+データを開く
-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-3843 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
タイトル | Structure of a native assembly intermediate of the human mitochondrial ribosome with unfolded interfacial rRNA | |||||||||
マップデータ | ||||||||||
試料 |
| |||||||||
機能・相同性 | 機能・相同性情報 negative regulation of mitochondrial translation / mitochondrial large ribosomal subunit assembly / negative regulation of ribosome biogenesis / protein lipoylation / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / Protein lipoylation / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational elongation / mitochondrial translational termination / iron-sulfur cluster assembly complex ...negative regulation of mitochondrial translation / mitochondrial large ribosomal subunit assembly / negative regulation of ribosome biogenesis / protein lipoylation / Mitochondrial Fatty Acid Beta-Oxidation / Protein lipoylation / rRNA import into mitochondrion / mitochondrial translational elongation / mitochondrial translational termination / iron-sulfur cluster assembly complex / microprocessor complex / translation release factor activity, codon nonspecific / Mitochondrial translation elongation / Mitochondrial translation termination / positive regulation of mitochondrial translation / Mitochondrial translation initiation / mitochondrial large ribosomal subunit binding / mitochondrial fission / mitochondrial large ribosomal subunit / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エンドリボヌクレアーゼ / peptidyl-tRNA hydrolase / [2Fe-2S] cluster assembly / mitochondrial small ribosomal subunit / aminoacyl-tRNA hydrolase activity / iron-sulfur cluster assembly / mitochondrial ribosome / mitochondrial translation / ribosomal large subunit binding / acyl binding / anatomical structure morphogenesis / Complex I biogenesis / acyl carrier activity / Respiratory electron transport / RNA processing / mitochondrial respiratory chain complex I assembly / rescue of stalled ribosome / : / ribosomal large subunit biogenesis / mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone / proton motive force-driven mitochondrial ATP synthesis / cellular response to leukemia inhibitory factor / Mitochondrial protein degradation / fatty acid binding / mitochondrial membrane / aerobic respiration / fibrillar center / fatty acid biosynthetic process / cell junction / double-stranded RNA binding / small ribosomal subunit rRNA binding / 5S rRNA binding / large ribosomal subunit rRNA binding / endonuclease activity / nuclear body / rRNA binding / negative regulation of translation / mitochondrial inner membrane / ribosome / structural constituent of ribosome / mitochondrial matrix / translation / ribonucleoprotein complex / protein domain specific binding / mRNA binding / nucleotide binding / synapse / calcium ion binding / nucleolus / apoptotic process / mitochondrion / RNA binding / extracellular space / nucleoplasm / nucleus / plasma membrane / cytosol 類似検索 - 分子機能 | |||||||||
生物種 | Homo sapiens (ヒト) / Human (ヒト) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.03 Å | |||||||||
データ登録者 | Brown A / Rathore S / Kimanius D / Aibara S / Bai XC / Rorbach J / Amunts A / Ramakrishnan V | |||||||||
引用 | ジャーナル: Nat Struct Mol Biol / 年: 2017 タイトル: Structures of the human mitochondrial ribosome in native states of assembly. 著者: Alan Brown / Sorbhi Rathore / Dari Kimanius / Shintaro Aibara / Xiao-Chen Bai / Joanna Rorbach / Alexey Amunts / V Ramakrishnan / 要旨: Mammalian mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) have less rRNA content and 36 additional proteins compared with the evolutionarily related bacterial ribosome. These differences make the assembly of ...Mammalian mitochondrial ribosomes (mitoribosomes) have less rRNA content and 36 additional proteins compared with the evolutionarily related bacterial ribosome. These differences make the assembly of mitoribosomes more complex than the assembly of bacterial ribosomes, but the molecular details of mitoribosomal biogenesis remain elusive. Here, we report the structures of two late-stage assembly intermediates of the human mitoribosomal large subunit (mt-LSU) isolated from a native pool within a human cell line and solved by cryo-EM to ∼3-Å resolution. Comparison of the structures reveals insights into the timing of rRNA folding and protein incorporation during the final steps of ribosomal maturation and the evolutionary adaptations that are required to preserve biogenesis after the structural diversification of mitoribosomes. Furthermore, the structures redefine the ribosome silencing factor (RsfS) family as multifunctional biogenesis factors and identify two new assembly factors (L0R8F8 and mt-ACP) not previously implicated in mitoribosomal biogenesis. | |||||||||
履歴 |
|
-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
---|---|
構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_3843.map.gz | 13.7 MB | EMDBマップデータ形式 | |
---|---|---|---|---|
ヘッダ (付随情報) | emd-3843-v30.xml emd-3843.xml | 71.3 KB 71.3 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_3843_fsc.xml | 12.1 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_3843.png | 266.3 KB | ||
マスクデータ | emd_3843_msk_1.map | 166.4 MB | マスクマップ | |
その他 | emd_3843_half_map_1.map.gz emd_3843_half_map_2.map.gz | 130.6 MB 130.5 MB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3843 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-3843 | HTTPS FTP |
-検証レポート
文書・要旨 | emd_3843_validation.pdf.gz | 612.3 KB | 表示 | EMDB検証レポート |
---|---|---|---|---|
文書・詳細版 | emd_3843_full_validation.pdf.gz | 611.9 KB | 表示 | |
XML形式データ | emd_3843_validation.xml.gz | 19.8 KB | 表示 | |
CIF形式データ | emd_3843_validation.cif.gz | 26.1 KB | 表示 | |
アーカイブディレクトリ | https://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3843 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/validation_reports/EMD-3843 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
---|---|
「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_3843.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 166.4 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.06 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
| ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
|
-添付データ
-マスク #1
ファイル | emd_3843_msk_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #1
ファイル | emd_3843_half_map_1.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-ハーフマップ: #2
ファイル | emd_3843_half_map_2.map | ||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
投影像・断面図 |
| ||||||||||||
密度ヒストグラム |
-試料の構成要素
+全体 : Mitochondrial ribosome large subunit with assembly factor
+超分子 #1: Mitochondrial ribosome large subunit with assembly factor
+分子 #1: 16S ribosomal RNA
+分子 #2: mitochondrial tRNAVal
+分子 #3: 39S ribosomal protein L2, mitochondrial
+分子 #4: 39S ribosomal protein L3, mitochondrial
+分子 #5: 39S ribosomal protein L4, mitochondrial
+分子 #6: 39S ribosomal protein L9, mitochondrial
+分子 #7: 39S ribosomal protein L10, mitochondrial
+分子 #8: 39S ribosomal protein L11, mitochondrial
+分子 #9: 39S ribosomal protein L13, mitochondrial
+分子 #10: 39S ribosomal protein L14, mitochondrial
+分子 #11: 39S ribosomal protein L15, mitochondrial
+分子 #12: 39S ribosomal protein L16, mitochondrial
+分子 #13: 39S ribosomal protein L17, mitochondrial
+分子 #14: 39S ribosomal protein L18, mitochondrial
+分子 #15: 39S ribosomal protein L19, mitochondrial
+分子 #16: 39S ribosomal protein L20, mitochondrial
+分子 #17: 39S ribosomal protein L21, mitochondrial
+分子 #18: 39S ribosomal protein L22, mitochondrial
+分子 #19: 39S ribosomal protein L23, mitochondrial
+分子 #20: 39S ribosomal protein L24, mitochondrial
+分子 #21: 39S ribosomal protein L27, mitochondrial
+分子 #22: 39S ribosomal protein L28, mitochondrial
+分子 #23: 39S ribosomal protein L47, mitochondrial
+分子 #24: 39S ribosomal protein L30, mitochondrial
+分子 #25: 39S ribosomal protein L32, mitochondrial
+分子 #26: 39S ribosomal protein L33, mitochondrial
+分子 #27: 39S ribosomal protein L34, mitochondrial
+分子 #28: 39S ribosomal protein L35, mitochondrial
+分子 #29: 39S ribosomal protein L37, mitochondrial
+分子 #30: 39S ribosomal protein L38, mitochondrial
+分子 #31: 39S ribosomal protein L39, mitochondrial
+分子 #32: 39S ribosomal protein L40, mitochondrial
+分子 #33: 39S ribosomal protein L41, mitochondrial
+分子 #34: 39S ribosomal protein L42, mitochondrial
+分子 #35: 39S ribosomal protein L43, mitochondrial
+分子 #36: 39S ribosomal protein L44, mitochondrial
+分子 #37: 39S ribosomal protein L45, mitochondrial
+分子 #38: 39S ribosomal protein L46, mitochondrial
+分子 #39: 39S ribosomal protein L48, mitochondrial
+分子 #40: 39S ribosomal protein L49, mitochondrial
+分子 #41: 39S ribosomal protein L50, mitochondrial
+分子 #42: 39S ribosomal protein L51, mitochondrial
+分子 #43: 39S ribosomal protein L52, mitochondrial
+分子 #44: 39S ribosomal protein L53, mitochondrial
+分子 #45: 39S ribosomal protein L54, mitochondrial
+分子 #46: 39S ribosomal protein L55, mitochondrial
+分子 #47: Ribosomal protein 63, mitochondrial
+分子 #48: Peptidyl-tRNA hydrolase ICT1, mitochondrial
+分子 #49: Growth arrest and DNA damage-inducible proteins-interacting protein 1
+分子 #50: 39S ribosomal protein S18a, mitochondrial
+分子 #51: 39S ribosomal protein S30, mitochondrial
+分子 #52: Unknown protein or protein extension
+分子 #53: Mitochondrial assembly of ribosomal large subunit protein 1
+分子 #54: MIEF1 upstream open reading frame protein
+分子 #55: Acyl carrier protein, mitochondrial
+分子 #56: MAGNESIUM ION
+分子 #57: ZINC ION
+分子 #58: 4'-PHOSPHOPANTETHEINE
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
---|---|
解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
緩衝液 | pH: 7.45 構成要素:
詳細: 2 mM Synercid (Santa Cruz Biotechnology, Inc) was added to reduce preferential orientation. | |||||||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
グリッド | モデル: Quantifoil R2/2 / 材質: COPPER / メッシュ: 400 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 3.0 nm / 前処理 - タイプ: GLOW DISCHARGE | |||||||||||||||
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV / 詳細: Sample incubated for 30 s prior to freezing.. | |||||||||||||||
詳細 | Sample concentration = 100 nM |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
---|---|
撮影 | フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k) 検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 1-25 / 平均露光時間: 1.5 sec. / 平均電子線量: 1.56 e/Å2 |
電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | 倍率(補正後): 130841 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELD |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |