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- EMDB-3698: motor domain of complete human dynein-1 in the state of phi-particle -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-3698
タイトルmotor domain of complete human dynein-1 in the state of phi-particle
マップデータlocally masked region of motor domain from complete human dynein-1 phi-particle
試料
  • 複合体: Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION
キーワードmotor protein (モータータンパク質) / dynein (ダイニン) / motor domain (機関 (機械)) / AAA+
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / P-body assembly / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / retrograde axonal transport ...positive regulation of intracellular transport / regulation of metaphase plate congression / establishment of spindle localization / positive regulation of spindle assembly / P-body assembly / dynein complex / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / minus-end-directed microtubule motor activity / cytoplasmic dynein complex / retrograde axonal transport / dynein light intermediate chain binding / nuclear migration / dynein intermediate chain binding / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / cytoplasmic microtubule / COPI-mediated anterograde transport / cytoplasmic microtubule organization / stress granule assembly / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / regulation of mitotic spindle organization / axon cytoplasm / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / MHC class II antigen presentation / AURKA Activation by TPX2 / mitotic spindle organization / filopodium / RHO GTPases Activate Formins / Aggrephagy / HCMV Early Events / Separation of Sister Chromatids / azurophil granule lumen / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / positive regulation of cold-induced thermogenesis / 細胞皮質 / 微小管 / 細胞分裂 / 中心体 / Neutrophil degranulation / ATP hydrolysis activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / ATP binding / 生体膜 / 細胞質基質
類似検索 - 分子機能
Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain ...Dynein heavy chain, AAA 5 extension domain / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain / Dynein heavy chain, C-terminal domain, barrel region / Dynein heavy chain C-terminal domain / P-loop containing dynein motor region / Dynein heavy chain, tail / Dynein heavy chain, N-terminal region 1 / Dynein heavy chain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, linker / Dynein heavy chain, AAA module D4 / Dynein heavy chain, coiled coil stalk / Dynein heavy chain, hydrolytic ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain, ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / Dynein heavy chain AAA lid domain superfamily / Dynein heavy chain, domain 2, N-terminal / Dynein heavy chain, linker, subdomain 3 / Dynein heavy chain, AAA1 domain, small subdomain / Dynein heavy chain region D6 P-loop domain / Dynein heavy chain, N-terminal region 2 / Hydrolytic ATP binding site of dynein motor region / Microtubule-binding stalk of dynein motor / P-loop containing dynein motor region D4 / ATP-binding dynein motor region / Dynein heavy chain AAA lid domain / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase
類似検索 - ドメイン・相同性
Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.8 Å
データ登録者Zhang K / Foster H
資金援助 英国, 2件
OrganizationGrant number国
Wellcome TrustWT100387 英国
Medical Research Council (United Kingdom)MC_UP_A025_1011 英国
引用ジャーナル: Cell / 年: 2017
タイトル: Cryo-EM Reveals How Human Cytoplasmic Dynein Is Auto-inhibited and Activated.
著者: Kai Zhang / Helen E Foster / Arnaud Rondelet / Samuel E Lacey / Nadia Bahi-Buisson / Alexander W Bird / Andrew P Carter /
要旨: Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves ...Cytoplasmic dynein-1 binds dynactin and cargo adaptor proteins to form a transport machine capable of long-distance processive movement along microtubules. However, it is unclear why dynein-1 moves poorly on its own or how it is activated by dynactin. Here, we present a cryoelectron microscopy structure of the complete 1.4-megadalton human dynein-1 complex in an inhibited state known as the phi-particle. We reveal the 3D structure of the cargo binding dynein tail and show how self-dimerization of the motor domains locks them in a conformation with low microtubule affinity. Disrupting motor dimerization with structure-based mutagenesis drives dynein-1 into an open form with higher affinity for both microtubules and dynactin. We find the open form is also inhibited for movement and that dynactin relieves this by reorienting the motor domains to interact correctly with microtubules. Our model explains how dynactin binding to the dynein-1 tail directly stimulates its motor activity.
履歴
登録2017年4月30日-
ヘッダ(付随情報) 公開2017年6月7日-
マップ公開2017年6月28日-
更新2024年5月15日-
現状2024年5月15日処理サイト: PDBe / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.05
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ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_3698.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_3698.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 244.1 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈locally masked region of motor domain from complete human dynein-1 phi-particle
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.32 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.05 / ムービー #1: 0.05
最小 - 最大-0.1628781 - 0.30911165
平均 (標準偏差)0.0002780704 (±0.005191876)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ400400400
Spacing400400400
セルA=B=C: 528.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.321.321.32
M x/y/z400400400
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z528.000528.000528.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS400400400
D min/max/mean-0.1630.3090.000

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添付データ

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試料の構成要素

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全体 : Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle...

全体名称: Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation
要素
  • 複合体: Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation
    • タンパク質・ペプチド: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1
  • リガンド: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE
  • リガンド: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE
  • リガンド: MAGNESIUM ION

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超分子 #1: Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle...

超分子名称: Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation
タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: #1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)

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分子 #1: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

分子名称: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1 / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 2 / 光学異性体: LEVO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
分子量理論値: 533.08325 KDa
組換発現生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
配列文字列: MSEPGGGGGE DGSAGLEVSA VQNVADVSVL QKHLRKLVPL LLEDGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVG DEGEEEKEFI SYNINIDIHY GVKSNSLAFI KRTPVIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP F FKSYIRES ...文字列:
MSEPGGGGGE DGSAGLEVSA VQNVADVSVL QKHLRKLVPL LLEDGGEAPA ALEAALEEKS ALEQMRKFLS DPQVHTVLVE RSTLKEDVG DEGEEEKEFI SYNINIDIHY GVKSNSLAFI KRTPVIDADK PVSSQLRVLT LSEDSPYETL HSFISNAVAP F FKSYIRES GKADRDGDKM APSVEKKIAE LEMGLLHLQQ NIEIPEISLP IHPMITNVAK QCYERGEKPK VTDFGDKVED PT FLNQLQS GVNRWIREIQ KVTKLDRDPA SGTALQEISF WLNLERALYR IQEKRESPEV LLTLDILKHG KRFHATVSFD TDT GLKQAL ETVNDYNPLM KDFPLNDLLS ATELDKIRQA LVAIFTHLRK IRNTKYPIQR ALRLVEAISR DLSSQLLKVL GTRK LMHVA YEEFEKVMVA CFEVFQTWDD EYEKLQVLLR DIVKRKREEN LKMVWRINPA HRKLQARLDQ MRKFRRQHEQ LRAVI VRVL RPQVTAVAQQ NQGEVPEPQD MKVAEVLFDA ADANAIEEVN LAYENVKEVD GLDVSKEGTE AWEAAMKRYD ERIDRV ETR ITARLRDQLG TAKNANEMFR IFSRFNALFV RPHIRGAIRE YQTQLIQRVK DDIESLHDKF KVQYPQSQAC KMSHVRD LP PVSGSIIWAK QIDRQLTAYM KRVEDVLGKG WENHVEGQKL KQDGDSFRMK LNTQEIFDDW ARKVQQRNLG VSGRIFTI E STRVRGRTGN VLKLKVNFLP EIITLSKEVR NLKWLGFRVP LAIVNKAHQA NQLYPFAISL IESVRTYERT CEKVEERNT ISLLVAGLKK EVQALIAEGI ALVWESYKLD PYVQRLAETV FNFQEKVDDL LIIEEKIDLE VRSLETCMYD HKTFSEILNR VQKAVDDLN LHSYSNLPIW VNKLDMEIER ILGVRLQAGL RAWTQVLLGQ AEDKAEVDMD TDAPQVSHKP GGEPKIKNVV H ELRITNQV IYLNPPIEEC RYKLYQEMFA WKMVVLSLPR IQSQRYQVGV HYELTEEEKF YRNALTRMPD GPVALEESYS AV MGIVSEV EQYVKVWLQY QCLWDMQAEN IYNRLGEDLN KWQALLVQIR KARGTFDNAE TKKEFGPVVI DYGKVQSKVN LKY DSWHKE VLSKFGQMLG SNMTEFHSQI SKSRQELEQH SVDTASTSDA VTFITYVQSL KRKIKQFEKQ VELYRNGQRL LEKQ RFQFP PSWLYIDNIE GEWGAFNDIM RRKDSAIQQQ VANLQMKIVQ EDRAVESRTT DLLTDWEKTK PVTGNLRPEE ALQAL TIYE GKFGRLKDDR EKCAKAKEAL ELTDTGLLSG SEERVQVALE ELQDLKGVWS ELSKVWEQID QMKEQPWVSV QPRKLR QNL DALLNQLKSF PARLRQYASY EFVQRLLKGY MKINMLVIEL KSEALKDRHW KQLMKRLHVN WVVSELTLGQ IWDVDLQ KN EAIVKDVLLV AQGEMALEEF LKQIREVWNT YELDLVNYQN KCRLIRGWDD LFNKVKEHIN SVSAMKLSPY YKVFEEDA L SWEDKLNRIM ALFDVWIDVQ RRWVYLEGIF TGSADIKHLL PVETQRFQSI STEFLALMKK VSKSPLVMDV LNIQGVQRS LERLADLLGK IQKALGEYLE RERSSFPRFY FVGDEDLLEI IGNSKNVAKL QKHFKKMFAG VSSIILNEDN SVVLGISSRE GEEVMFKTP VSITEHPKIN EWLTLVEKEM RVTLAKLLAE SVTEVEIFGK ATSIDPNTYI TWIDKYQAQL VVLSAQIAWS E NVETALSS MGGGGDAAPL HSVLSNVEVT LNVLADSVLM EQPPLRRRKL EHLITELVHQ RDVTRSLIKS KIDNAKSFEW LS QMRFYFD PKQTDVLQQL SIQMANAKFN YGFEYLGVQD KLVQTPLTDR CYLTMTQALE ARLGGSPFGP AGTGKTESVK ALG HQLGRF VLVFNCDETF DFQAMGRIFV GLCQVGAWGC FDEFNRLEER MLSAVSQQVQ CIQEALREHS NPNYDKTSAP ITCE LLNKQ VKVSPDMAIF ITMNPGYAGR SNLPDNLKKL FRSLAMTKPD RQLIAQVMLY SQGFRTAEVL ANKIVPFFKL CDEQL SSQS HYDFGLRALK SVLVSAGNVK RERIQKIKRE KEERGEAVDE GEIAENLPEQ EILIQSVCET MVPKLVAEDI PLLFSL LSD VFPGVQYHRG EMTALREELK KVCQEMYLTY GDGEEVGGMW VEKVLQLYQI TQINHGLMMV GPSGSGKSMA WRVLLKA LE RLEGVEGVAH IIDPKAISKD HLYGTLDPNT REWTDGLFTH VLRKIIDSVR GELQKRQWIV FDGDVDPEWV ENLNSVLD D NKLLTLPNGE RLSLPPNVRI MFEVQDLKYA TLATVSRCGM VWFSEDVLST DMIFNNFLAR LRSIPLDEGE DEAQRRRKG KEDEGEEAAS PMLQIQRDAA TIMQPYFTSN GLVTKALEHA FQLEHIMDLT RLRCLGSLFS MLHQACRNVA QYNANHPDFP MQIEQLERY IQRYLVYAIL WSLSGDSRLK MRAELGEYIR RITTVPLPTA PNIPIIDYEV SISGEWSPWQ AKVPQIEVET H KVAAPDVV VPTLDTVRHE ALLYTWLAEH KPLVLCGPPG SGKTMTLFSA LRALPDMEVV GLNFSSATTP ELLLKTFDHY CE YRRTPNG VVLAPVQLGK WLVLFCDEIN LPDMDKYGTQ RVISFIRQMV EHGGFYRTSD QTWVKLERIQ FVGACNPPTD PGR KPLSHR FLRHVPVVYV DYPGPASLTQ IYGTFNRAML RLIPSLRTYA EPLTAAMVEF YTMSQERFTQ DTQPHYIYSP REMT RWVRG IFEALRPLET LPVEGLIRIW AHEALRLFQD RLVEDEERRW TDENIDTVAL KHFPNIDREK AMSRPILYSN WLSKD YIPV DQEELRDYVK ARLKVFYEEE LDVPLVLFNE VLDHVLRIDR IFRQPQGHLL LIGVSGAGKT TLSRFVAWMN GLSVYQ IKV HRKYTGEDFD EDLRTVLRRS GCKNEKIAFI MDESNVLDSG FLERMNTLLA NGEVPGLFEG DEYATLMTQC KEGAQKE GL MLDSHEELYK WFTSQVIRNL HVVFTMNPSS EGLKDRAATS PALFNRCVLN WFGDWSTEAL YQVGKEFTSK MDLEKPNY I VPDYMPVVYD KLPQPPSHRE AIVNSCVFVH QTLHQANARL AKRGGRTMAI TPRHYLDFIN HYANLFHEKR SELEEQQMH LNVGLRKIKE TVDQVEELRR DLRIKSQELE VKNAAANDKL KKMVKDQQEA EKKKVMSQEI QEQLHKQQEV IADKQMSVKE DLDKVEPAV IEAQNAVKSI KKQHLVEVRS MANPPAAVKL ALESICLLLG ESTTDWKQIR SIIMRENFIP TIVNFSAEEI S DAIREKMK KNYMSNPSYN YEIVNRASLA CGPMVKWAIA QLNYADMLKR VEPLRNELQK LEDDAKDNQQ KANEVEQMIR DL EASIARY KEEYAVLISE AQAIKADLAA VEAKVNRSTA LLKSLSAERE RWEKTSETFK NQMSTIAGDC LLSAAFIAYA GYF DQQMRQ NLFTTWSHHL QQANIQFRTD IARTEYLSNA DERLRWQASS LPADDLCTEN AIMLKRFNRY PLIIDPSGQA TEFI MNEYK DRKITRTSFL DDAFRKNLES ALRFGNPLLV QDVESYDPVL NPVLNREVRR TGGRVLITLG DQDIDLSPSF VIFLS TRDP TVEFPPDLCS RVTFVNFTVT RSSLQSQCLN EVLKAERPDV DEKRSDLLKL QGEFQLRLRQ LEKSLLQALN EVKGRI LDD DTIITTLENL KREAAEVTRK VEETDIVMQE VETVSQQYLP LSTACSSIYF TMESLKQIHF LYQYSLQFFL DIYHNVL YE NPNLKGVTDH TQRLSIITKD LFQVAFNRVA RGMLHQDHIT FAMLLARIKL KGTVGEPTYD AEFQHFLRGN EIVLSAGS T PRIQGLTVEQ AEAVVRLSCL PAFKDLIAKV QADEQFGIWL DSSSPEQTVP YLWSEETPAT PIGQAIHRLL LIQAFRPDR LLAMAHMFVS TNLGESFMSI MEQPLDLTHI VGTEVKPNTP VLMCSVPGYD ASGHVEDLAA EQNTQITSIA IGSAEGFNQA DKAINTAVK SGRWVMLKNV HLAPGWLMQL EKKLHSLQPH ACFRLFLTME INPKVPVNLL RAGRIFVFEP PPGVKANMLR T FSSIPVSR ICKSPNERAR LYFLLAWFHA IIQERLRYAP LGWSKKYEFG ESDLRSACDT VDTWLDDTAK GRQNISPDKI PW SALKTLM AQSIYGGRVD NEFDQRLLNT FLERLFTTRS FDSEFKLACK VDGHKDIQMP DGIRREEFVQ WVELLPDTQT PSW LGLPNN AERVLLTTQG VDMISKMLKM QMLEDEDDLA YAETEKKTRT DSTSDGRPAW MRTLHTTASN WLHLIPQTLS HLKR TVENI KDPLFRFFER EVKMGAKLLQ DVRQDLADVV QVCEGKKKQT NYLRTLINEL VKGILPRSWS HYTVPAGMTV IQWVS DFSE RIKQLQNISL AAASGGAKEL KNIHVCLGGL FVPEAYITAT RQYVAQANSW SLEELCLEVN VTTSQGATLD ACSFGV TGL KLQGATCNNN KLSLSNAIST ALPLTQLRWV KQTNTEKKAS VVTLPVYLNF TRADLIFTVD FEIATKEDPR SFYERGV AV LCTE

UniProtKB: Cytoplasmic dynein 1 heavy chain 1

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分子 #2: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 2 / コピー数: 6 / 式: ADP
分子量理論値: 427.201 Da
Chemical component information

ChemComp-ADP:
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP / ADP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン二リン酸

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分子 #3: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE

分子名称: ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / タイプ: ligand / ID: 3 / コピー数: 2 / 式: ATP
分子量理論値: 507.181 Da
Chemical component information

ChemComp-ATP:
ADENOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / ATP / ATP, エネルギー貯蔵分子*YM / アデノシン三リン酸

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分子 #4: MAGNESIUM ION

分子名称: MAGNESIUM ION / タイプ: ligand / ID: 4 / コピー数: 2 / 式: MG
分子量理論値: 24.305 Da

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

濃度0.15 mg/mL
緩衝液pH: 7.4
詳細: 20mM HEPES pH7.4, 150 mM KCl, 1mM MgCl2, 5 mM DTT, 0.1 mM ATP
グリッドモデル: Quantifoil R1.2/1.3 / 材質: GOLD / メッシュ: 300 / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: CONTINUOUS / 支持フィルム - Film thickness: 50 / 前処理 - タイプ: PLASMA CLEANING / 前処理 - 時間: 25 sec. / 前処理 - 雰囲気: OTHER
凍結凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 100 % / チャンバー内温度: 277 K / 装置: FEI VITROBOT MARK IV
詳細vitrification was performed immediately after gel filtration.

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電子顕微鏡法

顕微鏡FEI TITAN KRIOS
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 最大 デフォーカス（補正後）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（補正後）: 1.5 µm / 倍率（補正後）: 106061 / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm / 最大 デフォーカス（公称値）: 5.0 µm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1.5 µm / 倍率（公称値）: 59000
試料ステージ試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
ホルダー冷却材: NITROGEN
温度最低: 90.0 K / 最高: 100.0 K
撮影フィルム・検出器のモデル: FEI FALCON II (4k x 4k)
検出モード: INTEGRATING / デジタル化 - サイズ - 横: 4096 pixel / デジタル化 - サイズ - 縦: 4096 pixel / デジタル化 - 画像ごとのフレーム数: 3-34 / 撮影したグリッド数: 6746 / 実像数: 312198 / 平均露光時間: 2.0 sec. / 平均電子線量: 1.6 e/Å2
詳細: Images were also collected using K2 summit detetor in counting mode
実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company

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画像解析

粒子像選択選択した数: 1
詳細: Negative stain dataset was processed to generate templates.
初期モデルモデルのタイプ: NONE
詳細: dynactin was low-passed to 100 angstrom as initial model for complete dynein phi-particle; motor domain was extracted from complete model as reference in the following processing
初期 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 3次元分類クラス数: 6 / 平均メンバー数/クラス: 50000 / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 角度割当タイプ: PROJECTION MATCHING / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4)
最終 再構成使用したクラス数: 1 / 想定した対称性 - 点群: C2 (2回回転対称) / アルゴリズム: BACK PROJECTION / 解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 3.8 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / ソフトウェア - 名称: RELION (ver. 1.4) / 使用した粒子像数: 233227
詳細Negative stain dataset was processed as
FSC曲線 (解像度の算出)

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原子モデル構築 1

精密化空間: RECIPROCAL / プロトコル: AB INITIO MODEL / 温度因子: 145
得られたモデル

PDB-5nug:
Motor domains from human cytoplasmic dynein-1 in the phi-particle conformation

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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