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万見
- EMDB-0496: hTRiC-hPFD all particles -

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基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0496
タイトルhTRiC-hPFD all particles
マップデータhTRiC-hPFD all particles
試料
  • 複合体: hTRiC-hPFD
    • 複合体: hTRiC
    • 複合体: hPFD
機能・相同性
機能・相同性情報


RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperone mediated protein folding independent of cofactor ...RNA polymerase I assembly / RNA polymerase III assembly / prefoldin complex / positive regulation of cytoskeleton organization / zona pellucida receptor complex / scaRNA localization to Cajal body / RPAP3/R2TP/prefoldin-like complex / positive regulation of protein localization to Cajal body / tubulin complex assembly / chaperone mediated protein folding independent of cofactor / RNA polymerase II core complex assembly / positive regulation of establishment of protein localization to telomere / BBSome-mediated cargo-targeting to cilium / chaperonin-containing T-complex / Folding of actin by CCT/TriC / positive regulation of telomerase RNA localization to Cajal body / : / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / negative regulation of amyloid fibril formation / binding of sperm to zona pellucida / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / protein folding chaperone complex / RHOBTB1 GTPase cycle / intermediate filament cytoskeleton / WD40-repeat domain binding / beta-tubulin binding / 中心体マトリックス / Association of TriC/CCT with target proteins during biosynthesis / chaperone-mediated protein complex assembly / ヘテロクロマチン / RHOBTB2 GTPase cycle / microtubule-based process / chaperone-mediated protein folding / protein folding chaperone / positive regulation of telomerase activity / positive regulation of telomere maintenance via telomerase / Gene and protein expression by JAK-STAT signaling after Interleukin-12 stimulation / tubulin binding / acrosomal vesicle / mRNA 3'-UTR binding / cell projection / ATP-dependent protein folding chaperone / negative regulation of canonical Wnt signaling pathway / response to virus / mRNA 5'-UTR binding / 繊毛 / Cooperation of PDCL (PhLP1) and TRiC/CCT in G-protein beta folding / transcription corepressor activity / G-protein beta-subunit binding / azurophil granule lumen / メラノソーム / unfolded protein binding / フォールディング / retina development in camera-type eye / cell body / amyloid-beta binding / protein-folding chaperone binding / secretory granule lumen / 微小管 / ficolin-1-rich granule lumen / protein stabilization / 細胞骨格 / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / 中心体 / negative regulation of DNA-templated transcription / ubiquitin protein ligase binding / Neutrophil degranulation / regulation of DNA-templated transcription / ゴルジ体 / ATP hydrolysis activity / ミトコンドリア / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / 核質 / ATP binding / 細胞核 / 細胞質基質 / 細胞質
類似検索 - 分子機能
Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin / T-complex protein 1, alpha subunit ...Prefoldin subunit 3 / Prefoldin, subunit 4 / Prefoldin subunit 2 / Prefoldin beta-like / Prefoldin alpha-like / Prefoldin alpha subunit, archaea-type / Prefoldin subunit / Prefoldin subunit / Prefoldin / T-complex protein 1, alpha subunit / T-complex protein 1, eta subunit / T-complex protein 1, theta subunit / T-complex protein 1, zeta subunit / T-complex protein 1, delta subunit / T-complex protein 1, gamma subunit / T-complex protein 1, epsilon subunit / T-complex protein 1, beta subunit / Chaperonins TCP-1 signature 1. / Chaperonins TCP-1 signature 2. / Chaperonin TCP-1, conserved site / Chaperonins TCP-1 signature 3. / Chaperone tailless complex polypeptide 1 (TCP-1) / GroEL-like equatorial domain superfamily / TCP-1-like chaperonin intermediate domain superfamily / GroEL-like apical domain superfamily / TCP-1/cpn60 chaperonin family / Chaperonin Cpn60/GroEL/TCP-1 family
類似検索 - ドメイン・相同性
Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 / T-complex protein 1 subunit beta ...Prefoldin subunit 6 / Prefoldin subunit 1 / T-complex protein 1 subunit alpha / T-complex protein 1 subunit zeta / T-complex protein 1 subunit epsilon / T-complex protein 1 subunit gamma / T-complex protein 1 subunit theta / T-complex protein 1 subunit delta / Prefoldin subunit 3 / T-complex protein 1 subunit beta / Prefoldin subunit 5 / T-complex protein 1 subunit eta / Prefoldin subunit 4 / Prefoldin subunit 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 6.5 Å
データ登録者Gestaut DR / Roh SH
資金援助 米国, ドイツ, 7件
OrganizationGrant number国
National Institutes of Health/National Human Genome Research InstituteR01GM074074 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research InstituteP41GM103832 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research InstituteF32GM103124 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research InstituteP01NS092525 米国
National Institutes of Health/National Human Genome Research InstituteR01GM079429 米国
European Research CouncilAdvG #670821 ドイツ
European Research CouncilAdvG #233226 ドイツ
引用ジャーナル: Cell / 年: 2019
タイトル: The Chaperonin TRiC/CCT Associates with Prefoldin through a Conserved Electrostatic Interface Essential for Cellular Proteostasis.
著者: Daniel Gestaut / Soung Hun Roh / Boxue Ma / Grigore Pintilie / Lukasz A Joachimiak / Alexander Leitner / Thomas Walzthoeni / Ruedi Aebersold / Wah Chiu / Judith Frydman /
要旨: Maintaining proteostasis in eukaryotic protein folding involves cooperation of distinct chaperone systems. To understand how the essential ring-shaped chaperonin TRiC/CCT cooperates with the ...Maintaining proteostasis in eukaryotic protein folding involves cooperation of distinct chaperone systems. To understand how the essential ring-shaped chaperonin TRiC/CCT cooperates with the chaperone prefoldin/GIMc (PFD), we integrate cryoelectron microscopy (cryo-EM), crosslinking-mass-spectrometry and biochemical and cellular approaches to elucidate the structural and functional interplay between TRiC/CCT and PFD. We find these hetero-oligomeric chaperones associate in a defined architecture, through a conserved interface of electrostatic contacts that serves as a pivot point for a TRiC-PFD conformational cycle. PFD alternates between an open "latched" conformation and a closed "engaged" conformation that aligns the PFD-TRiC substrate binding chambers. PFD can act after TRiC bound its substrates to enhance the rate and yield of the folding reaction, suppressing non-productive reaction cycles. Disrupting the TRiC-PFD interaction in vivo is strongly deleterious, leading to accumulation of amyloid aggregates. The supra-chaperone assembly formed by PFD and TRiC is essential to prevent toxic conformations and ensure effective cellular proteostasis.
履歴
登録2019年1月23日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年2月20日-
マップ公開2019年6月19日-
更新2019年6月19日-
現状2019年6月19日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

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構造の表示

ムービー
  • 表面図（断面を密度値に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図（半径に従い着色）
  • 表面レベル: 0.06
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

emd_0496.png

ダウンロードとリンク

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マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0496.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 52.7 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
注釈hTRiC-hPFD all particles
ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.7 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.06 / ムービー #1: 0.06
最小 - 最大-0.061091244 - 0.23372656
平均 (標準偏差)0.00061021233 (±0.0108286785)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
サイズ240240240
Spacing240240240
セルA=B=C: 408.0 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.71.71.7
M x/y/z240240240
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z408.000408.000408.000
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS240240240
D min/max/mean-0.0610.2340.001

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添付データ

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追加マップ: hTRiC-hPFD all particles, unfiltered sum map

ファイルemd_0496_additional.map
注釈hTRiC-hPFD all particles, unfiltered sum map
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: hTRiC-hPFD all particles, half map 1

ファイルemd_0496_half_map_1.map
注釈hTRiC-hPFD all particles, half map 1
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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ハーフマップ: hTRiC-hPFD all particles, half map 2

ファイルemd_0496_half_map_2.map
注釈hTRiC-hPFD all particles, half map 2
投影像・断面図
軸ZYX

投影像

断面 (1/2)
密度ヒストグラム

ヒストグラム

ヒストグラム (対数)

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試料の構成要素

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全体 : hTRiC-hPFD

全体名称: hTRiC-hPFD
要素
  • 複合体: hTRiC-hPFD
    • 複合体: hTRiC
    • 複合体: hPFD

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超分子 #1: hTRiC-hPFD

超分子名称: hTRiC-hPFD / タイプ: complex / ID: 1 / 親要素: 0
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)

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超分子 #2: hTRiC

超分子名称: hTRiC / タイプ: complex / ID: 2 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)

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超分子 #3: hPFD

超分子名称: hPFD / タイプ: complex / ID: 3 / 親要素: 1
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
組換発現生物種: Insect cell expression vector pTIE1 (その他)

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実験情報

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構造解析

手法クライオ電子顕微鏡法
解析単粒子再構成法
試料の集合状態particle

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試料調製

緩衝液pH: 7.5
グリッド詳細: unspecified
凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡法

顕微鏡JEOL 3200FSC
電子線加速電圧: 300 kV / 電子線源: FIELD EMISSION GUN
電子光学系照射モード: FLOOD BEAM / 撮影モード: BRIGHT FIELDBright-field microscopy
撮影フィルム・検出器のモデル: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)
平均電子線量: 1.0 e/Å2

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画像解析

初期 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 角度割当タイプ: MAXIMUM LIKELIHOOD
最終 再構成解像度のタイプ: BY AUTHOR / 解像度: 6.5 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 使用した粒子像数: 95808
FSC曲線 (解像度の算出)

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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