to interact with target site DNA, and functional assays demonstrate that this loop represents another evolutionary adaptation acquired during RAG domestication to inhibit transposition. Our findings identify mechanistic principles of the final step in cut-and-paste transposition and the molecular and structural logic underlying the transformation of RAG from transposase to recombinase.
履歴
登録2020年7月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年8月26日-
マップ公開2020年8月26日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xnx
  • 表面レベル: 0.03
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22272.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22272.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 55.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈RAG1 (R848M/E649V)-RAG2-DNA Strand Transfer Complex (Dynamic-Form)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.05 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.03 / ムービー #1: 0.03
最小 - 最大-0.091903694 - 0.19951604
平均 (標準偏差)0.00000961749 (±0.006341551)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ244244244
Spacing244244244
セルA=B=C: 256.19998 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.051.051.05
M x/y/z244244244
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z256.200256.200256.200
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ480480480
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS244244244
D min/max/mean-0.0920.2000.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : RAG recombinase strand transfer complex

全体名称: RAG recombinase strand transfer complex
要素
  • 複合体: RAG recombinase strand transfer complex
    • 複合体: V(D)J recombination-activating protein 1, V(D)J recombination-activating protein 2
      • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 1
      • タンパク質・ペプチド: V(D)J recombination-activating protein 2
    • 複合体: DNAデオキシリボ核酸
      • DNA: 12RSS integration strand DNA (55-MER)
      • DNA: 23RSS integration strand DNA (66-MER)
      • DNA: Flanking DNA top strand DNA
      • DNA: 23RSS signal top strand DNA (45-MER)
      • DNA: 12RSS signal top strand DNA (34-MER)
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: RAG recombinase strand transfer complex

超分子名称: RAG recombinase strand transfer complex / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#7

+
超分子 #2: V(D)J recombination-activating protein 1, V(D)J recombination-act...

超分子名称: V(D)J recombination-activating protein 1, V(D)J recombination-activating protein 2
タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)

+
超分子 #3: DNA

超分子名称: DNA / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1 / 含まれる分子: #3-#7
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

+
分子 #1: V(D)J recombination-activating protein 1

分子名称: V(D)J recombination-activating protein 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 85.750781 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPKKISNCSK IHLSTKLLAV DFPAHFVKSI SCQICEHILA DPVETSCKHL FCRICILRCL KVMGSYCPSC RYPCFPTDLE SPVKSFLNI LNSLMVKCPA QDCNEEVSLE KYNHHVSSHK ESKETLVHIN KGGRPRQHLL SLTRRAQKHR LRELKIQVKE F ADKEEGGD ...文字列:
GPKKISNCSK IHLSTKLLAV DFPAHFVKSI SCQICEHILA DPVETSCKHL FCRICILRCL KVMGSYCPSC RYPCFPTDLE SPVKSFLNI LNSLMVKCPA QDCNEEVSLE KYNHHVSSHK ESKETLVHIN KGGRPRQHLL SLTRRAQKHR LRELKIQVKE F ADKEEGGD VKAVCLTLFL LALRARNEHR QADELEAIMQ GRGSGLQPAV CLAIRVNTFL SCSQYHKMYR TVKAITGRQI FQ PLHALRN AEKVLLPGYH PFEWQPPLKN VSSRTDVGII DGLSGLASSV DEYPVDTIAK RFRYDSALVS ALMDMEEDIL EGM RSQDLD DYLNGPFTVV VKESCDGMGD VSEKHGSGPA VPEKAVRFSF TVMRITIEHG SQNVKVFEEP KPNSVLCCKP LCLM LADES DHETLTAILS PLIAEREAMK SSELTLEMGG IPRTFKFIFR GTGYDEKLVR EVEGLEASGS VYICTLCDTT RLEAS QNLV FHSITRSHAE NLQRYEVWRS NPYHESVEEL RDRVKGVSAK PFIETVPSID ALHCDIGNAA EFYKIFQLEI GEVYKH PNA SKEERKRWQA TLDKHLRKRM NLKPIMMMNG NFARKLMTQE TVDAVCELIP SEERHEALRE LMDLYLKMKP VWRSSCP AK ECPESLCQYS FNSQRFAELL STKFKYRYEG KITNYFHKTL AHVPEIIERD GSIGAWASEG NESGNKLFRR FRKMNARQ S KCYEMEDVLK HHWLYTSKYL QKFMNAHNA

UniProtKB: V(D)J recombination-activating protein 1

+
分子 #2: V(D)J recombination-activating protein 2

分子名称: V(D)J recombination-activating protein 2 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
分子量理論値: 40.416984 KDa
組換発現生物種: Homo sapiens (ヒト)
配列文字列: GPMALQMVTV GHNIALIQPG FSLMNFDGQV FFFGQKGWPK RSCPTGVFHF DIKQNHLKLK PAIFSKDSCY LPPLRYPATC SYKGSIDSD KHQYIIHGGK TPNNELSDKI YIMSVACKNN KKVTFRCTEK DLVGDVPEPR YGHSIDVVYS RGKSMGVLFG G RSYMPSTQ ...文字列:
GPMALQMVTV GHNIALIQPG FSLMNFDGQV FFFGQKGWPK RSCPTGVFHF DIKQNHLKLK PAIFSKDSCY LPPLRYPATC SYKGSIDSD KHQYIIHGGK TPNNELSDKI YIMSVACKNN KKVTFRCTEK DLVGDVPEPR YGHSIDVVYS RGKSMGVLFG G RSYMPSTQ RTTEKWNSVA DCLPHVFLID FEFGCATSYI LPELQDGLSF HVSIARNDTV YILGGHSLAS NIRPANLYRI RV DLPLGTP AVNCTVLPGG ISVSSAILTQ TNNDEFVIVG GYQLENQKRM VCSLVSLGDN TIEISEMETP DWTSDIKHSK IWF GSNMGN GTIFLGIPGD NKQAMSEAFY FYTLRCSEED LSEDQKI

UniProtKB: V(D)J recombination-activating protein 2

+
分子 #3: 12RSS integration strand DNA (55-MER)

分子名称: 12RSS integration strand DNA (55-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 16.901791 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DC)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DG) (DG) (DT)(DA)(DG)(DC)(DC) ...文字列:
(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DC)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DA) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DC)(DC)(DG) (DG) (DT)(DA)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT)(DA) (DT)(DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DG)

+
分子 #4: 23RSS integration strand DNA (66-MER)

分子名称: 23RSS integration strand DNA (66-MER) / タイプ: dna / ID: 4 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 20.322986 KDa
配列文字列: (DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DC)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC) (DA) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG) ...文字列:
(DG)(DG)(DT)(DC)(DG)(DA)(DG)(DG)(DT)(DT) (DT)(DT)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC)(DA)(DG)(DC) (DC)(DA)(DG)(DA)(DC)(DA)(DA)(DC)(DA) (DG)(DC)(DC)(DT)(DA)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC) (DA) (DC)(DT)(DG)(DT)(DG)(DC)(DG)(DG) (DC)(DG)(DG)(DT)(DA)(DG)(DC)(DC)(DC)(DT) (DA)(DT) (DC)(DC)(DT)(DG)(DA)(DG)

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分子 #5: Flanking DNA top strand DNA

分子名称: Flanking DNA top strand DNA / タイプ: dna / ID: 5 / コピー数: 2 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 4.923204 KDa
配列文字列:
(DC)(DT)(DC)(DA)(DG)(DG)(DA)(DT)(DA)(DG) (DG)(DG)(DC)(DT)(DA)(DC)

+
分子 #6: 23RSS signal top strand DNA (45-MER)

分子名称: 23RSS signal top strand DNA (45-MER) / タイプ: dna / ID: 6 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.877906 KDa
配列文字列:
(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA) (DG)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DT) (DG)(DT)(DC)(DT)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG) (DT)(DA)(DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC) (DT) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)

+
分子 #7: 12RSS signal top strand DNA (34-MER)

分子名称: 12RSS signal top strand DNA (34-MER) / タイプ: dna / ID: 7 / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.461758 KDa
配列文字列:
(DC)(DA)(DC)(DA)(DG)(DT)(DG)(DG)(DT)(DA) (DG)(DT)(DA)(DG)(DG)(DC)(DT)(DG)(DT)(DA) (DC)(DA)(DA)(DA)(DA)(DA)(DC)(DC)(DT) (DC)(DG)(DA)(DC)(DC)

+
分子 #8: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #9: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 9 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.4 mg/mL
緩衝液pH: 7.6
詳細: 20 mM HEPES pH7.6, 0.5 mM TCEP, 5 mM MgCl2 and 150 mM KCl
グリッドモデル: C-flat-2/1 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE / 前処理 - 時間: 30 sec.
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 283 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 50.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm
最大 デフォーカス（公称値）: 2.3000000000000003 µm
最小 デフォーカス（公称値）: 0.8 µm / 倍率（公称値）: 130000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 3527 / 平均露光時間: 11.0 sec. / 平均電子線量: 72.8 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

-
画像解析

粒子像選択選択した数: 636773
初期モデルモデルのタイプ: INSILICO MODEL
In silico モデル: the initial model generated by RELION with a small group selected particles.
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 3次元分類ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / アルゴリズム: FOURIER SPACE / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 2.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 3.0) / 使用した粒子像数: 106374

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原子モデル構築 1

初期モデルPDB ID:

5zdz


Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6xnx:
Structure of RAG1 (R848M/E649V)-RAG2-DNA Strand Transfer Complex (Dynamic-Form)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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