[日本語] English
万見
- PDB-2ral: Crystal Structure Analysis of double cysteine mutant of S.epiderm... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ral
タイトルCrystal Structure Analysis of double cysteine mutant of S.epidermidis adhesin SdrG: Evidence for the Dock,Lock and Latch ligand binding mechanism
要素Serine-aspartate repeat-containing protein G
キーワードCELL ADHESION / MSCRAMM / SdrG / SdrG mutant / Calcium / Cell wall / Metal-binding / Peptidoglycan-anchor / Secreted / Virulence / METAL BINDING PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


cell adhesion / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
SD-repeat containing protein, B domain / SdrD B-like domain / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrogen-binding domain 1 / Adhesion domain superfamily ...SD-repeat containing protein, B domain / SdrD B-like domain / Fibrinogen-binding domain 2 / C-terminus of bacterial fibrinogen-binding adhesin / Immunoglobulin-like - #1290 / SDR-like Ig domain / Bacterial Ig domain / Immunoglobulin-like - #1280 / Fibrogen-binding domain 1 / Adhesion domain superfamily / YSIRK type signal peptide / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine-aspartate repeat-containing protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ponnuraj, K. / Sthanam, N. / Bowden, M.G. / Hook, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Evidence for the "dock, lock, and latch" ligand binding mechanism of the staphylococcal microbial surface component recognizing adhesive matrix molecules (MSCRAMM) SdrG.
著者: Bowden, M.G. / Heuck, A.P. / Ponnuraj, K. / Kolosova, E. / Choe, D. / Gurusiddappa, S. / Narayana, S.V. / Johnson, A.E. / Hook, M.
履歴
登録2007年9月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22018年1月31日Group: Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow
Item: _exptl_crystal_grow.pdbx_details / _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.32021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.52024年10月30日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Serine-aspartate repeat-containing protein G
B: Serine-aspartate repeat-containing protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)76,2952
ポリマ－76,2952
非ポリマー00
水00
1
A: Serine-aspartate repeat-containing protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1471
ポリマ－38,1471
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Serine-aspartate repeat-containing protein G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,1471
ポリマ－38,1471
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)61.507, 94.172, 129.583
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

-
要素

#1: タンパク質 Serine-aspartate repeat-containing protein G


分子量: 38147.418 Da / 分子数: 2 / 断片: Ligand binding A-region / 変異: E381C, P595C / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Staphylococcus epidermidis (表皮ブドウ球菌)
遺伝子: SdrG / プラスミド: pQE-30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): XL1-Blue / 参照: UniProt: Q9KI13
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.46 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.99 %
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 50% PEG 2000 MME 0.2M NaCl, pH 6.5, Vapor diffusion, hanging drop, temperature 100K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE
放射モノクロメーター: GRAPHITE / プロトコル: LAUE / 単色(M)・ラウエ(L): L / 散乱光タイプ: neutron
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→50 Å / Num. all: 19095 / Num. obs: 18709 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(F): 0 / Biso Wilson estimate: 31.3 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.07

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1R17

1r17


解像度: 2.8→19.99 Å / Rfactor Rfree error: 0.011 / Data cutoff high absF: 133138.16 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.303 744 4 %RANDOM
Rwork0.242 ---
obs0.242 18581 97.3 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 12.0072 Å2 / ksol: 0.323601 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 26.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.36 Å20 Å20 Å2
2--2.12 Å20 Å2
3----2.48 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.53 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.54 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→19.99 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4966 0 0 0 4966
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d26.8
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.87
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.97 Å / Rfactor Rfree error: 0.037 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.409 124 4.3 %
Rwork0.31 2780 -
obs--93.5 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: protein_rep.param / Topol file: protein.top

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る