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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-0105 | |||||||||
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タイトル | T. thermophilus hibernating 100S ribosome (amc) | |||||||||
マップデータ | Thermus thermophilus hibernating 100S ribosome from continuous carbon supported grids | |||||||||
試料 |
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キーワード | Ribosome / hibernation / 100S / dimer / cryo-EM | |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of translational elongation / endo-alpha-N-acetylgalactosaminidase activity / ribosomal small subunit binding / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity ...negative regulation of translational elongation / endo-alpha-N-acetylgalactosaminidase activity / ribosomal small subunit binding / 加水分解酵素; 糖加水分解酵素; 配糖体結合加水分解酵素または糖加水分解酵素 / large ribosomal subunit / ribosomal small subunit biogenesis / ribosomal small subunit assembly / small ribosomal subunit / small ribosomal subunit rRNA binding / transferase activity / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / cytosolic small ribosomal subunit / cytosolic large ribosomal subunit / cytoplasmic translation / tRNA binding / rRNA binding / negative regulation of translation / ribosome / structural constituent of ribosome / translation / ribonucleoprotein complex / mRNA binding / zinc ion binding / metal ion binding / cytoplasm / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Thermus thermophilus (strain HB8 / ATCC 27634 / DSM 579) (バクテリア) / Thermus thermophilus HB8 (バクテリア) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 4.13 Å | |||||||||
データ登録者 | Flygaard RK / Jenner LB | |||||||||
資金援助 | デンマーク, 1件
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引用 | ジャーナル: Nat Commun / 年: 2018 タイトル: Cryo-EM structure of the hibernating Thermus thermophilus 100S ribosome reveals a protein-mediated dimerization mechanism. 著者: Rasmus Kock Flygaard / Niels Boegholm / Marat Yusupov / Lasse B Jenner / 要旨: In response to cellular stresses bacteria conserve energy by dimerization of ribosomes into inactive hibernating 100S ribosome particles. Ribosome dimerization in Thermus thermophilus is facilitated ...In response to cellular stresses bacteria conserve energy by dimerization of ribosomes into inactive hibernating 100S ribosome particles. Ribosome dimerization in Thermus thermophilus is facilitated by hibernation-promoting factor (TtHPF). In this study we demonstrate high sensitivity of Tt100S formation to the levels of TtHPF and show that a 1:1 ratio leads to optimal dimerization. We report structures of the T. thermophilus 100S ribosome determined by cryo-electron microscopy to average resolutions of 4.13 Å and 4.57 Å. In addition, we present a 3.28 Å high-resolution cryo-EM reconstruction of a 70S ribosome from a hibernating ribosome dimer and reveal a role for the linker region connecting the TtHPF N- and C-terminal domains in translation inhibition by preventing Shine-Dalgarno duplex formation. Our work demonstrates that species-specific differences in the dimerization interface govern the overall conformation of the 100S ribosome particle and that for Thermus thermophilus no ribosome-ribosome interactions are involved in the interface. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_0105.map.gz | 45.2 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-0105-v30.xml emd-0105.xml | 74.7 KB 74.7 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
画像 | emd_0105.png | 59.4 KB | ||
Filedesc metadata | emd-0105.cif.gz | 12.9 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0105 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-0105 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_0105_validation.pdf.gz | 225.1 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
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文書・詳細版 | emd_0105_full_validation.pdf.gz | 224.2 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_0105_validation.xml.gz | 9.2 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0105 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-0105 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_0105.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 1.3 GB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Thermus thermophilus hibernating 100S ribosome from continuous carbon supported grids | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.1 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
+全体 : Thermus thermophilus hibernating 100S ribosome (amc)
+超分子 #1: Thermus thermophilus hibernating 100S ribosome (amc)
+超分子 #2: 100S ribosome
+超分子 #3: Ribosome hibernation promoting factor
+分子 #1: 50S ribosomal protein L2
+分子 #2: 50S ribosomal protein L3
+分子 #3: 50S ribosomal protein L4
+分子 #4: 50S ribosomal protein L5
+分子 #5: 50S ribosomal protein L6
+分子 #6: 50S ribosomal protein L9
+分子 #7: 50S ribosomal protein L13
+分子 #8: 50S ribosomal protein L14
+分子 #9: 50S ribosomal protein L15
+分子 #10: 50S ribosomal protein L16
+分子 #11: 50S ribosomal protein L17
+分子 #12: 50S ribosomal protein L18
+分子 #13: 50S ribosomal protein L19
+分子 #14: 50S ribosomal protein L20
+分子 #15: 50S ribosomal protein L21
+分子 #16: 50S ribosomal protein L22
+分子 #17: 50S ribosomal protein L23
+分子 #18: 50S ribosomal protein L24
+分子 #19: 50S ribosomal protein L25
+分子 #20: 50S ribosomal protein L27
+分子 #21: 50S ribosomal protein L28
+分子 #22: 50S ribosomal protein L29
+分子 #23: 50S ribosomal protein L30
+分子 #24: 50S ribosomal protein L31
+分子 #25: 50S ribosomal protein L32
+分子 #26: 50S ribosomal protein L33
+分子 #27: 50S ribosomal protein L34
+分子 #28: 50S ribosomal protein L35
+分子 #31: 50S ribosomal protein L36
+分子 #32: 30S ribosomal protein S2
+分子 #33: 30S ribosomal protein S3
+分子 #34: 30S ribosomal protein S4
+分子 #35: 30S ribosomal protein S5
+分子 #36: 30S ribosomal protein S6
+分子 #37: 30S ribosomal protein S7
+分子 #38: 30S ribosomal protein S8
+分子 #39: 30S ribosomal protein S9
+分子 #40: 30S ribosomal protein S10
+分子 #41: 30S ribosomal protein S11
+分子 #42: 30S ribosomal protein S12
+分子 #43: 30S ribosomal protein S13
+分子 #44: 30S ribosomal protein S14 type Z
+分子 #45: 30S ribosomal protein S15
+分子 #46: 30S ribosomal protein S16
+分子 #47: 30S ribosomal protein S17
+分子 #48: 30S ribosomal protein S18
+分子 #49: 30S ribosomal protein S19
+分子 #50: 30S ribosomal protein S20
+分子 #51: 30S ribosomal protein Thx
+分子 #52: Ribosome hibernation promoting factor
+分子 #54: Ribosome hibernation promoting factor
+分子 #29: 23S ribosomal RNA
+分子 #30: 5S ribosomal RNA
+分子 #53: 16S ribosomal RNA
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.5 |
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凍結 | 凍結剤: ETHANE / 装置: FEI VITROBOT MARK IV |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 平均電子線量: 1.06 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 照射モード: OTHER / 撮影モード: OTHER |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
初期モデル | モデルのタイプ: OTHER |
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最終 再構成 | 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 4.13 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 12126 |
初期 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |
最終 角度割当 | タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD |