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万見
- SASDB42: Human Filamin A Ig-like domains 16-17* truncation (1782-1956) L17... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDB42
試料Human Filamin A Ig-like domains 16-17* truncation (1782-1956) L1788R patient mutation
  • Human Filamin A Ig-like domains 16-17* (protein), FilaminA*, Homo sapiens
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cytoplasmic sequestering of protein / tubulin deacetylation ...regulation of membrane repolarization during atrial cardiac muscle cell action potential / regulation of membrane repolarization during cardiac muscle cell action potential / establishment of Sertoli cell barrier / Myb complex / glycoprotein Ib-IX-V complex / formation of radial glial scaffolds / adenylate cyclase-inhibiting dopamine receptor signaling pathway / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / cytoplasmic sequestering of protein / tubulin deacetylation / positive regulation of neuron migration / actin crosslink formation / blood coagulation, intrinsic pathway / apical dendrite / protein localization to bicellular tight junction / OAS antiviral response / positive regulation of actin filament bundle assembly / positive regulation of potassium ion transmembrane transport / Cell-extracellular matrix interactions / early endosome to late endosome transport / Fc-gamma receptor I complex binding / cell-cell junction organization / positive regulation of neural precursor cell proliferation / positive regulation of platelet activation / protein localization to cell surface / wound healing, spreading of cells / megakaryocyte development / negative regulation of transcription by RNA polymerase I / receptor clustering / GP1b-IX-V activation signalling / cortical cytoskeleton / positive regulation of axon regeneration / RHO GTPases activate PAKs / SMAD binding / actin filament bundle / brush border / semaphorin-plexin signaling pathway / cilium assembly / epithelial to mesenchymal transition / blood vessel remodeling / mitotic spindle assembly / potassium channel regulator activity / axonal growth cone / heart morphogenesis / positive regulation of substrate adhesion-dependent cell spreading / release of sequestered calcium ion into cytosol / regulation of cell migration / dendritic shaft / platelet aggregation / protein localization to plasma membrane / G protein-coupled receptor binding / actin filament / protein kinase C binding / synapse organization / trans-Golgi network / negative regulation of protein catabolic process / mRNA transcription by RNA polymerase II / establishment of protein localization / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / kinase binding / Z disc / cerebral cortex development / small GTPase binding / positive regulation of protein import into nucleus / cell-cell junction / actin filament binding / actin cytoskeleton / Platelet degranulation / negative regulation of neuron projection development / GTPase binding / actin cytoskeleton organization / angiogenesis / perikaryon / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / DNA-binding transcription factor binding / transmembrane transporter binding / postsynapse / protein stabilization / cadherin binding / focal adhesion / glutamatergic synapse / negative regulation of apoptotic process / nucleolus / perinuclear region of cytoplasm / protein homodimerization activity / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / membrane / nucleus / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain ...Filamin family / Filamin/ABP280 repeat / Filamin-type immunoglobulin domains / Filamin/ABP280 repeat / Filamin/ABP280 repeat profile. / Filamin/ABP280 repeat-like / Actinin-type actin-binding domain signature 1. / Actinin-type actin-binding domain signature 2. / Actinin-type actin-binding domain, conserved site / Calponin homology domain / Calponin homology (CH) domain / Calponin homology domain / CH domain superfamily / Calponin homology (CH) domain profile. / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Homo sapiens (ヒト)
引用日付: 2017 Dec
タイトル: Skeletal Dysplasia Mutations Effect on Human Filamins’ Structure and Mechanosensing
著者: Seppälä J / Bernardi R / Haataja T / Hellman M / Pentikäinen O / Schulten K / Permi P / Ylänne J
登録者
  • Jonne Seppälä (University of Jyväskylä, Jyväskylän, Finland)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #383
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 2.00 A / カイ2乗値: 1.400 / P-value: 0.000005
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試料

試料名称: Human Filamin A Ig-like domains 16-17* truncation (1782-1956) L1788R patient mutation
試料濃度: 1.00-5.00
バッファ名称: 20 mM Tris 50 mM NaCl 10 mM DTT / 濃度: 20.00 mM / 組成: 50mM NaCl, 10mM DTT
要素 #247名称: FilaminA* / タイプ: protein / 記述: Human Filamin A Ig-like domains 16-17* / 分子量: 18.7 / 分子数: 1 / 由来: Homo sapiens / 参照: UniProt: P21333
配列:
GLDVTSRRPF DLVIPFTIKK GEITGEVRMP SGKVAQPTIT DNKDGTVTVR YAPSEAGLHE MDIRYDNMHI PGSPLQFYVD YVNCGHVTAY GPGLTHGVVN KPATFTVNTK DAGEGGLSLA IEGPSKAEIS CTDNQDGTCS VSYLPVLPGD YSILVKYNEQ HVPGSPFTAR VTGDD

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実験情報

ビーム設備名称: ESRF BM29 / 地域: Grenoble / 国: France / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.93 Å / スペクトロメータ・検出器間距離: 2.43 mm
検出器名称: Pilatus 1M
スキャン
タイトル: Human Filamin A Ig-like domains 16-17* L1788R / 測定日: 2013年9月30日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 20 °C / 照射時間: 1 sec. / フレーム数: 10 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.0452 4.4501
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 4.5a / ポイント数: 366 /
MinMax
Q0.2368 3.38
P(R) point45 410
R0 8.278
結果
カーブのタイプ: merged
実験値StandardPorodEstimated
分子量26 kDa26 kDa21.6 kDa-
体積--36.8 nm346.8

P(R)Guinier
前方散乱 I040.7 40.9
慣性半径, Rg 2.4 nm2.4 nm

MinMax
D-8.3
Guinier point32 110

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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