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- EMDB-0560: Structure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembl... -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0560
タイトルStructure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
マップデータHuman frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
試料
  • 複合体: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
    • タンパク質・ペプチド: Cysteine desulfurase, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: LYR motif-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Acyl carrier protein
    • タンパク質・ペプチド: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Frataxin, mitochondrial
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATEピリドキサールリン酸
  • リガンド: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate
  • リガンド: ZINC ION
機能・相同性
機能・相同性情報


negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / regulation of ferrochelatase activity / Molybdenum cofactor biosynthesis / [4Fe-4S] cluster assembly / 深部感覚 / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / positive regulation of lyase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / L-cysteine desulfurase complex ...negative regulation of iron ion import across plasma membrane / molybdopterin cofactor metabolic process / regulation of ferrochelatase activity / Molybdenum cofactor biosynthesis / [4Fe-4S] cluster assembly / 深部感覚 / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / positive regulation of lyase activity / positive regulation of succinate dehydrogenase activity / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial iron-sulfur cluster assembly complex / positive regulation of aconitate hydratase activity / positive regulation of mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / iron chaperone activity / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / negative regulation of organ growth / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly complex / Mitochondrial protein import / [2Fe-2S] cluster assembly / adult walking behavior / 酸化的リン酸化 / response to iron ion / embryo development ending in birth or egg hatching / iron-sulfur cluster assembly / heme biosynthetic process / acyl carrier activity / muscle cell cellular homeostasis / negative regulation of multicellular organism growth / organ growth / positive regulation of catalytic activity / ferroxidase / iron-sulfur cluster binding / negative regulation of release of cytochrome c from mitochondria / ferroxidase activity / protein autoprocessing / mitochondrion organization / ferric iron binding / ferrous iron binding / 2 iron, 2 sulfur cluster binding / cellular response to hydrogen peroxide / pyridoxal phosphate binding / Maturation of replicase proteins / iron ion transport / positive regulation of cell growth / intracellular iron ion homeostasis / molecular adaptor activity / nuclear body / ミトコンドリアマトリックス / iron ion binding / 中心体 / positive regulation of cell population proliferation / negative regulation of apoptotic process / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / zinc ion binding / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Frataxin / Cysteine desulfurase IscS / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain ...LYRM4, LYR domain / ISC system FeS cluster assembly, IscU scaffold / Frataxin / Cysteine desulfurase IscS / Frataxin/CyaY / Frataxin conserved site / Frataxin-like domain / Frataxin family signature. / Frataxin family profile. / Frataxin-like domain / NIF system FeS cluster assembly, NifU, N-terminal / NifU-like N terminal domain / Frataxin/CyaY superfamily / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Phosphopantetheine attachment site / Phosphopantetheine attachment site. / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase
類似検索 - ドメイン・相同性
Acyl carrier protein / Frataxin, mitochondrial / Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト) / Escherichia coli (大腸菌)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Fox NG / Yu X / Xidong F / Alain M / Joseph N / Claire SD / Christine B / Han S / Yue WW
引用ジャーナル: Nat Commun / 年: 2019
タイトル: Structure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex provides insight into its activation mechanism.
著者: Nicholas G Fox / Xiaodi Yu / Xidong Feng / Henry J Bailey / Alain Martelli / Joseph F Nabhan / Claire Strain-Damerell / Christine Bulawa / Wyatt W Yue / Seungil Han /
要旨: The core machinery for de novo biosynthesis of iron-sulfur clusters (ISC), located in the mitochondria matrix, is a five-protein complex containing the cysteine desulfurase NFS1 that is activated by ...The core machinery for de novo biosynthesis of iron-sulfur clusters (ISC), located in the mitochondria matrix, is a five-protein complex containing the cysteine desulfurase NFS1 that is activated by frataxin (FXN), scaffold protein ISCU, accessory protein ISD11, and acyl-carrier protein ACP. Deficiency in FXN leads to the loss-of-function neurodegenerative disorder Friedreich's ataxia (FRDA). Here the 3.2 Å resolution cryo-electron microscopy structure of the FXN-bound active human complex, containing two copies of the NFS1-ISD11-ACP-ISCU-FXN hetero-pentamer, delineates the interactions of FXN with other component proteins of the complex. FXN binds at the interface of two NFS1 and one ISCU subunits, modifying the local environment of a bound zinc ion that would otherwise inhibit NFS1 activity in complexes without FXN. Our structure reveals how FXN facilitates ISC production through stabilizing key loop conformations of NFS1 and ISCU at the protein-protein interfaces, and suggests how FRDA clinical mutations affect complex formation and FXN activation.
履歴
登録2019年2月14日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月13日-
マップ公開2019年5月22日-
更新2019年7月10日-
現状2019年7月10日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0425
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（円筒半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.0425
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • あてはめたモデルとの重ね合わせ
  • 原子モデル: PDB-6nzu
  • 表面レベル: 0.0425
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0560.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0560.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 30.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.086 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.0425 / ムービー #1: 0.0425
最小 - 最大-0.20349748 - 0.33728746
平均 (標準偏差)-0.00007063915 (±0.011196485)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ200200200
Spacing200200200
セルA=B=C: 217.2 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.0861.0861.086
M x/y/z200200200
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z217.200217.200217.200
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS200200200
D min/max/mean-0.2030.337-0.000

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添付データ

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マスク #1

ファイルemd_0560_msk_1.map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 1

ファイルemd_0560_half_map_1.map
注釈Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 2

ファイルemd_0560_half_map_2.map
注釈Human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex

全体名称: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
要素
  • 複合体: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
    • タンパク質・ペプチド: Cysteine desulfurase, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: LYR motif-containing protein 4
    • タンパク質・ペプチド: Acyl carrier protein
    • タンパク質・ペプチド: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
    • タンパク質・ペプチド: Frataxin, mitochondrial
  • リガンド: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATEピリドキサールリン酸
  • リガンド: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate
  • リガンド: ZINC ION

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超分子 #1: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex

超分子名称: The human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1-#5
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
分子量実験値: 186 KDa

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分子 #1: Cysteine desulfurase, mitochondrial

分子名称: Cysteine desulfurase, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: cysteine desulfurase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 44.850371 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列: MLRPLYMDVQ ATTPLDPRVL DAMLPYLINY YGNPHSRTHA YGWESEAAME RARQQVASLI GADPREIIFT SGATESNNIA IKGVARFYR SRKKHLITTQ TEHKCVLDSC RSLEAEGFQV TYLPVQKSGI IDLKELEAAI QPDTSLVSVM TVNNEIGVKQ P IAEIGRIC ...文字列:
MLRPLYMDVQ ATTPLDPRVL DAMLPYLINY YGNPHSRTHA YGWESEAAME RARQQVASLI GADPREIIFT SGATESNNIA IKGVARFYR SRKKHLITTQ TEHKCVLDSC RSLEAEGFQV TYLPVQKSGI IDLKELEAAI QPDTSLVSVM TVNNEIGVKQ P IAEIGRIC SSRKVYFHTD AAQAVGKIPL DVNDMKIDLM SISGHKIYGP KGVGAIYIRR RPRVRVEALQ SGGGQERGMR SG TVPTPLV VGLGAACEVA QQEMEYDHKR ISKLSERLIQ NIMKSLPDVV MNGDPKHHYP GCINLSFAYV EGESLLMALK DVA LSSGSA CTSASLEPSY VLRAIGTDED LAHSSIRFGI GRFTTEEEVD YTVEKCIQHV KRLREMSPLW EMVQDGIDLK SIKW TQH

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分子 #2: LYR motif-containing protein 4

分子名称: LYR motif-containing protein 4 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 2 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 10.850562 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
SMAASSRAQV LALYRAMLRE SKRFSAYNYR TYAVRRIRDA FRENKNVKDP VEIQTLVNKA KRDLGVIRRQ VHIGQLYSTD KLIIENRDM PRT

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分子 #3: Acyl carrier protein

分子名称: Acyl carrier protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 3 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
分子量理論値: 8.251055 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MSTIEERVKK IIGEQLGVKQ EEVTNNASFV EDLGADSLDT VELVMALEEE FDTEIPDEEA EKITTVQAAI DYIN

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分子 #4: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial

分子名称: Iron-sulfur cluster assembly enzyme ISCU, mitochondrial
タイプ: protein_or_peptide / ID: 4 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 13.41258 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
MYHKKVVDHY ENPRNVGSLD KTSKNVGTGL VGAPACGDVM KLQIQVDEKG KIVDARFKTF GCGSAIASSS LATEWVKGKT VEEALTIKN TDIAKELCLP PVKLHCSMLA EDAIKAALAD YKLKQ

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分子 #5: Frataxin, mitochondrial

分子名称: Frataxin, mitochondrial / タイプ: protein_or_peptide / ID: 5 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO / EC番号: ferroxidase
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 14.501001 KDa
組換発現生物種: Escherichia coli 'BL21-Gold(DE3)pLysS AG' (大腸菌)
配列文字列:
SMSGTLGHPG SLDETTYERL AEETLDSLAE FFEDLADKPY TFEDYDVSFG SGVLTVKLGG DLGTYVINKQ TPNKQIWLSS PSSGPKRYD WTGKNWVYSH DGVSLHELLA AELTKALKTK LDLSSLAYSG KDA

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分子 #6: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE

分子名称: PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 6 / コピー数: 2 / 式: PLP
分子量理論値: 247.142 Da
Chemical component information

ChemComp-PLP:
PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / ピリドキサ-ル5′-りん酸 / ピリドキサールリン酸

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分子 #7: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-b...

分子名称: S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate
タイプ: ligand / ID: 7 / コピー数: 2 / 式: 8Q1
分子量理論値: 540.651 Da
Chemical component information

ChemComp-8Q1:
S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate

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分子 #8: ZINC ION

分子名称: ZINC ION / タイプ: ligand / ID: 8 / コピー数: 2 / 式: ZN
分子量理論値: 65.409 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 42.0 e/Å2
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.2 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 267153
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

初期モデル
PDB IDChain

5kz5

chain_id: A

5wkp

chain_id: A

5wkp

chain_id: B

5wkp

chain_id: C

5wkp

chain_id: D
ソフトウェア名称: Coot
精密化空間: REAL / プロトコル: RIGID BODY FIT
得られたモデル

PDB-6nzu:
Structure of the human frataxin-bound iron-sulfur cluster assembly complex

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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