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- PDB-1r17: Crystal Structure Analysis of S.epidermidis adhesin SdrG binding ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1r17
タイトルCrystal Structure Analysis of S.epidermidis adhesin SdrG binding to Fibrinogen (adhesin-ligand complex)
要素
  • fibrinogen-binding protein SdrG
  • fibrinopeptide B
キーワードCELL ADHESION / SdrG / MSCRAMM-ligand complex / SdrG-fibrinopeptide complex
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
SD-repeat containing protein, B domain / SdrD B-like domain / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrogen-binding domain 1 / Adhesion domain superfamily ...SD-repeat containing protein, B domain / SdrD B-like domain / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrogen-binding domain 1 / Adhesion domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine-aspartate repeat-containing protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / 多重同系置換 / 解像度: 1.86 Å
データ登録者Ponnuraj, K. / Bowden, M.G. / Davis, S. / Gurusiddappa, S. / Moore, D. / Choe, D. / Xu, Y. / Hook, M. / Narayana, S.V.L.
引用ジャーナル: Cell(Cambridge,Mass.) / 年: 2003
タイトル: A "dock, lock and latch" Structural Model for a Staphylococcal Adhesin Binding to Fibrinogen
著者: Ponnuraj, K. / Bowden, M.G. / Davis, S. / Gurusiddappa, S. / Moore, D. / Choe, D. / Xu, Y. / Hook, M. / Narayana, S.V.L.
履歴
登録2003年9月23日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: fibrinogen-binding protein SdrG
B: fibrinogen-binding protein SdrG
C: fibrinopeptide B
D: fibrinopeptide B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)80,8906
ポリマ－80,8104
非ポリマー802
水7,891438
1
A: fibrinogen-binding protein SdrG
C: fibrinopeptide B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4453
ポリマ－40,4052
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1850 Å2
ΔGint-10 kcal/mol
Surface area15090 Å2
手法PISA
2
B: fibrinogen-binding protein SdrG
D: fibrinopeptide B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)40,4453
ポリマ－40,4052
非ポリマー401
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-12 kcal/mol
Surface area15080 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)89.018, 89.483, 98.044
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 fibrinogen-binding protein SdrG / Staphylococcus epidermidis adhesin SdrG


分子量: 38522.770 Da / 分子数: 2 / 断片: SdrG ligand binding A-domain / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
遺伝子: SDRG / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q9KI13
#2: タンパク質・ペプチド fibrinopeptide B


分子量: 1882.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成
詳細: THE PEPTIDE WAS CHEMICALLY SYNTHESIZED. THE SEQUENCE OF THE PEPTIDE (NEEGFFFSARGHRPLD) IS HOMOLOGOUS TO HUMAN FIBRINOGEN B BETA CHAIN 6-20
#3: 化合物 ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 438 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.42 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.08 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: PEG 2000 MME, NaCl, MES, Pipes, Cacodylate, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
150 %PEG2000 MME1reservoir
20.2 M1reservoirNaCl

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データ収集

回折平均測定温度: 298 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2001年9月1日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.86→50 Å / Num. obs: 63746 / % possible obs: 96 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.6 % / Biso Wilson estimate: 16.8 Å2 / Rsym value: 0.061 / Net I/σ(I): 31.09
反射 シェル解像度: 1.86→1.93 Å / Mean I/σ(I) obs: 5.2 / Num. unique all: 63746 / Rsym value: 0.447 / % possible all: 92.7
反射
*PLUS
% possible obs: 95.7 % / Num. measured all: 549956 / Rmerge(I) obs: 0.061

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 多重同系置換 / 解像度: 1.86→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.221 1239 2 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 62192 93.7 %-
all-63746 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 38.302 Å2 / ksol: 0.353896 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 21.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.12 Å20 Å20 Å2
2--0.76 Å20 Å2
3----0.89 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.24 Å0.22 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.16 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.86→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5173 0 2 438 5613
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d27.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.73
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.121.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.612
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it2.82.5
LS精密化 シェル解像度: 1.86→1.98 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.282 188 2 %
Rwork0.257 9376 -
obs--87.5 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2WATER_REP.PARAMWATER_REP.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ION.PARAMION.TOP
精密化
*PLUS
最低解像度: 20 Å / Rfactor Rwork: 0.209
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.27
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_deg27.4
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_deg0.73

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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