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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0561 | |||||||||
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タイトル | Structure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex | |||||||||
マップデータ | Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex | |||||||||
試料 |
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生物種 | Homo sapiens (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.4 Å | |||||||||
データ登録者 | Fox NG / Yu X | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019 タイトル: Structure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex provides insight into its activation mechanism. 著者: Nicholas G Fox / Xiaodi Yu / Xidong Feng / Henry J Bailey / Alain Martelli / Joseph F Nabhan / Claire Strain-Damerell / Christine Bulawa / Wyatt W Yue / Seungil Han / 要旨: The core machinery for de novo biosynthesis of iron-sulfur clusters (ISC), located in the mitochondria matrix, is a five-protein complex containing the cysteine desulfurase NFS1 that is activated by ...The core machinery for de novo biosynthesis of iron-sulfur clusters (ISC), located in the mitochondria matrix, is a five-protein complex containing the cysteine desulfurase NFS1 that is activated by frataxin (FXN), scaffold protein ISCU, accessory protein ISD11, and acyl-carrier protein ACP. Deficiency in FXN leads to the loss-of-function neurodegenerative disorder Friedreich's ataxia (FRDA). Here the 3.2 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the FXN-bound active human complex, containing two copies of the NFS1-ISD11-ACP-ISCU-FXN hetero-pentamer, delineates the interactions of FXN with other component proteins of the complex. FXN binds at the interface of two NFS1 and one ISCU subunits, modifying the local environment of a bound zinc ion that would otherwise inhibit NFS1 activity in complexes without FXN. Our structure reveals how FXN facilitates ISC production through stabilizing key loop conformations of NFS1 and ISCU at the protein-protein interfaces, and suggests how FRDA clinical mutations affect complex formation and FXN activation. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0561.map.gz | 3 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0561-v30.xml emd-0561.xml | 14.8 KB 14.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_0561_fsc.xml | 7.2 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_0561.png | 86.8 KB | ||
マスクデータ | emd_0561_msk_1.map | 30.5 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_0561_half_map_1.map.gz emd_0561_half_map_2.map.gz | 23.4 MB 23.4 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0561 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0561 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0561.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.086 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_0561_msk_1.map | ||||||||||||
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投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 1
ファイル | emd_0561_half_map_1.map | ||||||||||||
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注釈 | Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 1 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 2
ファイル | emd_0561_half_map_2.map | ||||||||||||
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注釈 | Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 2 | ||||||||||||
投影像・断面図 |
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密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
-全体 : The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
全体 | 名称: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex |
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要素 |
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-超分子 #1: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
超分子 | 名称: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5 |
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由来(天然) | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
組換発現 | 生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌) |
分子量 | 実験値: 186 KDa |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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グリッド | 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 42.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
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最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 再構成 | 想定した対称性 - 点群: C1 (非対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.4 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 267153 |
FSC曲線 (解像度の算出) |