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万見
- SASDBK7: Vaccinia virus A46 protein (full-length) (Protein A46, VACV A46) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDBK7
試料Vaccinia virus A46 protein (full-length)
  • Protein A46 (protein), VACV A46, Vaccinia virus
機能・相同性Poxvirus Bcl-2-like / Poxvirus domain superfamily / Poxvirus Bcl-2-like proteins / extrinsic component of cytoplasmic side of plasma membrane / protein sequestering activity / symbiont-mediated suppression of host toll-like receptor signaling pathway / symbiont-mediated suppression of host cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway via inhibition of IRF3 activity / symbiont-mediated suppression of host NF-kappaB cascade / Protein OPG176
機能・相同性情報
生物種Vaccinia virus (ウイルス)
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2016
タイトル: Vaccinia Virus Immunomodulator A46: A Lipid and Protein-Binding Scaffold for Sequestering Host TIR-Domain Proteins.
著者: Sofiya Fedosyuk / Gustavo Arruda Bezerra / Katharina Radakovics / Terry K Smith / Massimo Sammito / Nina Bobik / Adam Round / Lynn F Ten Eyck / Kristina Djinović-Carugo / Isabel Usón / Tim Skern /
要旨: Vaccinia virus interferes with early events of the activation pathway of the transcriptional factor NF-kB by binding to numerous host TIR-domain containing adaptor proteins. We have previously ...Vaccinia virus interferes with early events of the activation pathway of the transcriptional factor NF-kB by binding to numerous host TIR-domain containing adaptor proteins. We have previously determined the X-ray structure of the A46 C-terminal domain; however, the structure and function of the A46 N-terminal domain and its relationship to the C-terminal domain have remained unclear. Here, we biophysically characterize residues 1-83 of the N-terminal domain of A46 and present the X-ray structure at 1.55 Å. Crystallographic phases were obtained by a recently developed ab initio method entitled ARCIMBOLDO_BORGES that employs tertiary structure libraries extracted from the Protein Data Bank; data analysis revealed an all β-sheet structure. This is the first such structure solved by this method which should be applicable to any protein composed entirely of β-sheets. The A46(1-83) structure itself is a β-sandwich containing a co-purified molecule of myristic acid inside a hydrophobic pocket and represents a previously unknown lipid-binding fold. Mass spectrometry analysis confirmed the presence of long-chain fatty acids in both N-terminal and full-length A46; mutation of the hydrophobic pocket reduced the lipid content. Using a combination of high resolution X-ray structures of the N- and C-terminal domains and SAXS analysis of full-length protein A46(1-240), we present here a structural model of A46 in a tetrameric assembly. Integrating affinity measurements and structural data, we propose how A46 simultaneously interferes with several TIR-domain containing proteins to inhibit NF-κB activation and postulate that A46 employs a bipartite binding arrangement to sequester the host immune adaptors TRAM and MyD88.
登録者
  • Sofiya Fedosyuk (Medical University of Vienna, Vienna, Austria)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #854
タイプ: mix / ソフトウェア: CORAL / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.54
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モデル #853
タイプ: mix / ソフトウェア: CORAL / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.59
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Vaccinia virus A46 protein (full-length) / 試料濃度: 4.4 mg/ml
バッファ名称: 20 mM Tris-HCl, 10 mM DTT / pH: 8.5
要素 #461名称: VACV A46 / タイプ: protein / 記述: Protein A46 / 分子量: 28.019 / 分子数: 4 / 由来: Vaccinia virus / 参照: UniProt: P26672
配列: GAQQMAFDIS VNASKTINAL VYFSTQQNKL VIRNEVNDTH YTVEFDRDKV VDTFISYNRH NDTIEIRGVL PEETNIGCAV NTPVSMTYLY NKYSFKLILA EYIRHRNTIS GNIYSALMTL DDLAIKQYGD IDLLFNEKLK VDSDSGLFDF VNFVKDMICC DSRIVVALSS ...配列:
GAQQMAFDIS VNASKTINAL VYFSTQQNKL VIRNEVNDTH YTVEFDRDKV VDTFISYNRH NDTIEIRGVL PEETNIGCAV NTPVSMTYLY NKYSFKLILA EYIRHRNTIS GNIYSALMTL DDLAIKQYGD IDLLFNEKLK VDSDSGLFDF VNFVKDMICC DSRIVVALSS LVSKHWELTN KKYRCMALAE HISDSIPISE LSRLRYNLCK YLRGHTESIE DKFDYFEDDD SSTCSAVTDR ETDV

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.09918 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.867 mm
検出器名称: Pilatus 1M
スキャン
タイトル: Vaccinia virus A46 protein (full-length) / 測定日: 2015年6月25日 / セル温度: 20 °C / 照射時間: 0.1 sec. / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1221 4.9336
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 420 /
MinMax
Q0.126754 2.09747
P(R) point1 420
R0 14
結果
カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量113.714 kDa113.714 kDa
体積-199 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I075.37 0.116 75.53 0.11
慣性半径, Rg 4.32 nm0.008 4.27 nm0.08

MinMax
D-14
Guinier point1 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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