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- EMDB-20327: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20327
タイトルSpastin Hexamer in complex with substrate peptide
マップデータ
試料Spastin Hexamer in complex with substrate peptide
  • Spastin
  • substrate peptide, TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU
  • (ligandリガンド) x 3
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinetic process / membrane fission / nuclear envelope reassembly / positive regulation of microtubule depolymerization / microtubule-severing ATPase / microtubule severing / microtubule-severing ATPase activity / endoplasmic reticulum tubular network / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic spindle disassembly ...cytokinetic process / membrane fission / nuclear envelope reassembly / positive regulation of microtubule depolymerization / microtubule-severing ATPase / microtubule severing / microtubule-severing ATPase activity / endoplasmic reticulum tubular network / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic spindle disassembly / axonal transport of mitochondrion / anterograde axonal transport / protein hexamerization / exit from mitosis / microtubule bundle formation / positive regulation of cytokinesis / 代謝 / beta-tubulin binding / alpha-tubulin binding / cytoplasmic microtubule organization / axon cytoplasm / mitotic cytokinesis / lipid droplet / isomerase activity / 軸索誘導 / protein homooligomerization / spindle / midbody / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / microtubule binding / 微小管 / cytoplasmic vesicle / 核膜 / エンドソーム / ATPase activity / 中心体 / endoplasmic reticulum membrane / protein-containing complex binding / perinuclear region of cytoplasm / extracellular exosome / integral component of membrane / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
AAA+ ATPase domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / Spastin, chordate / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT / ATPase, AAA-type, conserved site / ATPase, AAA-type, core
Spastin
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Han H / Schubert HL / McCullough J / Monroe N / Sundquist WI / Hill CP
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM112080 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2020
タイトル: Structure of spastin bound to a glutamate-rich peptide implies a hand-over-hand mechanism of substrate translocation.
著者: Han Han / Heidi L Schubert / John McCullough / Nicole Monroe / Michael D Purdy / Mark Yeager / Wesley I Sundquist / Christopher P Hill /
要旨: Many members of the AAA+ ATPase family function as hexamers that unfold their protein substrates. These AAA unfoldases include spastin, which plays a critical role in the architecture of eukaryotic ...Many members of the AAA+ ATPase family function as hexamers that unfold their protein substrates. These AAA unfoldases include spastin, which plays a critical role in the architecture of eukaryotic cells by driving the remodeling and severing of microtubules, which are cytoskeletal polymers of tubulin subunits. Here, we demonstrate that a human spastin binds weakly to unmodified peptides from the C-terminal segment of human tubulin α1A/B. A peptide comprising alternating glutamate and tyrosine residues binds more tightly, which is consistent with the known importance of glutamylation for spastin microtubule severing activity. A cryo-EM structure of the spastin-peptide complex at 4.2 Å resolution revealed an asymmetric hexamer in which five spastin subunits adopt a helical, spiral staircase configuration that binds the peptide within the central pore, whereas the sixth subunit of the hexamer is displaced from the peptide/substrate, as if transitioning from one end of the helix to the other. This configuration differs from a recently published structure of spastin from , which forms a six-subunit spiral without a transitioning subunit. Our structure resembles other recently reported AAA unfoldases, including the meiotic clade relative Vps4, and supports a model in which spastin utilizes a hand-over-hand mechanism of tubulin translocation and microtubule remodeling.
構造検証レポートPDB-ID: 6pek

簡易版詳細版
PDB-ID: 6pen

簡易版詳細版
構造検証レポートについて
履歴
登録2019年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月3日-
マップ公開2019年12月4日-
更新2020年1月22日-
現状2020年1月22日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • 原子モデル: PDB-6pen
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20327.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20327.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.336 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.336 Å		1.06 Å/pix.
x 256 pix.
= 270.336 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.056 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル登録者による: 0.0448 / ムービー #1: 0.0448
最小 - 最大-0.08963044 - 0.17777756
平均 (標準偏差)0.00028883293 (±0.0042410973)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 270.336 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0561.0561.056
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z270.336270.336270.336
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ111-94150
NX/NY/NZ111123111
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0900.1780.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 Spastin Hexamer in complex with substrate peptide

全体名称: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide / 構成要素数: 6

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構成要素 #1: タンパク質, Spastin Hexamer in complex with substrate peptide

タンパク質名称: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide / 組換発現: No
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)

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構成要素 #2: タンパク質, Spastin

タンパク質名称: Spastin / 個数: 5 / 組換発現: No
分子量理論値: 54.498328 kDa
由来生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(合成)発現系: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)

+
構成要素 #3: タンパク質, substrate peptide, TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU

タンパク質名称: substrate peptide, TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU / 個数: 1 / 組換発現: No
分子量理論値: 1.479453 kDa
由来生物種: synthetic construct (人工物)

+
構成要素 #4: リガンド, ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

リガンド名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / 個数: 5 / 組換発現: No
分子量理論値: 0.427201 kDa

+
構成要素 #5: リガンド, BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

リガンド名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 6.600705 MDa

+
構成要素 #6: リガンド, MAGNESIUM ION

リガンド名称: MAGNESIUM ION / 個数: 4 / 組換発現: No
分子量理論値: 2.430505 MDa

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実験情報

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試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 57 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: FEI FALCON III (4k x 4k)

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画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 119984
３次元再構成解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF

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原子モデル構築

得られたモデル

6pek

6pen

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万見について

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お知らせ

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2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

すべてのお知らせ

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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