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-基本情報
登録情報 | データベース: EMDB / ID: EMD-20198 | |||||||||
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タイトル | Asymmetric focused reconstruction of human norovirus GI.7 Houston strain VLP asymmetric unit in T=3 symmetry | |||||||||
マップデータ | Asymmetric focused reconstruction of human norovirus GI.7 Houston strain VLP asymmetric unit in T=3 symmetry | |||||||||
試料 |
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キーワード | Caliciviridae (カリシウイルス科) / Calicivirus (カリシウイルス科) / Norovirus (ノロウイルス) / GI.7 / VIRUS LIKE PARTICLE (ウイルス様粒子) | |||||||||
機能・相同性 | Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein C-terminal / Calicivirus coat protein / Calicivirus coat protein / Viral coat protein subunit / Major capsid protein 機能・相同性情報 | |||||||||
生物種 | Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ノロウイルス) | |||||||||
手法 | 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.2 Å | |||||||||
データ登録者 | Jung J / Grant T | |||||||||
資金援助 | 米国, 1件
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引用 | ジャーナル: Proc Natl Acad Sci U S A / 年: 2019 タイトル: High-resolution cryo-EM structures of outbreak strain human norovirus shells reveal size variations. 著者: James Jung / Timothy Grant / Dennis R Thomas / Chris W Diehnelt / Nikolaus Grigorieff / Leemor Joshua-Tor / 要旨: Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available ...Noroviruses are a leading cause of foodborne illnesses worldwide. Although GII.4 strains have been responsible for most norovirus outbreaks, the assembled virus shell structures have been available in detail for only a single strain (GI.1). We present high-resolution (2.6- to 4.1-Å) cryoelectron microscopy (cryo-EM) structures of GII.4, GII.2, GI.7, and GI.1 human norovirus outbreak strain virus-like particles (VLPs). Although norovirus VLPs have been thought to exist in a single-sized assembly, our structures reveal polymorphism between and within genogroups, with small, medium, and large particle sizes observed. Using asymmetric reconstruction, we were able to resolve a Zn metal ion adjacent to the coreceptor binding site, which affected the structural stability of the shell. Our structures serve as valuable templates for facilitating vaccine formulations. | |||||||||
履歴 |
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-構造の表示
ムービー |
ムービービューア |
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構造ビューア | EMマップ: SurfViewMolmilJmol/JSmol |
添付画像 |
-ダウンロードとリンク
-EMDBアーカイブ
マップデータ | emd_20198.map.gz | 1 MB | EMDBマップデータ形式 | |
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ヘッダ (付随情報) | emd-20198-v30.xml emd-20198.xml | 15.8 KB 15.8 KB | 表示 表示 | EMDBヘッダ |
FSC (解像度算出) | emd_20198_fsc.xml | 9.8 KB | 表示 | FSCデータファイル |
画像 | emd_20198.png | 150.6 KB | ||
Filedesc metadata | emd-20198.cif.gz | 6.3 KB | ||
アーカイブディレクトリ | http://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20198 ftp://ftp.pdbj.org/pub/emdb/structures/EMD-20198 | HTTPS FTP |
-関連構造データ
-リンク
EMDBのページ | EMDB (EBI/PDBe) / EMDataResource |
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「今月の分子」の関連する項目 |
-マップ
ファイル | ダウンロード / ファイル: emd_20198.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 4.5 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES) | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
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注釈 | Asymmetric focused reconstruction of human norovirus GI.7 Houston strain VLP asymmetric unit in T=3 symmetry | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
ボクセルのサイズ | X=Y=Z: 1.07 Å | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
密度 |
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対称性 | 空間群: 1 | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
詳細 | EMDB XML:
CCP4マップ ヘッダ情報:
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-添付データ
-試料の構成要素
-全体 : Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003
全体 | 名称: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ノロウイルス) |
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要素 |
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-超分子 #1: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003
超分子 | 名称: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 / タイプ: virus / ID: 1 / 親要素: 0 / 含まれる分子: all / NCBI-ID: 1097017 / 生物種: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 / Sci species strain: GI.7 / ウイルスタイプ: VIRUS-LIKE PARTICLE / ウイルス・単離状態: STRAIN / ウイルス・エンベロープ: No / ウイルス・中空状態: Yes |
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宿主 | 生物種: Homo sapiens (ヒト) |
分子量 | 理論値: 10.45 MDa |
ウイルス殻 | Shell ID: 1 / 名称: VP1 / 直径: 420.0 Å / T番号(三角分割数): 3 |
-分子 #1: Major capsid protein
分子 | 名称: Major capsid protein / タイプ: protein_or_peptide / ID: 1 / コピー数: 3 / 光学異性体: LEVO |
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由来(天然) | 生物種: Norovirus Hu/GI.7/TCH-060/USA/2003 (ノロウイルス) |
分子量 | 理論値: 58.10073 KDa |
組換発現 | 生物種: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ) |
配列 | 文字列: MMMASKDAPS NMDGTSGAGQ LVPEVNAAEP LPLEPVVGAA TAAATAGQVN LIDPWIMNNF VQAPEGEFTI SPNNTPGDIL FDLHLGPHL NPFLQHLSQM YNGWVGNMRV RVMLAGNAFT AGKIIICCVP PGFASQNISI GQATMFPHVI ADVRVLEPIE I PLDDVRNV ...文字列: MMMASKDAPS NMDGTSGAGQ LVPEVNAAEP LPLEPVVGAA TAAATAGQVN LIDPWIMNNF VQAPEGEFTI SPNNTPGDIL FDLHLGPHL NPFLQHLSQM YNGWVGNMRV RVMLAGNAFT AGKIIICCVP PGFASQNISI GQATMFPHVI ADVRVLEPIE I PLDDVRNV LFHTNENRPT MRLLCMLYTP LRAGGASSGT DPFVIAGRVL TCPSPDFNFL FLVPPSVEQK TRQLTVPNIP LN NLANSRV PAMINKMTVS TDQNQVVQFQ NGRCTLEGQL LGTTPVSASQ VARIRGKVFS TASGKGLNLT ELDGTPYHAF ESP APLGFP DIGACDWHVS TFKVDQNLSG DPMSRLDVKQ NAPFAPHLGS IEFTSDQDPT GDQLGTLAWV SPSTSGARVD PWKI PSYGS TVTESTHLAP PIFPPGFGEA IVYFMSDFPI VSGNTAQVPC TLPQEFVSHF VEQQAPVRGE AALLHYVDPD THRNL GEFK LYPDGFITCV PNTGGGPQNL PTNGVFVFSS WVSRYYQLKP VGTAGPARRL GVRRV UniProtKB: Major capsid protein |
-実験情報
-構造解析
手法 | クライオ電子顕微鏡法 |
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解析 | 単粒子再構成法 |
試料の集合状態 | particle |
-試料調製
濃度 | 4 mg/mL |
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緩衝液 | pH: 5.75 |
グリッド | 材質: COPPER / 支持フィルム - 材質: CARBON / 支持フィルム - トポロジー: LACEY / 詳細: unspecified |
凍結 | 凍結剤: ETHANE / チャンバー内湿度: 95 % / チャンバー内温度: 295 K / 装置: LEICA EM GP |
-電子顕微鏡法
顕微鏡 | FEI TITAN KRIOS |
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電子線 | 加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN |
電子光学系 | C2レンズ絞り径: 70.0 µm / 照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy / Cs: 2.7 mm 最大 デフォーカス(公称値): 2.8000000000000003 µm 最小 デフォーカス(公称値): 1.4000000000000001 µm 倍率(公称値): 130000 |
特殊光学系 | エネルギーフィルター - 名称: GIF Quantum LS |
試料ステージ | 試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER ホルダー冷却材: NITROGEN |
撮影 | フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k) 検出モード: SUPER-RESOLUTION / 実像数: 1973 / 平均露光時間: 7.0 sec. / 平均電子線量: 70.0 e/Å2 |
実験機器 | モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company |
-画像解析
-原子モデル構築 1
初期モデル | PDB ID: Chain - Chain ID: A / Chain - Residue range: 225-532 / Chain - Source name: PDB / Chain - Initial model type: experimental model |
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精密化 | 空間: REAL / プロトコル: AB INITIO MODEL |
得られたモデル | PDB-6ou9: |