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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20184 | ||||||||||||
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タイトル | RF1 accommodated 70S complex at 60 ms | ||||||||||||
マップデータ | RF1o1 | ||||||||||||
試料 |
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機能・相同性 | 機能・相同性情報 translation release factor activity, codon specific / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / transferase activity ...translation release factor activity, codon specific / ribosomal large subunit assembly / small ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / small ribosomal subunit / 5S rRNA binding / cytosolic large ribosomal subunit / transferase activity / tRNA binding / rRNA binding / リボソーム / structural constituent of ribosome / ribonucleoprotein complex / 翻訳 (生物学) / mRNA binding / metal ion binding / 細胞質基質 / 細胞質 類似検索 - 分子機能 | ||||||||||||
生物種 | Escherichia coli (大腸菌) / Escherichia coli (大腸菌) | ||||||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.6 Å | ||||||||||||
データ登録者 | Fu Z / Indrisiunaite G / Kaledhonkar S / Shah B / Sun M / Chen B / Grassucci RA / Ehrenberg M / Frank J | ||||||||||||
資金援助 | 米国, スウェーデン, 3件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: The structural basis for release-factor activation during translation termination revealed by time-resolved cryogenic electron microscopy. 著者: Ziao Fu / Gabriele Indrisiunaite / Sandip Kaledhonkar / Binita Shah / Ming Sun / Bo Chen / Robert A Grassucci / Måns Ehrenberg / Joachim Frank / 要旨: When the ribosome encounters a stop codon, it recruits a release factor (RF) to hydrolyze the ester bond between the peptide chain and tRNA. RFs have structural motifs that recognize stop codons in ...When the ribosome encounters a stop codon, it recruits a release factor (RF) to hydrolyze the ester bond between the peptide chain and tRNA. RFs have structural motifs that recognize stop codons in the decoding center and a GGQ motif for induction of hydrolysis in the peptidyl transfer center 70 Å away. Surprisingly, free RF2 is compact, with only 20 Å between its codon-reading and GGQ motifs. Cryo-EM showed that ribosome-bound RFs have extended structures, suggesting that RFs are compact when entering the ribosome and then extend their structures upon stop codon recognition. Here we use time-resolved cryo-EM to visualize transient compact forms of RF1 and RF2 at 3.5 and 4 Å resolution, respectively, in the codon-recognizing ribosome complex on the native pathway. About 25% of complexes have RFs in the compact state at 24 ms reaction time, and within 60 ms virtually all ribosome-bound RFs are transformed to their extended forms. | ||||||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20184.map.gz | 59.8 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20184-v30.xml emd-20184.xml | 61.3 KB 61.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_20184.png | 35.2 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20184 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20184 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20184.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 64 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | RF1o1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.645 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Release complex 70S ribosomes
+超分子 #1: Release complex 70S ribosomes
+分子 #1: 23S ribosomal RNA
+分子 #2: 16S ribosomal RNA
+分子 #3: 5S ribosomal RNA
+分子 #4: mRNA
+分子 #55: P-tRNA
+分子 #5: 50S ribosomal protein L2
+分子 #6: 50S ribosomal protein L3
+分子 #7: 50S ribosomal protein L4
+分子 #8: 50S ribosomal protein L5
+分子 #9: 50S ribosomal protein L6
+分子 #10: 50S ribosomal protein L9
+分子 #11: 50S ribosomal protein L13
+分子 #12: 50S ribosomal protein L14
+分子 #13: 50S ribosomal protein L15
+分子 #14: 50S ribosomal protein L16
+分子 #15: 50S ribosomal protein L17
+分子 #16: 50S ribosomal protein L18
+分子 #17: 50S ribosomal protein L19
+分子 #18: 50S ribosomal protein L20
+分子 #19: 50S ribosomal protein L21
+分子 #20: 50S ribosomal protein L22
+分子 #21: 50S ribosomal protein L23
+分子 #22: 50S ribosomal protein L24
+分子 #23: 50S ribosomal protein L25
+分子 #24: 50S ribosomal protein L27
+分子 #25: 50S ribosomal protein L28
+分子 #26: 50S ribosomal protein L29
+分子 #27: 50S ribosomal protein L30
+分子 #28: 50S ribosomal protein L31
+分子 #29: 50S ribosomal protein L32
+分子 #30: 50S ribosomal protein L33
+分子 #31: 50S ribosomal protein L34
+分子 #32: 50S ribosomal protein L35
+分子 #33: 50S ribosomal protein L36
+分子 #34: 30S ribosomal protein S2
+分子 #35: 30S ribosomal protein S3
+分子 #36: 30S ribosomal protein S4
+分子 #37: 30S ribosomal protein S5
+分子 #38: 30S ribosomal protein S6
+分子 #39: 30S ribosomal protein S7
+分子 #40: 30S ribosomal protein S8
+分子 #41: 30S ribosomal protein S9
+分子 #42: 30S ribosomal protein S10
+分子 #43: 30S ribosomal protein S11
+分子 #44: 30S ribosomal protein S12
+分子 #45: 30S ribosomal protein S13
+分子 #46: 30S ribosomal protein S14
+分子 #47: 30S ribosomal protein S15
+分子 #48: 30S ribosomal protein S16
+分子 #49: 30S ribosomal protein S17
+分子 #50: 30S ribosomal protein S18
+分子 #51: 30S ribosomal protein S19
+分子 #52: 30S ribosomal protein S20
+分子 #53: 30S ribosomal protein S21
+分子 #54: Peptide chain release factor 1
+分子 #56: FME-PHE-PHE
+分子 #57: MAGNESIUM ION
+分子 #58: ZINC ION
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.4 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE-PROPANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI POLARA 300 |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 平均電子線量: 41.6 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Tecnai Polara / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
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最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.6 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 202103 |