[日本語] English
- EMDB-0432: Architecture and subunit arrangement of native AMPA receptors elu... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: EMDB / ID: EMD-0432
タイトルArchitecture and subunit arrangement of native AMPA receptors elucidated by cryo-EM
マップデータ
試料Native A2AxA3A2 complex bound with MPQX
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to amine stimulus / axonal spine / positive regulation of membrane potential / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / dendritic spine membrane / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / small GTPase binding ...cellular response to amine stimulus / axonal spine / positive regulation of membrane potential / eye blink reflex / positive regulation of protein localization to basolateral plasma membrane / neurotransmitter receptor transport, postsynaptic endosome to lysosome / dendritic spine membrane / regulation of postsynaptic membrane neurotransmitter receptor levels / neurotransmitter receptor activity involved in regulation of postsynaptic cytosolic calcium ion concentration / small GTPase binding / positive regulation of AMPA receptor activity / cerebellar mossy fiber / regulation of AMPA receptor activity / neuron spine / neurotransmitter receptor internalization / neurotransmitter receptor localization to postsynaptic specialization membrane / postsynaptic neurotransmitter receptor diffusion trapping / myosin V binding / long-term synaptic depression / membrane hyperpolarization / neuronal action potential / cellular response to dsRNA / response to arsenic-containing substance / calcium channel regulator activity / regulation of postsynaptic membrane potential / protein kinase A binding / protein targeting to membrane / voltage-gated calcium channel complex / nervous system process / beta-2 adrenergic receptor binding / transmission of nerve impulse / G-protein beta-subunit binding / neuromuscular junction development / membrane depolarization / dendrite membrane / perisynaptic space / spinal cord development / AMPA glutamate receptor activity / voltage-gated calcium channel activity / asymmetric synapse / G-protein alpha-subunit binding / ionotropic glutamate receptor binding / adenylate cyclase binding / cellular response to peptide hormone stimulus / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / AMPA glutamate receptor complex / kainate selective glutamate receptor activity / excitatory synapse / synaptic transmission, glutamatergic / ionotropic glutamate receptor complex / response to lithium ion / long-term memory / regulation of receptor recycling / glutamate receptor binding / immunoglobulin binding / somatodendritic compartment / positive regulation of synaptic transmission / integral component of postsynaptic density membrane / ionotropic glutamate receptor activity / regulation of synaptic transmission, glutamatergic / response to cocaine / response to fungicide / SNARE binding / cytoskeletal protein binding / response to electrical stimulus / synaptic membrane / transmitter-gated ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / response to peptide hormone / cellular response to organic cyclic compound / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / synaptic vesicle membrane / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / dendritic shaft / postsynaptic density membrane / ligand-gated ion channel activity / regulation of synaptic plasticity / cellular response to amino acid stimulus / Schaffer collateral - CA1 synapse / regulation of membrane potential / integral component of presynaptic membrane / PDZ domain binding / dendrite cytoplasm / response to toxic substance / receptor internalization / modulation of chemical synaptic transmission / protein tetramerization / presynaptic membrane / neuromuscular junction / recycling endosome / terminal bouton / response to organic cyclic compound / cellular response to growth factor stimulus / establishment of protein localization / response to calcium ion / postsynapse / recycling endosome membrane / 成長円錐 / cell-cell junction / postsynaptic membrane / chemical synaptic transmission
Receptor, ligand binding region / Ionotropic glutamate receptor / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Periplasmic binding protein-like I / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Voltage-dependent calcium channel, gamma subunit / Voltage-dependent calcium channel, gamma-2 subunit / PMP-22/EMP/MP20/Claudin superfamily
Glutamate receptor 1 / Glutamate receptor 2 / Voltage-dependent calcium channel gamma-2 subunit
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 21 Å
データ登録者Zhao Y / Gouaux E
引用ジャーナル: Science / : 2019
タイトル: Architecture and subunit arrangement of native AMPA receptors elucidated by cryo-EM.
著者: Yan Zhao / Shanshuang Chen / Adam C Swensen / Wei-Jun Qian / Eric Gouaux /
要旨: Glutamate-gated AMPA receptors mediate the fast component of excitatory signal transduction at chemical synapses throughout all regions of the mammalian brain. AMPA receptors are tetrameric ...Glutamate-gated AMPA receptors mediate the fast component of excitatory signal transduction at chemical synapses throughout all regions of the mammalian brain. AMPA receptors are tetrameric assemblies composed of four subunits, GluA1-GluA4. Despite decades of study, the subunit composition, subunit arrangement, and molecular structure of native AMPA receptors remain unknown. Here we elucidate the structures of 10 distinct native AMPA receptor complexes by single-particle cryo-electron microscopy (cryo-EM). We find that receptor subunits are arranged nonstochastically, with the GluA2 subunit preferentially occupying the B and D positions of the tetramer and with triheteromeric assemblies comprising a major population of native AMPA receptors. Cryo-EM maps define the structure for S2-M4 linkers between the ligand-binding and transmembrane domains, suggesting how neurotransmitter binding is coupled to ion channel gating.
履歴
登録2018年12月10日-
ヘッダ(付随情報) 公開2019年3月27日-
マップ公開2019年10月23日-
更新2019年10月30日-
現状2019年10月30日処理サイト: RCSB / 状態: 公開

-
構造の表示

ムービー
  • 表面図(断面を密度値に従い着色)
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
  • 表面図(高さに従い着色)
  • 表面レベル: 0.012
  • UCSF Chimeraによる作画
  • ダウンロード
ムービービューア
構造ビューアEMマップ:
SurfViewMolmilJmol/JSmol
添付画像

ダウンロードとリンク

-
マップ

ファイルダウンロード / ファイル: emd_0432.map.gz / 形式: CCP4 / 大きさ: 125 MB / タイプ: IMAGE STORED AS FLOATING POINT NUMBER (4 BYTES)
投影像・断面図

画像のコントロール

大きさ
明度
コントラスト
その他
Z (Sec.)Y (Row.)X (Col.)
1.72 Å/pix.
x 320 pix.
= 550.4 Å
1.72 Å/pix.
x 320 pix.
= 550.4 Å
1.72 Å/pix.
x 320 pix.
= 550.4 Å

表面

投影像

断面 (1/3)

断面 (1/2)

断面 (2/3)

画像は Spider により作成

ボクセルのサイズX=Y=Z: 1.72 Å
密度
表面レベル登録者による: 0.012 / ムービー #1: 0.012
最小 - 最大-0.010980289 - 0.041680027
平均 (標準偏差)0.000092649934 (±0.0020972567)
対称性空間群: 1
詳細

EMDB XML:

マップ形状
Axis orderXYZ
Origin000
Dimensions320320320
Spacing320320320
セルA=B=C: 550.4 Å
α=β=γ: 90.0 °

CCP4マップ ヘッダ情報:

modeImage stored as Reals
Å/pix. X/Y/Z1.721.721.72
M x/y/z320320320
origin x/y/z0.0000.0000.000
length x/y/z550.400550.400550.400
α/β/γ90.00090.00090.000
MAP C/R/S123
start NC/NR/NS000
NC/NR/NS320320320
D min/max/mean-0.0110.0420.000

-
添付データ

-
試料の構成要素

-
全体 Native A2AxA3A2 complex bound with MPQX

全体名称: Native A2AxA3A2 complex bound with MPQX / 構成要素数: 1

-
構成要素 #1: タンパク質, Native A2AxA3A2 complex bound with MPQX

タンパク質名称: Native A2AxA3A2 complex bound with MPQX / 組換発現: No
由来生物種: Rattus norvegicus (ドブネズミ)

-
実験情報

-
試料調製

試料試料の状態: 粒子 / 手法: クライオ電子顕微鏡法
試料溶液試料濃度: 4 mg/mL / pH: 8
支持膜unspecified
凍結凍結剤: ETHANE / 温度: 295 K / 湿度: 100 %

-
電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
撮影顕微鏡: FEI TITAN KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射量: 54 e/Å2 / 照射モード: FLOOD BEAM
レンズ撮影モード: BRIGHT FIELD
試料ホルダモデル: OTHER
カメラ検出器: GATAN K2 SUMMIT (4k x 4k)

-
画像解析

解析手法: 単粒子再構成法 / 投影像の数: 10800
3次元再構成ソフトウェア: RELION / 解像度: 21 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF

-
原子モデル構築

モデリング #1精密化のプロトコル: rigid body / 精密化に使用した空間: REAL

+
万見について

-
お知らせ

-
2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

New: 新型コロナ情報

  • 新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

-
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: New: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語"EMD-"は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:PDBeのEMDBサイト / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。詳細は下記のリンクをご覧ください。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

+
2017年6月16日: Omokage検索で絞り込み

Omokage検索で絞り込み

  • Omokage検索の結果をキーワードとデータベースの種類で絞り込むことができるようになりました。

関連情報:Omokage検索

すべてのお知らせ

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る