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- PDB-6ct0: Atomic Structure of the E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydroge... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 6ct0
タイトルAtomic Structure of the E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex
要素Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrialジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ
キーワードOXIDOREDUCTASE (酸化還元酵素) / Pyruvate Dehydrogenase Complex (ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体) / E2 / Inner Core (内核)
機能・相同性
機能・相同性情報


ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / : / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / クエン酸回路 ...ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase activity / acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate / ピルビン酸デヒドロゲナーゼ複合体 / : / ピルビン酸 / Glyoxylate metabolism and glycine degradation / Regulation of pyruvate dehydrogenase (PDH) complex / Signaling by Retinoic Acid / クエン酸回路 / glucose metabolic process / ミトコンドリアマトリックス / intracellular membrane-bounded organelle / ミトコンドリア / identical protein binding
類似検索 - 分子機能
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) ...Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / Dihydrolipoamide acetyltransferase/Pyruvate dehydrogenase protein X component / Peripheral subunit-binding domain / e3 binding domain / Peripheral subunit-binding (PSBD) domain profile. / E3-binding domain superfamily / 2-oxo acid dehydrogenase, lipoyl-binding site / 2-oxo acid dehydrogenases acyltransferase component lipoyl binding site. / 2-oxoacid dehydrogenase acyltransferase, catalytic domain / 2-oxoacid dehydrogenases acyltransferase (catalytic domain) / Biotin-requiring enzyme / Biotinyl/lipoyl domain profile. / Biotin/lipoyl attachment / Single hybrid motif / Chloramphenicol acetyltransferase-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者Jiang, J. / Baiesc, F.L. / Hiromasa, Y. / Yu, X. / Hui, W.H. / Dai, X. / Roche, T.E. / Zhou, Z.H.
資金援助 米国, 8件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM071940 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)DE025567 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)AI094386 米国
National Science Foundation (NSF, United States)DMR-1548924 米国
American Heart Association14POST18870059 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1S10RR23057 米国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)1S10OD018111 米国
National Science Foundation (NSF, United States) 米国
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2018
タイトル: Atomic Structure of the E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex.
著者: Jiansen Jiang / Flavius L Baiesc / Yasuaki Hiromasa / Xuekui Yu / Wong Hoi Hui / Xinghong Dai / Thomas E Roche / Z Hong Zhou /
要旨: Pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a large multienzyme complex that catalyzes the irreversible conversion of pyruvate to acetyl-coenzyme A with reduction of NAD. Distinctive from PDCs in lower ...Pyruvate dehydrogenase complex (PDC) is a large multienzyme complex that catalyzes the irreversible conversion of pyruvate to acetyl-coenzyme A with reduction of NAD. Distinctive from PDCs in lower forms of life, in mammalian PDC, dihydrolipoyl acetyltransferase (E2; E2p in PDC) and dihydrolipoamide dehydrogenase binding protein (E3BP) combine to form a complex that plays a central role in the organization, regulation, and integration of catalytic reactions of PDC. However, the atomic structure and organization of the mammalian E2p/E3BP heterocomplex are unknown. Here, we report the structure of the recombinant dodecahedral core formed by the C-terminal inner-core/catalytic (IC) domain of human E2p determined at 3.1 Å resolution by cryo electron microscopy (cryoEM). The structure of the N-terminal fragment and four other surface areas of the human E2p IC domain exhibit significant differences from those of the other E2 crystal structures, which may have implications for the integration of E3BP in mammals. This structure also allowed us to obtain a homology model for the highly homologous IC domain of E3BP. Analysis of the interactions of human E2p or E3BP with their adjacent IC domains in the dodecahedron provides new insights into the organization of the E2p/E3BP heterocomplex and suggests a potential contribution by E3BP to catalysis in mammalian PDC.
履歴
登録2018年3月21日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02018年4月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12018年5月9日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.22019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.32019年12月18日Group: Other / カテゴリ: atom_sites
Item: _atom_sites.fract_transf_matrix[1][1] / _atom_sites.fract_transf_matrix[2][2] / _atom_sites.fract_transf_matrix[3][3]
改定 1.42024年3月13日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
  • Jmolによる作画
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
  • Jmolによる作画
  • ダウンロード
  • 登録構造単位
  • Jmolによる作画
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-7610
  • Jmolによる作画
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  • EMマップとの重ね合わせ
  • マップデータ: EMDB-7610
  • UCSF Chimeraによる作画
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ムービービューア
構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
0: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)69,0691
ポリマ－69,0691
非ポリマー00
水0
1
0: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)4,144,16460
ポリマ－4,144,16460
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
0: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 345 kDa, 5 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)345,3475
ポリマ－345,3475
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
0: Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 414 kDa, 6 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)414,4166
ポリマ－414,4166
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一（異なる座標系）
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
transform to point frame1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))

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要素

#1: タンパク質 Dihydrolipoyllysine-residue acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex, mitochondrial / ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ / 70 kDa mitochondrial autoantigen of primary biliary cirrhosis / PBC / Dihydrolipoamide ...70 kDa mitochondrial autoantigen of primary biliary cirrhosis / PBC / Dihydrolipoamide acetyltransferase component of pyruvate dehydrogenase complex / M2 antigen complex 70 kDa subunit / Pyruvate dehydrogenase complex component E2 / PDCE2


分子量: 69069.398 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: DLAT, DLTA / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: P10515, ジヒドロリポイルリシン残基アセチルトランスフェラーゼ

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: E2 Inner Core of Human Pyruvate Dehydrogenase Complex
タイプ: COMPLEX / Entity ID: all / 由来: RECOMBINANT
分子量実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Escherichia coli (大腸菌)
緩衝液pH: 7.2
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影平均露光時間: 8 sec. / 電子線照射量: 38 e/Å2 / 検出モード: COUNTING
フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称カテゴリ
4CTFFINDCTF補正
10RELION初期オイラー角割当
11RELION最終オイラー角割当
12RELION分類
13RELION３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
3次元再構成解像度: 3.1 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 49374 / 対称性のタイプ: POINT

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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