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万見
- EMDB-1428: A lever-arm rotation drives motility of the minus-end-directed ki... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-1428
タイトルA lever-arm rotation drives motility of the minus-end-directed kinesin Ncd.
マップデータNcd in its ATP bound, AMPPNP, state on 15 filament microtubules
試料
  • 試料: non-claret disjunction atp, amppnp, state
  • タンパク質・ペプチド: tubulinチューブリン
  • タンパク質・ペプチド: ncd
生物種Bos taurus (ウシ)
手法らせん対称体再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 18.0 Å
データ登録者Endres NF / Yoshioka C / Milligan RA / Vale RD
引用ジャーナル: Nature / 年: 2006
タイトル: A lever-arm rotation drives motility of the minus-end-directed kinesin Ncd.
著者: Nicholas F Endres / Craig Yoshioka / Ronald A Milligan / Ronald D Vale /
要旨: Kinesins are microtubule-based motor proteins that power intracellular transport. Most kinesin motors, exemplified by Kinesin-1, move towards the microtubule plus end, and the structural changes that ...Kinesins are microtubule-based motor proteins that power intracellular transport. Most kinesin motors, exemplified by Kinesin-1, move towards the microtubule plus end, and the structural changes that govern this directional preference have been described. By contrast, the nature and timing of the structural changes underlying the minus-end-directed motility of Kinesin-14 motors (such as Drosophila Ncd) are less well understood. Using cryo-electron microscopy, here we demonstrate that a coiled-coil mechanical element of microtubule-bound Ncd rotates approximately 70 degrees towards the minus end upon ATP binding. Extending or shortening this coiled coil increases or decreases velocity, respectively, without affecting ATPase activity. An unusual Ncd mutant that lacks directional preference shows unstable nucleotide-dependent conformations of its coiled coil, underscoring the role of this mechanical element in motility. These results show that the force-producing conformational change in Ncd occurs on ATP binding, as in other kinesins, but involves the swing of a lever-arm mechanical element similar to that described for myosins.
履歴
登録2007年9月19日-
ヘッダ(付随情報) 公開2007年9月19日-
マップ公開2007年9月19日-
更新2011年5月26日-
現状2011年5月26日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 6.54
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 6.54
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

1428.gif

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_1428.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 2.8 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Ncd in its ATP bound, AMPPNP, state on 15 filament microtubules
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
軸Z (Sec.)X (Row.)Y (Col.)
5 Å/pix.
x 73 pix.
= 365. Å		5 Å/pix.
x 101 pix.
= 505. Å		5 Å/pix.
x 101 pix.
= 505. Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

これらの図は立方格子座標系で作成されたものです

ボクセルのサイズX=Y=Z: 5 Å
密度

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)
表面レベル1: 29.699999999999999 / ムービー #1: 6.54
最小 - 最大-33.148899999999998 - 45.8508
平均 (標準偏差)2.31237 (±12.287100000000001)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderYXZ
Origin000
サイズ10110173
Spacing10110173
セルA: 505 Å / B: 505 Å / C: 365 Å
α=β=γ: 90 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z555
M x/y/z10110173
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z505.000505.000365.000
α/β/γ90.00090.00090.000
start NX/NY/NZ000
NX/NY/NZ10110173
MAP C/R/S213
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS10110173
D min/max/mean-33.14945.8512.312

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : non-claret disjunction atp, amppnp, state

全体名称: non-claret disjunction atp, amppnp, state
要素
  • 試料: non-claret disjunction atp, amppnp, state
  • タンパク質・ペプチド: tubulinチューブリン
  • タンパク質・ペプチド: ncd

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超分子 #1000: non-claret disjunction atp, amppnp, state

超分子名称: non-claret disjunction atp, amppnp, state / タイプ: sample / ID: 1000
集合状態: Motors bound to 15 protofilament helical microtubules
Number unique components: 2

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分子 #1: tubulin

分子名称: tubulin / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / 集合状態: helical 15 protofilaments / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Cow / 組織: brain
組換発現生物種: Bos taurus (ウシ)

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分子 #2: ncd

分子名称: ncd / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 集合状態: Dimer / 組換発現: Yes
由来(天然)生物種: Bos taurus (ウシ) / 別称: Cow
組換発現生物種: Escherichia coli (大腸菌) / 組換プラスミド: pET-17b plasmid Invitrogen

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析らせん対称体再構成法
試料の集合状態filament

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試料調製

濃度10 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 25 mM MOPS (pH 7.25), 100 mM NaCl, 2 mM MgCl2, 1 mM EGTA and 1 mM dithiothreitol, 5mg/ml tubulin, 5mM AMPPNP
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 90 % / チャンバー内温度: 4 K / 装置: OTHER / 詳細: Vitrification instrument: Vitrobot / 手法: 3 sec blot

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI/PHILIPS CM200FEG
電子線加速電圧: 120 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2 mm / 倍率（公称値）: 39000
試料ステージ試料ホルダー: Eucentric / 試料ホルダーモデル: GATAN LIQUID NITROGEN
撮影カテゴリ: FILM / フィルム・検出器のモデル: KODAK SO-163 FILM / デジタル化 - スキャナー: ZEISS SCAI / デジタル化 - サンプリング間隔: 7 µm / 平均電子線量: 10 e/Å2 / ビット/ピクセル: 8

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画像解析

最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 18.0 Å / 解像度の算出法: OTHER / ソフトウェア - 名称: phoelix

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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