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- PDB-9wdb: Paclitaxel/GMPCPP-stabilized human alpha1A/beta3 S239C microtubule -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9wdb
タイトルPaclitaxel/GMPCPP-stabilized human alpha1A/beta3 S239C microtubule
要素
  • Tubulin alpha-1A chain
  • Tubulin beta-3 chain
キーワードSTRUCTURAL PROTEIN / Cytoskeleton / microtubules / human tubulin isotypes / paclitaxel
機能・相同性
機能・相同性情報


netrin receptor binding / dorsal root ganglion development / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / organelle transport along microtubule / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / forebrain morphogenesis ...netrin receptor binding / dorsal root ganglion development / Post-chaperonin tubulin folding pathway / axonemal microtubule / Cilium Assembly / cytoskeleton-dependent intracellular transport / Carboxyterminal post-translational modifications of tubulin / organelle transport along microtubule / Microtubule-dependent trafficking of connexons from Golgi to the plasma membrane / forebrain morphogenesis / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / Intraflagellar transport / cerebellar cortex morphogenesis / glial cell differentiation / neuron projection arborization / dentate gyrus development / Formation of tubulin folding intermediates by CCT/TriC / flagellated sperm motility / Gap junction assembly / Kinesins / Prefoldin mediated transfer of substrate to CCT/TriC / pyramidal neuron differentiation / response to L-glutamate / Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / COPI-independent Golgi-to-ER retrograde traffic / centrosome cycle / COPI-dependent Golgi-to-ER retrograde traffic / smoothened signaling pathway / regulation of synapse organization / startle response / motor behavior / microtubule polymerization / Recycling pathway of L1 / locomotory exploration behavior / response to tumor necrosis factor / response to mechanical stimulus / sperm flagellum / microtubule-based process / RHO GTPases activate IQGAPs / Hedgehog 'off' state / intercellular bridge / COPI-mediated anterograde transport / Activation of AMPK downstream of NMDARs / condensed chromosome / peptide binding / Loss of Nlp from mitotic centrosomes / Loss of proteins required for interphase microtubule organization from the centrosome / Recruitment of mitotic centrosome proteins and complexes / MHC class II antigen presentation / Recruitment of NuMA to mitotic centrosomes / homeostasis of number of cells within a tissue / Anchoring of the basal body to the plasma membrane / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / cellular response to calcium ion / HSP90 chaperone cycle for steroid hormone receptors (SHR) in the presence of ligand / AURKA Activation by TPX2 / axon guidance / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / cell periphery / adult locomotory behavior / Translocation of SLC2A4 (GLUT4) to the plasma membrane / filopodium / neuromuscular junction / RHO GTPases Activate Formins / intracellular protein transport / cerebral cortex development / PKR-mediated signaling / visual learning / synapse organization / recycling endosome / structural constituent of cytoskeleton / microtubule cytoskeleton organization / neuron migration / memory / HCMV Early Events / cytoplasmic ribonucleoprotein granule / Aggrephagy / The role of GTSE1 in G2/M progression after G2 checkpoint / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / Regulation of PLK1 Activity at G2/M Transition / mitotic cell cycle / lamellipodium / growth cone / microtubule cytoskeleton / neuron apoptotic process / gene expression / 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与 / microtubule / cilium / protein heterodimerization activity / cell division / axon / hydrolase activity / neuronal cell body / GTPase activity / dendrite / GTP binding / protein-containing complex binding
類似検索 - 分子機能
Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain ...Alpha tubulin / Tubulin-beta mRNA autoregulation signal. / Beta tubulin, autoregulation binding site / Beta tubulin / Tubulin / Tubulin, C-terminal / Tubulin C-terminal domain / Tubulin, conserved site / Tubulin subunits alpha, beta, and gamma signature. / Tubulin/FtsZ family, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ-like, C-terminal domain / Tubulin/FtsZ, C-terminal / Tubulin/FtsZ, 2-layer sandwich domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ family, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain / Tubulin/FtsZ, GTPase domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE / TAXOL / Tubulin beta-3 chain / Tubulin alpha-1A chain
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 2.39 Å
データ登録者Ti, S.C. / Luo, J.Y. / Khoo, C.J.
資金援助 香港, 中国, 3件
組織認可番号国
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)17115924 香港
The University Grants Committee, Research Grants Council (RGC)C7064-22GF 香港
National Natural Science Foundation of China (NSFC)224B2707 中国
引用ジャーナル: To Be Published
タイトル: Allosteric modulation of paclitaxel efficacy by human tubulin variants
著者: Luo, J.Y. / Khoo, C.J. / Chen, W.X. / Liu, Z. / Li, B.X. / Lau, W.S. / Li, X.D. / Ti, S.J.
履歴
登録2025年8月18日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02026年4月1日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Additional map / Part number: 1 / Data content type: Additional map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: FSC / Data content type: FSC / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 1 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Half map / Part number: 2 / Data content type: Half map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Mask / Part number: 1 / Data content type: Mask / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年4月1日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
a: Tubulin alpha-1A chain
b: Tubulin beta-3 chain
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)102,6337
ポリマ－100,6862
非ポリマー1,9475
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
  • 根拠: 電子顕微鏡法, not applicable
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551

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要素

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タンパク質 , 2種, 2分子 ab

#1: タンパク質 Tubulin alpha-1A chain / Alpha-tubulin 3 / Tubulin B-alpha-1 / Tubulin alpha-3 chain


分子量: 50188.441 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBA1A, TUBA3 / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tn-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
参照: UniProt: Q71U36, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; GTPに作用・細胞または細胞小器官の運動に関与
#2: タンパク質 Tubulin beta-3 chain / Tubulin beta-4 chain / Tubulin beta-III


分子量: 50497.586 Da / 分子数: 1 / Mutation: S239c / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: the mutant of human beta3 tubulin s239c / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TUBB3, TUBB4 / 細胞株 (発現宿主): BTI-Tn-5B1-4 / 発現宿主: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q13509

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非ポリマー , 4種, 5分子

#3: 化合物 ChemComp-GTP / GUANOSINE-5'-TRIPHOSPHATE


分子量: 523.180 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H16N5O14P3 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: GTP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-TA1 / TAXOL


分子量: 853.906 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C47H51NO14 / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 薬剤*YM
#6: 化合物 ChemComp-G2P / PHOSPHOMETHYLPHOSPHONIC ACID GUANYLATE ESTER


分子量: 521.208 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C11H18N5O13P3
コメント: GMP-CPP, エネルギー貯蔵分子類似体*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationN

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: HELICAL ARRAY / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: Paclitaxel/GMPCPP-stabilized human alpha1A/beta3 S239C microtubule
タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: RECOMBINANT
分子量値: 0.16 kDa/nm / 実験値: NO
由来(天然)生物種: Homo sapiens (ヒト)
由来(組換発現)生物種: Trichoplusia ni (イラクサキンウワバ)
緩衝液pH: 6.8
試料濃度: 0.2 mg/ml / 包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
試料支持グリッドの材料: COPPER / グリッドのサイズ: 300 divisions/in. / グリッドのタイプ: EMS Lacey Carbon
急速凍結装置: FEI VITROBOT MARK IV / 凍結剤: ETHANE / 湿度: 100 % / 凍結前の試料温度: 298.1 K

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2200 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1100 nm / アライメント法: COMA FREE
試料ホルダ凍結剤: NITROGEN
試料ホルダーモデル: FEI TITAN KRIOS AUTOGRID HOLDER
撮影電子線照射量: 40 e/Å2
フィルム・検出器のモデル: TFS FALCON 4i (4k x 4k)
電子光学装置位相板: VOLTA PHASE PLATE

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1cryoSPARC4.4.0粒子像選択
2EPU3.8.1画像取得
4cryoSPARC4.4.0CTF補正
7Coot0.9.8.7.1モデルフィッティング
9PHENIX1.21.2_5419モデル精密化
12cryoSPARC4.4.0分類
13cryoSPARC4.4.0３次元再構成
CTF補正タイプ: PHASE FLIPPING AND AMPLITUDE CORRECTION
粒子像の選択選択した粒子像数: 354771
3次元再構成解像度: 2.39 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 302424 / 対称性のタイプ: POINT
原子モデル構築空間: REAL
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00263225
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.52685977
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d8.7549101
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0429414
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.00411160

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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