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万見
- PDB-3nb3: The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at spec... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 3nb3
タイトルThe host outer membrane proteins OmpA and OmpC are packed at specific sites in the Shigella phage Sf6 virion as structural components
要素
  • Outer membrane protein A
  • Outer membrane protein C
キーワードMEMBRANE PROTEIN (膜タンパク質) / virus assembly (ウイルス) / cementing protein / bacteriophage (ファージ) / Sf6 / Shigella (赤痢菌) / beta-barrel (Βバレル) / outer membrane protein / icosahedral (二十面体)
機能・相同性
機能・相同性情報


outer membrane protein complex / monoatomic ion transmembrane transporter activity / detection of virus / outer membrane / porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / monoatomic ion transmembrane transport / cell outer membrane / virus receptor activity ...outer membrane protein complex / monoatomic ion transmembrane transporter activity / detection of virus / outer membrane / porin activity / pore complex / monoatomic ion transport / monoatomic ion transmembrane transport / cell outer membrane / virus receptor activity / outer membrane-bounded periplasmic space / receptor-mediated virion attachment to host cell / symbiont entry into host cell / DNA damage response / 生体膜 / identical protein binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Outer membrane protein OmpA-like, transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA / OmpA-like transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / Outer membrane protein, bacterial / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin ...Outer membrane protein OmpA-like, transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA / OmpA-like transmembrane domain / Outer membrane protein, OmpA-like, conserved site / OmpA-like domain. / Outer membrane protein, bacterial / Porin, gammaproteobacterial / Porin, Gram-negative type, conserved site / General diffusion Gram-negative porins signature. / Gram-negative porin / Porin, Gram-negative type / OmpA-like domain superfamily / OmpA family / OmpA-like domain / OmpA-like domain profile. / Porin domain superfamily / Outer membrane protein/outer membrane enzyme PagP, beta-barrel
類似検索 - ドメイン・相同性
Outer membrane porin C / Outer membrane protein A
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 19 Å
データ登録者Zhao, H. / Sequeira, R.D. / Galeva, N.A. / Tang, L.
引用ジャーナル: Virology / 年: 2011
タイトル: The host outer membrane proteins OmpA and OmpC are associated with the Shigella phage Sf6 virion.
著者: Haiyan Zhao / Reuben D Sequeira / Nadezhda A Galeva / Liang Tang /
要旨: Assembly of dsDNA bacteriophage is a precisely programmed process. Potential roles of host cell components in phage assembly haven't been well understood. It was previously reported that two ...Assembly of dsDNA bacteriophage is a precisely programmed process. Potential roles of host cell components in phage assembly haven't been well understood. It was previously reported that two unidentified proteins were present in bacteriophage Sf6 virion (Casjens et al, 2004, J.Mol.Biol. 339, 379-394, Fig. 2A). Using tandem mass spectrometry, we have identified the two proteins as outer membrane proteins (OMPs) OmpA and OmpC from its host Shigella flexneri. The transmission electron cryo-microscopy structure of Sf6 shows significant density at specific sites at the phage capsid inner surface. This density fit well with the characteristic beta-barrel domains of OMPs, thus may be due to the two host proteins. Locations of this density suggest a role in Sf6 morphogenesis reminiscent of phage-encoded cementing proteins. These data indicate a new, OMP-related phage:host linkage, adding to previous knowledge that some lambdoid bacteriophage genomes contain OmpC-like genes that express phage-encoded porins in the lysogenic state.
履歴
登録2010年6月2日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02011年2月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22012年4月25日Group: Atomic model / Other / Source and taxonomy
改定 1.32016年11月9日Group: Other
改定 1.42019年12月11日Group: Data collection / Structure summary / カテゴリ: em_image_scans / struct_keywords
Item: _struct_keywords.pdbx_keywords / _struct_keywords.text
改定 1.52024年2月21日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / em_3d_fitting_list / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_oper_list
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _em_3d_fitting_list.accession_code / _em_3d_fitting_list.initial_refinement_model_id / _em_3d_fitting_list.source_name / _em_3d_fitting_list.type / _pdbx_struct_oper_list.name / _pdbx_struct_oper_list.symmetry_operation / _pdbx_struct_oper_list.type

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構造の表示

ムービー
  • 生物学的単位 - complete icosahedral assembly
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  • ダウンロード
  • 生物学的単位 - icosahedral pentamer
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  • 生物学的単位 - icosahedral 23 hexamer
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  • 単純化した表面モデル + あてはめた原子モデル
  • マップデータ: EMDB-5201
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  • マップデータ: EMDB-5201
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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Outer membrane protein A
B: Outer membrane protein A
C: Outer membrane protein A
D: Outer membrane protein C


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)150,1544
ポリマ－150,1544
非ポリマー00
水0
1
A: Outer membrane protein A
B: Outer membrane protein A
C: Outer membrane protein A
D: Outer membrane protein C
x 60


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,009,255240
ポリマ－9,009,255240
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation59
2


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
A: Outer membrane protein A
B: Outer membrane protein A
C: Outer membrane protein A
D: Outer membrane protein C
x 5


  • icosahedral pentamer
  • 751 kDa, 20 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)750,77120
ポリマ－750,77120
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation4
4
A: Outer membrane protein A
B: Outer membrane protein A
C: Outer membrane protein A
D: Outer membrane protein C
x 6


  • icosahedral 23 hexamer
  • 901 kDa, 24 ポリマー
分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)900,92624
ポリマ－900,92624
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
point symmetry operation5
5


  • 登録構造と同一
  • icosahedral asymmetric unit, std point frame
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
対称性点対称性: (シェーンフリース記号: I (正20面体型対称))
詳細CHAIN C IS LOCATED ON AN ICOSAHEDRAL 2-FOLD AXIS AND HAS 0.50 OCCUPANCY. CHAIN D IS LOCATED ON AN ICOSAHEDRAL 3-FOLD AXIS AND HAS 0.33 OCCUPANCY.

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要素

#1: タンパク質 Outer membrane protein A / Outer membrane protein II*


分子量: 37272.672 Da / 分子数: 3 / 断片: outer membrane protein A / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P0A910
#2: タンパク質 Outer membrane protein C / Porin ompC / Outer membrane protein 1B


分子量: 38336.242 Da / 分子数: 1 / 断片: outer membrane protein C / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 株: K12 / 参照: UniProt: P06996
配列の詳細AUTHORS STATE THAT THE SEQUENCE CONFLICTS ARE INHERITED FROM IN THE ORIGINAL PDB ENTRY 1QJP USED FOR FITTING.

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: bacteriophage Sf6 / タイプ: VIRUS / 別称: Sf6
分子量値: 19.2 MDa / 実験値: NO
ウイルスについての詳細ホストのカテゴリ: GRAM-NEGATIVE BACTERIA / 単離: SPECIES / タイプ: VIRION
天然宿主生物種: Shigella flexneri
ウイルス殻名称: gp5 / 直径: 680 nm / 三角数 (T数): 7
緩衝液名称: 10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2 / pH: 7.4 / 詳細: 10 mM Tris-HCl, pH 7.4, 10 mM MgCl2
試料濃度: 2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持詳細: 300 mesh holey copper grids
急速凍結装置: HOMEMADE PLUNGER / 凍結剤: ETHANE
詳細: Vitrification was carried out with a standard cryoEM method. The sample of 4 microlitres was applied to a holey EM grid, blotted for 3-4 seconds with a Whatman #2 filter paper, and plunged ...詳細: Vitrification was carried out with a standard cryoEM method. The sample of 4 microlitres was applied to a holey EM grid, blotted for 3-4 seconds with a Whatman #2 filter paper, and plunged into ethane slush incubated in liquid nitrogen. The grid was stored in liquid nitrogen.

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Tecnai F20 / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: FEI TECNAI F20 / 日付: 2008年7月18日
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 200 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / 倍率（公称値）: 39000 X / 最大 デフォーカス（公称値）: 471 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1060 nm / Cs: 4 mm
試料ホルダ温度: 89 K / 傾斜角・最大: 0 ° / 傾斜角・最小: 0 °
撮影電子線照射量: 20 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GENERIC CCD (2k x 2k)

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解析

CTF補正詳細: none
対称性点対称性: I (正20面体型対称)
3次元再構成手法: model-based projection / 解像度: 19 Å / 粒子像の数: 3232 / ピクセルサイズ（公称値）: 4.05 Å / ピクセルサイズ（実測値）: 3.9284 Å / 倍率補正: none
詳細: The initial model was the cryoEM map of the related phage P22.
対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築プロトコル: RIGID BODY FIT / 空間: REAL
詳細: METHOD--manual fitting in O coupled with local optimization with UCSF Chimera REFINEMENT PROTOCOL--rigid body
原子モデル構築
IDPDB-ID 3D fitting-IDAccession codeInitial refinement model-IDSource nameタイプ
11QJP

1qjp

11QJP1PDBexperimental model
22J1N

2j1n

12J1N2PDBexperimental model
精密化ステップサイクル: LAST
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5945 0 0 0 5945

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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