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- EMDB-20327: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-20327
タイトルSpastin Hexamer in complex with substrate peptide
マップデータ
試料
  • 複合体: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide
    • タンパク質・ペプチド: Spastin
    • タンパク質・ペプチド: substrate peptide, TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードAAA+ ATPase / Microtubule Severing / MOTOR PROTEIN (モータータンパク質)
機能・相同性
機能・相同性情報


cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / positive regulation of microtubule depolymerization / endoplasmic reticulum tubular network / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / nuclear membrane reassembly ...cytokinetic process / microtubule-severing ATPase / microtubule severing ATPase activity / microtubule severing / positive regulation of microtubule depolymerization / endoplasmic reticulum tubular network / cytoskeleton-dependent cytokinesis / mitotic nuclear membrane reassembly / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / nuclear membrane reassembly / membrane fission / exit from mitosis / anterograde axonal transport / microtubule bundle formation / mitotic spindle disassembly / protein hexamerization / beta-tubulin binding / axonal transport of mitochondrion / positive regulation of cytokinesis / alpha-tubulin binding / mitotic cytokinesis / endoplasmic reticulum to Golgi vesicle-mediated transport / 代謝 / axon cytoplasm / isomerase activity / lipid droplet / 軸索誘導 / protein homooligomerization / 紡錘体 / midbody / cytoplasmic vesicle / microtubule binding / 核膜 / 微小管 / エンドソーム / 神経繊維 / 中心体 / protein-containing complex binding / endoplasmic reticulum membrane / perinuclear region of cytoplasm / ATP hydrolysis activity / extracellular exosome / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Spastin, chordate / Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. ...Spastin, chordate / Spastin / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト) / synthetic construct (人工物)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.2 Å
データ登録者Han H / Schubert HL
資金援助 米国, 1件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)GM112080 米国
引用ジャーナル: J Biol Chem / 年: 2020
タイトル: Structure of spastin bound to a glutamate-rich peptide implies a hand-over-hand mechanism of substrate translocation.
著者: Han Han / Heidi L Schubert / John McCullough / Nicole Monroe / Michael D Purdy / Mark Yeager / Wesley I Sundquist / Christopher P Hill /
要旨: Many members of the AAA+ ATPase family function as hexamers that unfold their protein substrates. These AAA unfoldases include spastin, which plays a critical role in the architecture of eukaryotic ...Many members of the AAA+ ATPase family function as hexamers that unfold their protein substrates. These AAA unfoldases include spastin, which plays a critical role in the architecture of eukaryotic cells by driving the remodeling and severing of microtubules, which are cytoskeletal polymers of tubulin subunits. Here, we demonstrate that a human spastin binds weakly to unmodified peptides from the C-terminal segment of human tubulin α1A/B. A peptide comprising alternating glutamate and tyrosine residues binds more tightly, which is consistent with the known importance of glutamylation for spastin microtubule severing activity. A cryo-EM structure of the spastin-peptide complex at 4.2 Å resolution revealed an asymmetric hexamer in which five spastin subunits adopt a helical, spiral staircase configuration that binds the peptide within the central pore, whereas the sixth subunit of the hexamer is displaced from the peptide/substrate, as if transitioning from one end of the helix to the other. This configuration differs from a recently published structure of spastin from , which forms a six-subunit spiral without a transitioning subunit. Our structure resembles other recently reported AAA unfoldases, including the meiotic clade relative Vps4, and supports a model in which spastin utilizes a hand-over-hand mechanism of tubulin translocation and microtubule remodeling.
履歴
登録2019年6月20日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年7月3日-
マップ公開2019年12月4日-
更新2024年3月20日-
現状2024年3月20日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
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  • 原子モデル: PDB-6pek
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  • 原子モデル: PDB-6pen
  • 表面レベル: 0.0448
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_20327.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_20327.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.056 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0448 / ムービー #1: 0.0448
最小 - 最大-0.08963044 - 0.17777756
平均 (標準偏差)0.00028883293 (±0.0042410973)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ256256256
Spacing256256256
セルA=B=C: 270.336 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0561.0561.056
M x/y/z256256256
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z270.336270.336270.336
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ111-94150
NX/NY/NZ111123111
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS256256256
D min/max/mean-0.0900.1780.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Spastin Hexamer in complex with substrate peptide

全体名称: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide
要素
  • 複合体: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide
    • タンパク質・ペプチド: Spastin
    • タンパク質・ペプチド: substrate peptide, TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide

超分子名称: Spastin Hexamer in complex with substrate peptide / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#2
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Spastin

分子名称: Spastin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 5 / 光学異性体: LEVO / EC番号: microtubule-severing ATPase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 54.498328 KDa
組換発現生物種: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
配列文字列: MAAKRSSGAA PAPASASAPA PVPGGEAERV RVFHKQAFEY ISIALRIDED EKAGQKEQAV EWYKKGIEEL EKGIAVIVTG QGEQCERAR RLQAKMMTNL VMAKDRLQLL ESGAVPKRKD PLTHTSNSLP RSKTVMKTGS AGLSGHHRAP SYSGLSMVSG V KQGSGPAP ...文字列:
MAAKRSSGAA PAPASASAPA PVPGGEAERV RVFHKQAFEY ISIALRIDED EKAGQKEQAV EWYKKGIEEL EKGIAVIVTG QGEQCERAR RLQAKMMTNL VMAKDRLQLL ESGAVPKRKD PLTHTSNSLP RSKTVMKTGS AGLSGHHRAP SYSGLSMVSG V KQGSGPAP TTHKGTPKTN RTNKPSTPTT ATRKKKDLKN FRNVDSNLAN LIMNEIVDNG TAVKFDDIAG QDLAKQALQE IV ILPSLRP ELFTGLRAPA RGLLLFGPPG NGKTMLAKAV AAESNATFFN ISAASLTSKY VGEGEKLVRA LFAVARELQP SII FIDEVD SLLCERREGE HDASRRLKTE FLIEFDGVQS AGDDRVLVMG ATNRPQELDE AVLRRFIKRV YVSLPNEETR LLLL KNLLC KQGSPLTQKE LAQLARMTDG YSGSDLTALA KDAALGPIRE LKPEQVKNMS ASEMRNIRLS DFTESLKKIK RSVSP QTLE AYIRWNKDFG DTTV

UniProtKB: Spastin

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分子 #2: substrate peptide, TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU

分子名称: substrate peptide, TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU-TYR-GLU / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 1 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: synthetic construct (人工物)
分子量理論値: 1.479453 KDa
配列文字列:
EYEYEYEYEY

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分子 #3: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 5 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #4: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

分子名称: BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 4 / 式: BEF
分子量理論値: 66.007 Da
Chemical component information

ChemComp-BEF:
BERYLLIUM TRIFLUORIDE ION

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分子 #5: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 5 / コピー数: 4 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 8
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON III (4k x 4k)
平均電子線量: 57.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期モデルモデルのタイプ: OTHER
初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 119984

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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