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- EMDB-22115: CryoEM Structure of E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termi... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-22115
タイトルCryoEM Structure of E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex bound with NusG
マップデータ
試料
  • 複合体: E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex
    • タンパク質・ペプチド: x 7種
    • DNA: x 2種
    • RNA: x 1種
  • リガンド: x 2種
キーワードRho-dependent transcription termination / TRANSCRIPTION (転写 (生物学))
機能・相同性
機能・相同性情報


bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / ATP-dependent activity, acting on RNA / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility ...bacterial-type RNA polymerase core enzyme binding / ATP-dependent activity, acting on RNA / transcription elongation-coupled chromatin remodeling / RNA polymerase complex / submerged biofilm formation / cellular response to cell envelope stress / cytosolic DNA-directed RNA polymerase complex / regulation of DNA-templated transcription initiation / bacterial-type flagellum assembly / bacterial-type flagellum-dependent cell motility / nitrate assimilation / transcription elongation factor complex / regulation of DNA-templated transcription elongation / transcription antitermination / 運動性 / helicase activity / DNA-templated transcription initiation / DNA-templated transcription termination / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / ribonucleoside binding / DNA-directed 5'-3' RNA polymerase activity / ポリメラーゼ / リボソーム生合成 / protein complex oligomerization / response to heat / protein-containing complex assembly / intracellular iron ion homeostasis / protein dimerization activity / DNA-binding transcription factor activity / protein domain specific binding / response to antibiotic / nucleotide binding / magnesium ion binding / ATP hydrolysis activity / DNA binding / RNA binding / zinc ion binding / ATP binding / 生体膜 / identical protein binding / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain ...Transcription termination factor NusA, C-terminal duplication / Transcription termination factor NusA / Transcription factor NusA, N-terminal / KH domain, NusA-like / NusA, N-terminal domain superfamily / NusA N-terminal domain / NusA-like KH domain / Transcription termination factor Rho / Rho termination factor, N-terminal / Rho termination factor, RNA-binding domain / Transcription termination factor Rho, ATP binding domain / Rho termination factor, RNA-binding domain / Rho termination factor, N-terminal domain / Rho RNA-binding domain profile. / Rho termination factor, N-terminal domain / Transcription termination/antitermination protein NusA, bacterial / Rho termination factor, N-terminal domain superfamily / : / Transcription antitermination protein, NusG / Transcription antitermination protein, NusG, bacteria, conserved site / Transcription termination factor nusG signature. / NusG-like / Transcription termination factor nusG / Cold shock domain / Cold shock protein domain / NusG, N-terminal / In Spt5p, this domain may confer affinity for Spt4p. It possesses a RNP-like fold. / NusG, N-terminal domain superfamily / Type-1 KH domain profile. / DNA repair Rad51/transcription factor NusA, alpha-helical / Helix-hairpin-helix domain / S1 domain profile. / DNA-directed RNA polymerase, omega subunit / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime, bacterial type / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain superfamily / DNA-directed RNA polymerase, beta subunit, external 1 domain / RNA polymerase beta subunit external 1 domain / RNA polymerase, alpha subunit, C-terminal / Bacterial RNA polymerase, alpha chain C terminal domain / DNA-directed RNA polymerase, alpha subunit / DNA-directed RNA polymerase beta subunit, bacterial-type / Ribosomal protein S1-like RNA-binding domain / S1 RNA binding domain / S1 domain / ATPase, F1/V1/A1 complex, alpha/beta subunit, nucleotide-binding domain / ATP synthase alpha/beta family, nucleotide-binding domain / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase, subunit omega/Rpo6/RPB6 / RNA polymerase Rpb6 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 superfamily / RNA polymerase Rpb1, clamp domain superfamily / RPB6/omega subunit-like superfamily / DNA-directed RNA polymerase, subunit beta-prime / RNA polymerase Rpb2, domain 2 superfamily / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 3 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase Rpb1, domain 1 / RNA polymerase, alpha subunit / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase Rpb1, domain 2 / RNA polymerase Rpb1, domain 4 / RNA polymerase, beta subunit, protrusion / RNA polymerase beta subunit / RNA polymerase, N-terminal / RNA polymerase Rpb1, funnel domain superfamily / RNA polymerase I subunit A N-terminus / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / RNA polymerase Rpb1, domain 5 / DNA-directed RNA polymerase, insert domain / DNA-directed RNA polymerase, RpoA/D/Rpb3-type / RNA polymerase Rpb3/RpoA insert domain / RNA polymerase Rpb3/Rpb11 dimerisation domain / RNA polymerases D / DNA-directed RNA polymerase, insert domain superfamily / RNA polymerase, RBP11-like subunit / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase Rpb2, domain 2 / RNA polymerase, beta subunit, conserved site / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerase Rpb2, OB-fold / RNA polymerase Rpb2, domain 7 / RNA polymerase Rpb2, domain 3 / RNA polymerases beta chain signature. / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2 / DNA-directed RNA polymerase, subunit 2, hybrid-binding domain superfamily / RNA polymerase Rpb2, domain 6 / K homology domain superfamily, prokaryotic type / K homology domain-like, alpha/beta / KOW (Kyprides, Ouzounis, Woese) motif. / Translation protein SH3-like domain superfamily / KOW / KOW motif / Ribosomal protein L2, domain 2 / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Nucleic acid-binding, OB-fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / DNA-directed RNA polymerase subunit omega / DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / DNA-directed RNA polymerase subunit beta / Transcription termination/antitermination protein NusA / Transcription termination/antitermination protein NusG / Transcription termination factor Rho
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (strain K12) (大腸菌) / Escherichia coli K-12 (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 7.7 Å
データ登録者Hao ZT / Kim HK
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01 GM126891 米国
引用ジャーナル: Mol Cell / 年: 2021
タイトル: Pre-termination Transcription Complex: Structure and Function.
著者: Zhitai Hao / Vitaly Epshtein / Kelly H Kim / Sergey Proshkin / Vladimir Svetlov / Venu Kamarthapu / Binod Bharati / Alexander Mironov / Thomas Walz / Evgeny Nudler /
要旨: Rho is a general transcription termination factor playing essential roles in RNA polymerase (RNAP) recycling, gene regulation, and genomic stability in most bacteria. Traditional models of ...Rho is a general transcription termination factor playing essential roles in RNA polymerase (RNAP) recycling, gene regulation, and genomic stability in most bacteria. Traditional models of transcription termination postulate that hexameric Rho loads onto RNA prior to contacting RNAP and then translocates along the transcript in pursuit of the moving RNAP to pull RNA from it. Here, we report the cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of two termination process intermediates. Prior to interacting with RNA, Rho forms a specific "pre-termination complex" (PTC) with RNAP and elongation factors NusA and NusG, which stabilize the PTC. RNA exiting RNAP interacts with NusA before entering the central channel of Rho from the distal C-terminal side of the ring. We map the principal interactions in the PTC and demonstrate their critical role in termination. Our results support a mechanism in which the formation of a persistent PTC is a prerequisite for termination.
履歴
登録2020年6月4日-
ヘッダ(付随情報) 公開2020年12月16日-
マップ公開2020年12月16日-
更新2024年3月6日-
現状2024年3月6日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
  • UCSF Chimeraによる作画
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  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.006
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  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6xav
  • 表面レベル: 0.006
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_22115.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_22115.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 163.6 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.048 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0025 / ムービー #1: 0.006
最小 - 最大-0.0040421663 - 0.020585388
平均 (標準偏差)0.00025562258 (±0.0014366906)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ350350350
Spacing350350350
セルA=B=C: 366.8 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0481.0481.048
M x/y/z350350350
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z366.800366.800366.800
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ1081340
NX/NY/NZ13584349
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS350350350
D min/max/mean-0.0040.0210.000

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添付データ

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追加マップ: PTC18 composite map

ファイルemd_22115_additional_1.map
注釈PTC18 composite map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex

全体名称: E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex
要素
  • 複合体: E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex
    • タンパク質・ペプチド: Transcription termination/antitermination protein NusG
    • DNA: DNA (29-MER)
    • DNA: DNA (29-MER)
    • RNA: RNA (18-MER)
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase subunit omegaポリメラーゼ
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase subunit alphaポリメラーゼ
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase subunit betaポリメラーゼ
    • タンパク質・ペプチド: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'ポリメラーゼ
    • タンパク質・ペプチド: Transcription termination/antitermination protein NusA
    • タンパク質・ペプチド: Transcription termination factor Rho
  • リガンド: MAGNESIUM ION
  • リガンド: ZINC ION

+
超分子 #1: E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex

超分子名称: E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#10
由来(天然)生物種: Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
分子量理論値: 726 KDa

+
分子 #1: Transcription termination/antitermination protein NusG

分子名称: Transcription termination/antitermination protein NusG
タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 20.560523 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MSEAPKKRWY VVQAFSGFEG RVATSLREHI KLHNMEDLFG EVMVPTEEVV EIRGGQRRKS ERKFFPGYVL VQMVMNDASW HLVRSVPRV MGFIGGTSDR PAPISDKEVD AIMNRLQQVG DKPRPKTLFE PGEMVRVNDG PFADFNGVVE EVDYEKSRLK V SVSIFGRA TPVELDFSQV EKA

UniProtKB: Transcription termination/antitermination protein NusG

+
分子 #5: DNA-directed RNA polymerase subunit omega

分子名称: DNA-directed RNA polymerase subunit omega / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 10.249547 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列:
MARVTVQDAV EKIGNRFDLV LVAARRARQM QVGGKDPLVP EENDKTTVIA LREIEEGLIN NQILDVRERQ EQQEQEAAEL QAVTAIAEG RR

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase subunit omega

+
分子 #6: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha

分子名称: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha / タイプ: protein_or_peptide / ID: 6 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 36.55868 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MQGSVTEFLK PRLVDIEQVS STHAKVTLEP LERGFGHTLG NALRRILLSS MPGCAVTEVE IDGVLHEYST KEGVQEDILE ILLNLKGLA VRVQGKDEVI LTLNKSGIGP VTAADITHDG DVEIVKPQHV ICHLTDENAS ISMRIKVQRG RGYVPASTRI H SEEDERPI ...文字列:
MQGSVTEFLK PRLVDIEQVS STHAKVTLEP LERGFGHTLG NALRRILLSS MPGCAVTEVE IDGVLHEYST KEGVQEDILE ILLNLKGLA VRVQGKDEVI LTLNKSGIGP VTAADITHDG DVEIVKPQHV ICHLTDENAS ISMRIKVQRG RGYVPASTRI H SEEDERPI GRLLVDACYS PVERIAYNVE AARVEQRTDL DKLVIEMETN GTIDPEEAIR RAATILAEQL EAFVDLRDVR QP EVKEEKP EFDPILLRPV DDLELTVRSA NCLKAEAIHY IGDLVQRTEV ELLKTPNLGK KSLTEIKDVL ASRGLSLGMR LEN WPPASI ADE

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase subunit alpha

+
分子 #7: DNA-directed RNA polymerase subunit beta

分子名称: DNA-directed RNA polymerase subunit beta / タイプ: protein_or_peptide / ID: 7 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 150.820875 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MVYSYTEKKR IRKDFGKRPQ VLDVPYLLSI QLDSFQKFIE QDPEGQYGLE AAFRSVFPIQ SYSGNSELQY VSYRLGEPVF DVQECQIRG VTYSAPLRVK LRLVIYEREA PEGTVKDIKE QEVYMGEIPL MTDNGTFVIN GTERVIVSQL HRSPGVFFDS D KGKTHSSG ...文字列:
MVYSYTEKKR IRKDFGKRPQ VLDVPYLLSI QLDSFQKFIE QDPEGQYGLE AAFRSVFPIQ SYSGNSELQY VSYRLGEPVF DVQECQIRG VTYSAPLRVK LRLVIYEREA PEGTVKDIKE QEVYMGEIPL MTDNGTFVIN GTERVIVSQL HRSPGVFFDS D KGKTHSSG KVLYNARIIP YRGSWLDFEF DPKDNLFVRI DRRRKLPATI ILRALNYTTE QILDLFFEKV IFEIRDNKLQ ME LVPERLR GETASFDIEA NGKVYVEKGR RITARHIRQL EKDDVKLIEV PVEYIAGKVV AKDYIDESTG ELICAANMEL SLD LLAKLS QSGHKRIETL FTNDLDHGPY ISETLRVDPT NDRLSALVEI YRMMRPGEPP TREAAESLFE NLFFSEDRYD LSAV GRMKF NRSLLREEIE GSGILSKDDI IDVMKKLIDI RNGKGEVDDI DHLGNRRIRS VGEMAENQFR VGLVRVERAV KERLS LGDL DTLMPQDMIN AKPISAAVKE FFGSSQLSQF MDQNNPLSEI THKRRISALG PGGLTRERAG FEVRDVHPTH YGRVCP IET PEGPNIGLIN SLSVYAQTNE YGFLETPYRK VTDGVVTDEI HYLSAIEEGN YVIAQANSNL DEEGHFVEDL VTCRSKG ES SLFSRDQVDY MDVSTQQVVS VGASLIPFLE HDDANRALMG ANMQRQAVPT LRADKPLVGT GMERAVAVDS GVTAVAKR G GVVQYVDASR IVIKVNEDEM YPGEAGIDIY NLTKYTRSNQ NTCINQMPCV SLGEPVERGD VLADGPSTDL GELALGQNM RVAFMPWNGY NFEDSILVSE RVVQEDRFTT IHIQELACVS RDTKLGPEEI TADIPNVGEA ALSKLDESGI VYIGAEVTGG DILVGKVTP KGETQLTPEE KLLRAIFGEK ASDVKDSSLR VPNGVSGTVI DVQVFTRDGV EKDKRALEIE EMQLKQAKKD L SEELQILE AGLFSRIRAV LVAGGVEAEK LDKLPRDRWL ELGLTDEEKQ NQLEQLAEQY DELKHEFEKK LEAKRRKITQ GD DLAPGVL KIVKVYLAVK RRIQPGDKMA GRHGNKGVIS KINPIEDMPY DENGTPVDIV LNPLGVPSRM NIGQILETHL GMA AKGIGD KINAMLKQQQ EVAKLREFIQ RAYDLGADVR QKVDLSTFSD EEVMRLAENL RKGMPIATPV FDGAKEAEIK ELLK LGDLP TSGQIRLYDG RTGEQFERPV TVGYMYMLKL NHLVDDKMHA RSTGSYSLVT QQPLGGKAQF GGQRFGEMEV WALEA YGAA YTLQEMLTVK SDDVNGRTKM YKNIVDGNHQ MEPGMPESFN VLLKEIRSLG INIELEDE

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase subunit beta

+
分子 #8: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'

分子名称: DNA-directed RNA polymerase subunit beta' / タイプ: protein_or_peptide / ID: 8 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ポリメラーゼ
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 156.504969 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: VKDLLKFLKA QTKTEEFDAI KIALASPDMI RSWSFGEVKK PETINYRTFK PERDGLFCAR IFGPVKDYEC LCGKYKRLKH RGVICEKCG VEVTQTKVRR ERMGHIELAS PTAHIWFLKS LPSRIGLLLD MPLRDIERVL YFESYVVIEG GMTNLERQQI L TEEQYLDA ...文字列:
VKDLLKFLKA QTKTEEFDAI KIALASPDMI RSWSFGEVKK PETINYRTFK PERDGLFCAR IFGPVKDYEC LCGKYKRLKH RGVICEKCG VEVTQTKVRR ERMGHIELAS PTAHIWFLKS LPSRIGLLLD MPLRDIERVL YFESYVVIEG GMTNLERQQI L TEEQYLDA LEEFGDEFDA KMGAEAIQAL LKSMDLEQEC EQLREELNET NSETKRKKLT KRIKLLEAFV QSGNKPEWMI LT VLPVLPP DLRPLVPLDG GRFATSDLND LYRRVINRNN RLKRLLDLAA PDIIVRNEKR MLQEAVDALL DNGRRGRAIT GSN KRPLKS LADMIKGKQG RFRQNLLGKR VDYSGRSVIT VGPYLRLHQC GLPKKMALEL FKPFIYGKLE LRGLATTIKA AKKM VEREE AVVWDILDEV IREHPVLLNR APTLHRLGIQ AFEPVLIEGK AIQLHPLVCA AYNADFDGDQ MAVHVPLTLE AQLEA RALM MSTNNILSPA NGEPIIVPSQ DVVLGLYYMT RDCVNAKGEG MVLTGPKEAE RLYRSGLASL HARVKVRITE YEKDAN GEL VAKTSLKDTT VGRAILWMIV PKGLPYSIVN QALGKKAISK MLNTCYRILG LKPTVIFADQ IMYTGFAYAA RSGASVG ID DMVIPEKKHE IISEAEAEVA EIQEQFQSGL VTAGERYNKV IDIWAAANDR VSKAMMDNLQ TETVINRDGQ EEKQVSFN S IYMMADSGAR GSAAQIRQLA GMRGLMAKPD GSIIETPITA NFREGLNVLQ YFISTHGARK GLADTALKTA NSGYLTRRL VDVAQDLVVT EDDCGTHEGI MMTPVIEGGD VKEPLRDRVL GRVTAEDVLK PGTADILVPR NTLLHEQWCD LLEENSVDAV KVRSVVSCD TDFGVCAHCY GRDLARGHII NKGEAIGVIA AQSIGEPGTQ LTMRTFHIGG AASRAAAESS IQVKNKGSIK L SNVKSVVN SSGKLVITSR NTELKLIDEF GRTKESYKVP YGAVLAKGDG EQVAGGETVA NWDPHTMPVI TEVSGFVRFT DM IDGQTIT RQTDELTGLS SLVVLDSAER TAGGKDLRPA LKIVDAQGND VLIPGTDMPA QYFLPGKAIV QLEDGVQISS GDT LARIPQ ESGGTKDITG GLPRVADLFE ARRPKEPAIL AEISGIVSFG KETKGKRRLV ITPVDGSDPY EEMIPKWRQL NVFE GERVE RGDVISDGPE APHDILRLRG VHAVTRYIVN EVQDVYRLQG VKINDKHIEV IVRQMLRKAT IVNAGSSDFL EGEQV EYSR VKIANRELEA NGKVGATYSR DLLGITKASL ATESFISAAS FQETTRVLTE AAVAGKRDEL RGLKENVIVG RLIPAG TGY AYHQDRMRRR AAGEAPAAPQ VTAEDASASL AELLNAGLGG SDNELEVHHH HHH

UniProtKB: DNA-directed RNA polymerase subunit beta'

+
分子 #9: Transcription termination/antitermination protein NusA

分子名称: Transcription termination/antitermination protein NusA
タイプ: protein_or_peptide / ID: 9 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 54.932684 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNKEILAVVE AVSNEKALPR EKIFEALESA LATATKKKYE QEIDVRVQID RKSGDFDTFR RWLVVDEVTQ PTKEITLEAA RYEDESLNL GDYVEDQIES VTFDRITTQT AKQVIVQKVR EAERAMVVDQ FREHEGEIIT GVVKKVNRDN ISLDLGNNAE A VILREDML ...文字列:
MNKEILAVVE AVSNEKALPR EKIFEALESA LATATKKKYE QEIDVRVQID RKSGDFDTFR RWLVVDEVTQ PTKEITLEAA RYEDESLNL GDYVEDQIES VTFDRITTQT AKQVIVQKVR EAERAMVVDQ FREHEGEIIT GVVKKVNRDN ISLDLGNNAE A VILREDML PRENFRPGDR VRGVLYSVRP EARGAQLFVT RSKPEMLIEL FRIEVPEIGE EVIEIKAAAR DPGSRAKIAV KT NDKRIDP VGACVGMRGA RVQAVSTELG GERIDIVLWD DNPAQFVINA MAPADVASIV VDEDKHTMDI AVEAGNLAQA IGR NGQNVR LASQLSGWEL NVMTVDDLQA KHQAEAHAAI DTFTKYLDID EDFATVLVEE GFSTLEELAY VPMKELLEIE GLDE PTVEA LRERAKNALA TIAQAQEESL GDNKPADDLL NLEGVDRDLA FKLAARGVCT LEDLAEQGID DLADIEGLTD EKAGA LIMA ARNICWFGDE A

UniProtKB: Transcription termination/antitermination protein NusA

+
分子 #10: Transcription termination factor Rho

分子名称: Transcription termination factor Rho / タイプ: protein_or_peptide / ID: 10 / コピー数: 6 / 光学異性体: LEVO
EC番号: 加水分解酵素; 酸無水物に作用; 酸無水物に作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌) / 株: K-12
分子量理論値: 47.070168 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌)
配列文字列: MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSADS SYLAGPDDIY VSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV NFDKPENARN KILFENLTPL HANSRLRMER GNGSTEDLTA R VLDLASPI ...文字列:
MNLTELKNTP VSELITLGEN MGLENLARMR KQDIIFAILK QHAKSGEDIF GDGVLEILQD GFGFLRSADS SYLAGPDDIY VSPSQIRRF NLRTGDTISG KIRPPKEGER YFALLKVNEV NFDKPENARN KILFENLTPL HANSRLRMER GNGSTEDLTA R VLDLASPI GRGQRGLIVA PPKAGKTMLL QNIAQSIAYN HPDCVLMVLL IDERPEEVTE MQRLVKGEVV ASTFDEPASR HV QVAEMVI EKAKRLVEHK KDVIILLDSI TRLARAYNTV VPASGKVLTG GVDANALHRP KRFFGAARNV EEGGSLTIIA TAL IDTGSK MDEVIYEEFK GTGNMELHLS RKIAEKRVFP AIDYNRSGTR KEELLTTQEE LQKMWILRKI IHPMGEIDAM EFLI NKLAM TKTNDDFFEM MKRS

UniProtKB: Transcription termination factor Rho

+
分子 #2: DNA (29-MER)

分子名称: DNA (29-MER) / タイプ: dna / ID: 2 / 詳細: Non template strand DNA / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 9.434063 KDa
配列文字列:
(DG)(DG)(DG)(DC)(DT)(DA)(DC)(DC)(DT)(DC) (DT)(DC)(DT)(DC)(DC)(DA)(DT)(DG)(DA)(DC) (DG)(DG)(DC)(DG)(DA)(DA)(DT)(DA)(DC) (DC)(DC)

+
分子 #3: DNA (29-MER)

分子名称: DNA (29-MER) / タイプ: dna / ID: 3 / 詳細: template strand DNA / コピー数: 1 / 分類: DNA
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 8.813646 KDa
配列文字列:
(DG)(DG)(DG)(DT)(DA)(DT)(DT)(DC)(DG)(DC) (DC)(DG)(DT)(DG)(DT)(DA)(DC)(DC)(DT)(DC) (DT)(DC)(DC)(DT)(DA)(DG)(DC)(DC)(DC)

+
分子 #4: RNA (18-MER)

分子名称: RNA (18-MER) / タイプ: rna / ID: 4 / コピー数: 1
由来(天然)生物種: Escherichia coli K-12 (大腸菌)
分子量理論値: 5.85958 KDa
配列文字列:
AUUCAAAGCG GAGAGGUA

+
分子 #11: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 11 / コピー数: 1 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

+
分子 #12: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 12 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

-
構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

-
試料調製

緩衝液pH: 8
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

-
電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k) / 平均電子線量: 50.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: PDB ENTRY
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 7.7 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 57227
FSC曲線 (解像度の算出)

-
原子モデル構築 1

精密化プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6xav:
CryoEM Structure of E. coli Rho-dependent Transcription Pre-termination Complex bound with NusG

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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