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- EMDB-20924: Single particle cryo-EM structure of KvAP -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20924
タイトルSingle particle cryo-EM structure of KvAP
マップデータ
試料KvAP-6E1 Fab complex:
KvAP / 6E1 Fab / Voltage-gated potassium channel
機能・相同性Ion transport domain / Voltage-gated potassium channel / voltage-gated potassium channel activity / regulation of ion transmembrane transport / voltage-gated potassium channel complex / identical protein binding / Voltage-gated potassium channel
機能・相同性情報
生物種Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス) / unidentified (未定義)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 5.9 Å
データ登録者Tao X / MacKinnon R
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM43949 米国
引用ジャーナル: Elife / : 2019
タイトル: Cryo-EM structure of the KvAP channel reveals a non-domain-swapped voltage sensor topology.
著者: Xiao Tao / Roderick MacKinnon /
要旨: Conductance in voltage-gated ion channels is regulated by membrane voltage through structural domains known as voltage sensors. A single structural class of voltage sensor domain exists, but two ...Conductance in voltage-gated ion channels is regulated by membrane voltage through structural domains known as voltage sensors. A single structural class of voltage sensor domain exists, but two different modes of voltage sensor attachment to the pore occur in nature: domain-swapped and non-domain-swapped. Since the more thoroughly studied Kv1-7, Nav and Cav channels have domain-swapped voltage sensors, much less is known about non-domain-swapped voltage-gated ion channels. In this paper, using cryo-EM, we show that KvAP from has non-domain-swapped voltage sensors as well as other unusual features. The new structure, together with previous functional data, suggests that KvAP and the Shaker channel, to which KvAP is most often compared, probably undergo rather different voltage-dependent conformational changes when they open.
構造検証レポート簡易版, 詳細版, XML, 構造検証レポートについて
履歴
登録2019年11月5日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年12月4日-
マップ公開2019年12月4日-
更新2020年1月8日-
現状2020年1月8日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 6.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(円筒半径に従い着色)
  • 表面レベル: 6.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6uwm
  • 表面レベル: 6.07
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • 原子モデルPDB-6uwm
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20924.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 103 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 308.4 Å
1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 308.4 Å
1.03 Å/pix.
x 300 pix.
= 308.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.028 Å
密度
表面レベル登録者による: 6.07 / ムービー #1: 6.07
最小 - 最大-16.51102 - 26.106129
平均 (標準偏差)-0.22258796 (±0.9665328)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions300300300
Spacing300300300
セルA=B=C: 308.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0281.0281.028
M x/y/z300300300
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z308.400308.400308.400
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ300300300
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS300300300
D min/max/mean-16.51126.106-0.223

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 KvAP-6E1 Fab complex

全体名称: KvAP-6E1 Fab complex / 構成要素数: 4

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構成要素 #1: タンパク質, KvAP-6E1 Fab complex

タンパク質名称: KvAP-6E1 Fab complex / 組換発現: No
分子量理論値: 200 kDa

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構成要素 #2: タンパク質, KvAP

タンパク質名称: KvAP / 詳細: KvAP tetramer / 組換発現: No
分子量理論値: 130 kDa
由来生物種: Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / ベクター: pET28a

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構成要素 #3: タンパク質, 6E1 Fab

タンパク質名称: 6E1 Fab / 組換発現: No
由来生物種: unidentified (未定義)

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構成要素 #4: タンパク質, Voltage-gated potassium channel

タンパク質名称: Voltage-gated potassium channel / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 31.649207 kDa
由来生物種: Aeropyrum pernix (アエロピュルム・ペルニクス)
由来(合成)発現系: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌)

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 6 mg/mL / pH: 8
凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 温度: 295 K / 湿度: 100 % / 詳細: Blot for 4 seconds before plunging..

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 75 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ倍率: 29000.0 X (nominal) / Cs: 2.7 mm / 撮影モード: BRIGHT FIELD / デフォーカス: 800.0 - 2200.0 nm
試料ホルダモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
カメラ検出器: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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画像取得

画像取得デジタル画像の数: 8000

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 想定した対称性: C4 (4回回転対称) / 投影像の数: 67000
3次元再構成ソフトウェア: FREALIGN / 解像度: 5.9 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

モデリング #1精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL
利用したPDBモデル: 1ORS, 1ORQ
得られたモデル

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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