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- PDB-5usr: Crystal structure of human NFS1-ISD11 in complex with E. coli acy... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 5usr
タイトルCrystal structure of human NFS1-ISD11 in complex with E. coli acyl-carrier protein at 3.09 angstroms
要素
  • Acyl carrier protein
  • Cysteine desulfurase, mitochondrial
  • LYR motif-containing protein 4
キーワードTRANSFERASE (転移酵素) / LYR / Fe-S cluster assembly / NFS1 / acyl-carrier protein
機能・相同性
機能・相同性情報


molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial iron-sulfur cluster assembly complex / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process ...molybdopterin cofactor metabolic process / Molybdenum cofactor biosynthesis / [4Fe-4S] cluster assembly / iron incorporation into metallo-sulfur cluster / L-cysteine desulfurase complex / Mitochondrial iron-sulfur cluster biogenesis / mitochondrial iron-sulfur cluster assembly complex / cysteine desulfurase / cysteine desulfurase activity / Mo-molybdopterin cofactor biosynthetic process / iron-sulfur cluster assembly complex / [2Fe-2S] cluster assembly / acyl binding / iron-sulfur cluster assembly / lipid biosynthetic process / lipid A biosynthetic process / acyl carrier activity / iron-sulfur cluster binding / phosphopantetheine binding / fatty acid biosynthetic process / pyridoxal phosphate binding / nuclear body / ミトコンドリアマトリックス / response to xenobiotic stimulus / 中心体 / lipid binding / protein homodimerization activity / ミトコンドリア / 核質 / metal ion binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
LYRM4, LYR domain / Cysteine desulfurase IscS / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) ...LYRM4, LYR domain / Cysteine desulfurase IscS / Cysteine desulfurase / Aminotransferase class-V, pyridoxal-phosphate binding site / Aminotransferases class-V pyridoxal-phosphate attachment site. / Aminotransferase class V domain / Aminotransferase class-V / Complex 1 LYR protein domain / Complex 1 protein (LYR family) / Acyl carrier protein (ACP) / Phosphopantetheine attachment site / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Phosphopantetheine attachment site. / Aspartate Aminotransferase, domain 1 / Aspartate Aminotransferase; domain 2 / Type I PLP-dependent aspartate aminotransferase-like (Major domain) / Phosphopantetheine attachment site / ACP-like superfamily / Carrier protein (CP) domain profile. / Phosphopantetheine binding ACP domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, small domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase, major domain / Pyridoxal phosphate-dependent transferase / Alpha-Beta Complex / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-8Q1 / Acyl carrier protein / LYR motif-containing protein 4 / Cysteine desulfurase
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.09 Å
データ登録者Cory, S.A. / Barondeau, D.P.
資金援助 米国, 3件
組織認可番号国
National Institutes of Health/National Institute of General Medical Sciences (NIH/NIGMS)R01GM096100 米国
National Science Foundation (NSF, United States)CHE 1508269 米国
Robert A. Welch FoundationA-1647 米国
引用ジャーナル: Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. / 年: 2017
タイトル: Structure of human Fe-S assembly subcomplex reveals unexpected cysteine desulfurase architecture and acyl-ACP-ISD11 interactions.
著者: Cory, S.A. / Van Vranken, J.G. / Brignole, E.J. / Patra, S. / Winge, D.R. / Drennan, C.L. / Rutter, J. / Barondeau, D.P.
履歴
登録2017年2月13日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02017年6月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年7月5日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title
改定 1.22017年7月12日Group: Database references / カテゴリ: citation
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last
改定 1.32017年9月20日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.42019年11月27日Group: Author supporting evidence / カテゴリ: pdbx_audit_support / Item: _pdbx_audit_support.funding_organization
改定 1.52023年10月4日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id
改定 1.62023年11月15日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _chem_comp_atom.atom_id / _chem_comp_bond.atom_id_2

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
C: Cysteine desulfurase, mitochondrial
D: LYR motif-containing protein 4
E: Cysteine desulfurase, mitochondrial
F: LYR motif-containing protein 4
G: Cysteine desulfurase, mitochondrial
H: LYR motif-containing protein 4
I: Acyl carrier protein
J: Acyl carrier protein
K: Acyl carrier protein
L: Acyl carrier protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)270,29216
ポリマ－268,12912
非ポリマー2,1634
水0
1
A: Cysteine desulfurase, mitochondrial
B: LYR motif-containing protein 4
G: Cysteine desulfurase, mitochondrial
H: LYR motif-containing protein 4
J: Acyl carrier protein
K: Acyl carrier protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,1468
ポリマ－134,0656
非ポリマー1,0812
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
C: Cysteine desulfurase, mitochondrial
D: LYR motif-containing protein 4
E: Cysteine desulfurase, mitochondrial
F: LYR motif-containing protein 4
I: Acyl carrier protein
L: Acyl carrier protein
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)135,1468
ポリマ－134,0656
非ポリマー1,0812
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)125.484, 147.780, 168.454
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11(chain B and resid 4 through 78)
21(chain D and resid 4 through 78)
31chain F
41(chain H and resid 4 through 78)
12(chain A and (resid 56 through 60 or resid 66...
22(chain C and (resid 56 through 60 or resid 66...
32(chain E and (resid 56 through 60 or resid 66...
42(chain G and (resid 56 through 359 or resid 403 through 436))
13(chain I and resid 5 through 73)
23(chain J and resid 5 through 73)
33chain K
43(chain L and resid 5 through 73)

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDSelection detailsAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
111SERSERTHRTHR(chain B and resid 4 through 78)BB4 - 784 - 78
211SERSERTHRTHR(chain D and resid 4 through 78)DD4 - 784 - 78
311SERSERTHRTHRchain FFF4 - 784 - 78
411SERSERTHRTHR(chain H and resid 4 through 78)HH4 - 784 - 78
112LEULEUTYRTYR(chain A and (resid 56 through 60 or resid 66...AA56 - 6025 - 29
122THRTHRGLYGLY(chain A and (resid 56 through 60 or resid 66...AA66 - 8635 - 55
132GLUGLUARGARG(chain A and (resid 56 through 60 or resid 66...AA98 - 27567 - 244
142THRTHRALAALA(chain A and (resid 56 through 60 or resid 66...AA295 - 359264 - 328
152HISHISMETMET(chain A and (resid 56 through 60 or resid 66...AA403 - 436372 - 405
212LEULEUTYRTYR(chain C and (resid 56 through 60 or resid 66...CC56 - 6025 - 29
222THRTHRGLYGLY(chain C and (resid 56 through 60 or resid 66...CC66 - 8635 - 55
232GLUGLUARGARG(chain C and (resid 56 through 60 or resid 66...CC98 - 27567 - 244
242THRTHRALAALA(chain C and (resid 56 through 60 or resid 66...CC295 - 359264 - 328
252HISHISMETMET(chain C and (resid 56 through 60 or resid 66...CC403 - 436372 - 405
312LEULEUTYRTYR(chain E and (resid 56 through 60 or resid 66...EE56 - 6025 - 29
322THRTHRGLYGLY(chain E and (resid 56 through 60 or resid 66...EE66 - 8635 - 55
332GLUGLUALAALA(chain E and (resid 56 through 60 or resid 66...EE98 - 35967 - 328
342HISHISMETMET(chain E and (resid 56 through 60 or resid 66...EE403 - 436372 - 405
412LEULEUALAALA(chain G and (resid 56 through 359 or resid 403 through 436))GG56 - 35925 - 328
422HISHISMETMET(chain G and (resid 56 through 359 or resid 403 through 436))GG403 - 436372 - 405
113GLUGLUILEILE(chain I and resid 5 through 73)II5 - 735 - 73
213GLUGLUILEILE(chain J and resid 5 through 73)JJ5 - 735 - 73
313GLUGLUILEILEchain KKK5 - 735 - 73
413GLUGLUILEILE(chain L and resid 5 through 73)LL5 - 735 - 73

NCSアンサンブル:
ID
1
2
3

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要素

#1: タンパク質
Cysteine desulfurase, mitochondrial /


分子量: 47623.309 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: NFS1, NIFS, HUSSY-08 / プラスミド: pET15b / 詳細 (発現宿主): N-terminal his tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q9Y697, cysteine desulfurase
#2: タンパク質
LYR motif-containing protein 4


分子量: 10763.483 Da / 分子数: 4 / Mutation: S11A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: LYRM4, C6orf149, ISD11, CGI-203 / プラスミド: pACYCDuet-1 / 詳細 (発現宿主): No affinity tag / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9HD34
#3: タンパク質
Acyl carrier protein / / ACP / Cytosolic-activating factor / CAF / Fatty acid synthase acyl carrier protein


分子量: 8645.460 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Escherichia coli (strain K12) (大腸菌)
株: K12 / 遺伝子: acpP, b1094, JW1080 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P0A6A8
#4: 化合物
ChemComp-8Q1 / S-[2-({N-[(2R)-2-hydroxy-3,3-dimethyl-4-(phosphonooxy)butanoyl]-beta-alanyl}amino)ethyl] dodecanethioate / S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine


分子量: 540.651 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C23H45N2O8PS
非ポリマーの詳細S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine, as co-purified from the native source, constitutes a mixture ...S-dodecanoyl-4'-phosphopantetheine, as co-purified from the native source, constitutes a mixture with varying alkyl chain lengths. This was verified by gas chromatography mass spectrometry. In the structure, 12 carbons fitted best into the electron density

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.91 Å3/Da / 溶媒含有率: 57.77 %
結晶化温度: 295 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.4
詳細: 450 uL 0.1 M CBTP (pH = 6.4), 0.3 M CsCl, 0.2 M D,L - allylglycine, 5 mM TCEP, 8 % (wt/vol) PEG 3350 mixed with 50 uL of 40 % (vol/vol) acetone

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL7-1 / 波長: 1.12709 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315r / 検出器: CCD / 日付: 2015年5月30日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.12709 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.09→50 Å / Num. obs: 58855 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 8 % / Biso Wilson estimate: 103.46 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.067 / Rpim(I) all: 0.026 / Rrim(I) all: 0.069 / Χ2: 1.424 / Net I/σ(I): 39.6 / Num. measured all: 471007
反射 シェル

Diffraction-ID: 1

解像度 (Å)冗長度 (%)Mean I/σ(I) obsNum. unique allCC1/2Rpim(I) allΧ2% possible allRmerge(I) obsRrim(I) all
3.09-3.147.4225680.6190.4161.15188.6
3.14-3.28.229440.7520.3471.1631000.944
3.2-3.268.229130.8130.2931.2161000.7950.848
3.26-3.338.328980.880.2271.2331000.6170.657
3.33-3.48.229300.9190.1781.2781000.4840.517
3.4-3.488.229160.9410.1471.3891000.3990.426
3.48-3.578.229130.9610.121.3181000.3250.346
3.57-3.668.229330.9770.0971.3321000.2620.28
3.66-3.778.229550.9850.071.4131000.190.203
3.77-3.898.229310.9920.0551.3741000.1480.158
3.89-4.038.229540.9940.0451.4391000.1220.13
4.03-4.198.229300.9970.0351.3561000.0940.101
4.19-4.388.229650.9980.0271.3351000.0720.077
4.38-4.618.129580.9980.0231.3251000.0610.065
4.61-4.98.129570.9990.0191.3131000.0520.055
4.9-5.288.129940.9990.0181.2871000.0490.053
5.28-5.817.929580.9980.021.4961000.0530.057
5.81-6.657.830160.9970.0232.1521000.0590.064
6.65-8.387.430380.9990.0162.11399.90.0410.044
8.38-506.831840.9990.0121.87799.60.030.033

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX精密化
SCALEPACKデータスケーリング
PDB_EXTRACT3.22データ抽出
HKL-2000データ削減
PHENIX位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 3LVM

3lvm


解像度: 3.09→47.826 Å / SU ML: 0.45 / 交差検証法: FREE R-VALUE / σ(F): 1.34 / 位相誤差: 28.52 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2592 2000 3.45 %Random
Rwork0.2123 56013 --
obs0.2139 58013 99.95 %-
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 294.8 Å2 / Biso mean: 127.153 Å2 / Biso min: 49.54 Å2
精密化ステップサイクル: final / 解像度: 3.09→47.826 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数15530 0 136 0 15666
Biso mean--109.25 --
残基数----1952
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.00215904
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d0.54721455
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.0442425
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.0032757
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d12.8179824
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDRmsタイプ
11B1482X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
12D1482X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
13F1482X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
14H1482X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
21A5708X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
22C5708X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
23E5708X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
24G5708X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
31I1256X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
32J1256X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
33K1256X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
34L1256X-RAY DIFFRACTION17.28TORSIONAL
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Rfactor Rfree error: 0 / Total num. of bins used: 14

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
3.09-3.16730.42821410.34139374078100
3.1673-3.25290.34531420.275139624104100
3.2529-3.34860.34651390.25139604099100
3.3486-3.45670.29811420.242639434085100
3.4567-3.58020.31991420.242339694111100
3.5802-3.72350.27581410.213339564097100
3.7235-3.89280.27571420.196239844126100
3.8928-4.0980.26291420.19239714113100
4.098-4.35460.21951420.183739874129100
4.3546-4.69050.23641440.179139944138100
4.6905-5.1620.23261420.182640014143100
5.162-5.90780.26271450.217140554200100
5.9078-7.43870.25791450.236540724217100
7.4387-47.83190.23911510.21044222437399
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.23490.75680.11664.0886-1.03843.0670.3684-0.36290.58540.3516-0.4419-0.261-0.72450.15860.0881.1471-0.1464-0.03940.57630.00261.1125-48.597623.259-10.708
28.88190.29550.78056.02350.46456.0077-0.23330.39280.0513-0.7897-0.0676-1.2075-0.13130.11880.34681.0490.10350.19180.58510.03530.9584-43.92341.058-31.0617
30.85820.6468-0.043.00990.13921.3673-1.3513-1.1562-0.77571.48321.7557-0.3402-0.00530.95320.20281.20750.72130.02611.85850.21511.1371-74.0684-45.529833.6653
44.48673.9501-2.50837.51540.15725.2772-0.22930.1473-1.5802-0.390.08550.1717-0.03860.1220.18170.7021-0.0589-0.07730.7450.21061.3542-94.0376-43.148111.1213
54.6640.3101-1.21262.3414-0.59282.7042-0.17250.646-0.0589-0.1419-0.1623-0.11370.3421-0.30020.19790.5965-0.0821-0.03640.61790.04140.7616-84.7193-18.3114-13.9622
64.65082.1912-1.57852.75690.70655.47760.5797-0.8844-0.27540.3209-0.27680.1583-0.03040.5002-0.21140.7503-0.1852-0.09350.70180.11780.745-74.4648-9.670112.0129
72.1139-0.64270.37073.3647-0.47723.53080.06750.303-0.1908-0.4467-0.14050.04180.2788-0.13690.11911.1328-0.0408-0.12060.6947-0.02760.8801-74.44273.9726-56.7869
87.512-0.09790.15186.56610.08835.2871-0.40330.09780.28720.27560.5137-0.085-0.5128-0.5524-0.18380.80950.2467-0.07120.408-0.03260.4392-81.281114.7066-29.5937
95.7158-0.0489-0.12287.29631.2112.41410.7138-1.8587-0.36532.0297-0.75920.35570.86290.4443-0.21371.0075-0.46-0.23341.19990.24020.9193-53.9699-5.702819.6253
102.2817-0.91950.06271.4023-0.0263-0.0037-0.646-1.0853-0.25131.45090.6037-0.60240.29180.0583-0.4481.99841.1675-0.66381.4237-0.56271.4429-86.094434.4336-21.2977
110.03210.03210.01510.0025-0.014-0.0022-0.0741-0.1925-0.1759-0.0988-0.13760.0830.0514-0.2641-1.20920.89220.43411.21621.66920.21920.2726-30.72962.4697-48.5664
120.5050.16660.81180.8680.78751.6526-0.56190.29370.5679-0.0541-0.30980.5744-0.517-0.3564-1.15361.0597-0.87530.11711.1817-0.52421.0787-95.7337-57.7239-5.3352
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDSelection detailsAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1(chain 'A' and resid 54 through 445)A54 - 445
2X-RAY DIFFRACTION2(chain 'B' and resid 4 through 79)B4 - 79
3X-RAY DIFFRACTION3(chain 'C' and resid 56 through 444)C56 - 444
4X-RAY DIFFRACTION4(chain 'D' and resid 4 through 83)D4 - 83
5X-RAY DIFFRACTION5(chain 'E' and resid 47 through 436)E47 - 436
6X-RAY DIFFRACTION6(chain 'F' and resid 4 through 78)F4 - 78
7X-RAY DIFFRACTION7(chain 'G' and resid 54 through 440)G54 - 440
8X-RAY DIFFRACTION8(chain 'H' and resid 3 through 79)H3 - 79
9X-RAY DIFFRACTION9(chain 'I' and resid 2 through 77)I2 - 77
10X-RAY DIFFRACTION10(chain 'J' and resid 3 through 77)J3 - 77
11X-RAY DIFFRACTION11(chain 'K' and resid 5 through 73)K5 - 73
12X-RAY DIFFRACTION12(chain 'L' and resid 3 through 73)L3 - 73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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