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万見
- SASDAA4: Full length GbpA (GbpA_full) -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDAA4
試料Full length GbpA
  • Full length GbpA (protein), GbpA_full, Vibrio cholerae
生物種Vibrio cholerae (コレラ菌)
引用ジャーナル: PLoS Pathog / 年: 2012
タイトル: The Vibrio cholerae colonization factor GbpA possesses a modular structure that governs binding to different host surfaces.
著者: Edmond Wong / Gustav Vaaje-Kolstad / Avishek Ghosh / Ramon Hurtado-Guerrero / Peter V Konarev / Adel F M Ibrahim / Dmitri I Svergun / Vincent G H Eijsink / Nabendu S Chatterjee / Daan M F van Aalten /
要旨: Vibrio cholerae is a bacterial pathogen that colonizes the chitinous exoskeleton of zooplankton as well as the human gastrointestinal tract. Colonization of these different niches involves an N- ...Vibrio cholerae is a bacterial pathogen that colonizes the chitinous exoskeleton of zooplankton as well as the human gastrointestinal tract. Colonization of these different niches involves an N-acetylglucosamine binding protein (GbpA) that has been reported to mediate bacterial attachment to both marine chitin and mammalian intestinal mucin through an unknown molecular mechanism. We report structural studies that reveal that GbpA possesses an unusual, elongated, four-domain structure, with domains 1 and 4 showing structural homology to chitin binding domains. A glycan screen revealed that GbpA binds to GlcNAc oligosaccharides. Structure-guided GbpA truncation mutants show that domains 1 and 4 of GbpA interact with chitin in vitro, whereas in vivo complementation studies reveal that domain 1 is also crucial for mucin binding and intestinal colonization. Bacterial binding studies show that domains 2 and 3 bind to the V. cholerae surface. Finally, mouse virulence assays show that only the first three domains of GbpA are required for colonization. These results explain how GbpA provides structural/functional modular interactions between V. cholerae, intestinal epithelium and chitinous exoskeletons.
登録者
  • Petr Konarev (EMBL-Hamburg, European Molecular Biology Laboratory (EMBL) - Hamburg outstation, Notkestraße 85, Geb. 25A, 22607 Hamburg, Deutschland, Germany)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #51
タイプ: dummy / ソフトウェア: Gasbor / カイ2乗値: 2.25
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #52
タイプ: atomic / ソフトウェア: Sasref / カイ2乗値: 4.084441
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: Full length GbpA / Sample MW: 54 kDa / 試料濃度: 2 mg/ml
バッファ名称: 25 mM Tris/HCl / pH: 7.5 / 組成: NaCl 150.000 mM
要素 #50名称: GbpA_full / タイプ: protein / 記述: Full length GbpA / 分子量: 54 / 分子数: 1 / 由来: Vibrio cholerae
配列: HGYVSAVENG VAEGRVTLCK FAANGTGEKN THCGAIQYEP QSVEGPDGFP VTGPRDGKIA SAESALAAAL DEQTADRWVK RPIQAGPQTF EWTFTANHVT KDWKYYITKP NWNPNQPLSR DAFDLNPFCV VEGNMVQPPK RVSHECIVPE REGYQVILAV WDVGDTAASF ...配列:
HGYVSAVENG VAEGRVTLCK FAANGTGEKN THCGAIQYEP QSVEGPDGFP VTGPRDGKIA SAESALAAAL DEQTADRWVK RPIQAGPQTF EWTFTANHVT KDWKYYITKP NWNPNQPLSR DAFDLNPFCV VEGNMVQPPK RVSHECIVPE REGYQVILAV WDVGDTAASF YNVIDVKFDG NGPVLPDWNP AGQIIPSMDL SIGDTVYTRV FDNDGENPAY RTELKIDSET LTKANQWSYA LATKINQTQK QQRAGQLNGD QFVPVYGTNP IYLKEGSGLK SVEIGYQIEA PQPEYSLTVS GLAKEYEIGE QPIQLDLTLE AQGEMSAELT VYNHHQKPLA SWSQAMTDGE LKSITLELSE AKAGHHMLVS RIKDRDGNLQ DQQTLDFMLV EPQTPPTPGD YDFVFPNGLK EYVAGTKVLA SDGAIYQCKP WPYSGYCQQW TSNATQYQPG TGSHWEMAWD KR

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実験情報

ビーム設備名称: DORIS III X33 / 地域: Hamburg / 国: Germany / 線源: X-ray synchrotron
検出器名称: MAR 345 Image Plate
スキャン
タイトル: Full length GbpA / 測定日: 2007年10月16日 / 保管温度: 10 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 120 sec. / フレーム数: 2 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1656 4.896
結果D max: 14.5 / カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量60 kDa-
体積-100 nm3

P(R)Guinier
前方散乱 I0167 160
慣性半径, Rg 4 nm3.9 nm

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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