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- SASDDG9: The 2:1 complex of Synechocystis disulphide-trapped Fluorescence ... -

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基本情報

登録情報
データベース: SASBDB / ID: SASDDG9
試料The 2:1 complex of Synechocystis disulphide-trapped Fluorescence recovery protein dimer (CC mutant) and orange carotenoid-binding protein-ΔNTE (orange form)
  • Fluorescence recovery protein (protein), Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa)
  • Orange carotenoid-binding protein (protein), OCP, Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa)
機能・相同性
機能・相同性情報


light absorption / phycobilisome / chloride ion binding / plasma membrane-derived thylakoid membrane / photoreceptor activity
類似検索 - 分子機能
Fluorescence recovery protein / : / Photoprotection regulator fluorescence recovery protein / Orange carotenoid-binding protein, N-terminal / Orange carotenoid-binding protein, N-terminal domain superfamily / Orange carotenoid protein, N-terminal / Orange carotenoid protein (OCP) N-terminal domain profile. / Nuclear transport factor 2 (NTF2) domain / Nuclear transport factor 2 domain / NTF2-like domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Orange carotenoid-binding protein / Fluorescence recovery protein
類似検索 - 構成要素
生物種Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) (バクテリア)
引用ジャーナル: Nat Commun / : 2018
タイトル: OCP-FRP protein complex topologies suggest a mechanism for controlling high light tolerance in cyanobacteria.
著者: Nikolai N Sluchanko / Yury B Slonimskiy / Evgeny A Shirshin / Marcus Moldenhauer / Thomas Friedrich / Eugene G Maksimov /
要旨: In cyanobacteria, high light photoactivates the orange carotenoid protein (OCP) that binds to antennae complexes, dissipating energy and preventing the destruction of the photosynthetic apparatus. At ...In cyanobacteria, high light photoactivates the orange carotenoid protein (OCP) that binds to antennae complexes, dissipating energy and preventing the destruction of the photosynthetic apparatus. At low light, OCP is efficiently deactivated by a poorly understood action of the dimeric fluorescence recovery protein (FRP). Here, we engineer FRP variants with defined oligomeric states and scrutinize their functional interaction with OCP. Complemented by disulfide trapping and chemical crosslinking, structural analysis in solution reveals the topology of metastable complexes of OCP and the FRP scaffold with different stoichiometries. Unable to tightly bind monomeric FRP, photoactivated OCP recruits dimeric FRP, which subsequently monomerizes giving 1:1 complexes. This could be facilitated by a transient OCP-2FRP-OCP complex formed via the two FRP head domains, significantly improving FRP efficiency at elevated OCP levels. By identifying key molecular interfaces, our findings may inspire the design of optically triggered systems transducing light signals into protein-protein interactions.
登録者
  • Nikolai Sluchanko (A.N. Bach Institute of Biochemistry, Moscow, Russia)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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モデル

モデル #2149
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: none / カイ2乗値: 1.06 / P-value: 0.590997
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モデル #2150
タイプ: dummy / ダミー原子の半径: 1.90 A / 対称性: none / カイ2乗値: 1.023 / P-value: 0.580508
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)
モデル #2151
タイプ: mix / ダミー原子の半径: 1.90 A / カイ2乗値: 0.991 / P-value: 0.102317
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

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試料

試料名称: The 2:1 complex of Synechocystis disulphide-trapped Fluorescence recovery protein dimer (CC mutant) and orange carotenoid-binding protein-ΔNTE (orange form)
試料濃度: 2.41 mg/ml / Entity id: 1175 / 1176
バッファ名称: 20 mM Tris 150 mM NaCl 3% glycerol / pH: 7.6
要素 #1175タイプ: protein / 記述: Fluorescence recovery protein / 分子量: 14.09 / 分子数: 2 / 由来: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) / 参照: UniProt: P74103
配列:
MRGSHHHHHH TDPATMLQTA EAPWSQAETQ SAHALFRKAY QRELDGLCAT VQAQASQCTQ IDDLWKLHDF LSAKRHEIDG KYDDRQSVII FVFAQLLKEG LVQAEELTFL AADKQSKIKA LARL
要素 #1176名称: OCP / タイプ: protein / 記述: Orange carotenoid-binding protein / 分子量: 34.28 / 分子数: 1 / 由来: Synechocystis sp. (strain PCC 6803 / Kazusa) / 参照: UniProt: P74102
配列: MRGSHHHHHH TDPATVPATI ARFSQLNAED QLALIWFAYL EMGKTLTIAA PGAASMQLAE NALKEIQAMG PLQQTQAMCD LANRADTPLC RTYASWSPNI KLGFWYRLGE LMEQGFVAPI PAGYQLSANA NAVLATIQGL ESGQQITVLR NAVVDMGFTA GKDGKRIAEP ...配列:
MRGSHHHHHH TDPATVPATI ARFSQLNAED QLALIWFAYL EMGKTLTIAA PGAASMQLAE NALKEIQAMG PLQQTQAMCD LANRADTPLC RTYASWSPNI KLGFWYRLGE LMEQGFVAPI PAGYQLSANA NAVLATIQGL ESGQQITVLR NAVVDMGFTA GKDGKRIAEP VVPPQDTASR TKVSIEGVTN ATVLNYMDNL NANDFDTLIE LFTSDGALQP PFQRPIVGKE NVLRFFREEC QNLKLIPERG VTEPAEDGFT QIKVTGKVQT PWFGGNVGMN IAWRFLLNPE GKIFFVAIDL LASPKELLNF AR

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実験情報

ビーム設備名称: PETRA III EMBL P12 / 地域: Hamburg / : Germany / 線源: X-ray synchrotron / 波長: 0.124 Å
検出器名称: Pilatus 2M
スキャン
タイトル: The 2:1 complex of Synechocystis disulphide-trapped Fluorescence recovery protein dimer (CC mutant) and orange carotenoid-binding protein-ΔNTE (orange form)
測定日: 2017年9月1日 / 保管温度: 20 °C / セル温度: 10 °C / 照射時間: 0.05 sec. / フレーム数: 20 / 単位: 1/nm /
MinMax
Q0.1105 5.064
距離分布関数 P(R)
ソフトウェア P(R): GNOM 5.0 / ポイント数: 916 /
MinMax
Q0.113237 2.6383
P(R) point1 916
R0 13
結果
カーブのタイプ: single_conc /
実験値Porod
分子量63.9 kDa63.9 kDa
体積-102.2 nm3

P(R)P(R) errorGuinierGuinier error
前方散乱 I00.03241 0.0001 0.03215 7.0E-5
慣性半径, Rg 3.15 nm0.02 3.03 nm0.01

MinMax
D-13
Guinier point2 116

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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