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- PDB-9unk: native NMDA receptor-GluN1/N2B in the closed state -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 9unk
タイトルnative NMDA receptor-GluN1/N2B in the closed state
要素(Glutamate receptor ionotropic, NMDA ...) x 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN / native / NMDA receptor / ionotropic ion channel / excitatory neurotransmitter
機能・相同性
機能・相同性情報


Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / EPHB-mediated forward signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RAF/MAP kinase cascade / sensory organ development / pons maturation / regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration ...Assembly and cell surface presentation of NMDA receptors / Synaptic adhesion-like molecules / EPHB-mediated forward signaling / Unblocking of NMDA receptors, glutamate binding and activation / RAF/MAP kinase cascade / sensory organ development / pons maturation / regulation of cAMP/PKA signal transduction / regulation of cell communication / positive regulation of Schwann cell migration / sensitization / olfactory learning / dendritic branch / conditioned taste aversion / fear response / regulation of respiratory gaseous exchange / protein localization to postsynaptic membrane / apical dendrite / regulation of ARF protein signal transduction / transmitter-gated monoatomic ion channel activity / suckling behavior / positive regulation of inhibitory postsynaptic potential / interleukin-1 receptor binding / propylene metabolic process / response to glycine / negative regulation of dendritic spine maintenance / heterocyclic compound binding / positive regulation of glutamate secretion / regulation of monoatomic cation transmembrane transport / NMDA glutamate receptor activity / NMDA selective glutamate receptor complex / voltage-gated monoatomic cation channel activity / glutamate binding / neurotransmitter receptor complex / ligand-gated sodium channel activity / regulation of axonogenesis / calcium ion transmembrane import into cytosol / neuromuscular process / transport vesicle membrane / response to morphine / regulation of dendrite morphogenesis / protein heterotetramerization / male mating behavior / regulation of synapse assembly / glycine binding / small molecule binding / receptor clustering / startle response / ligand-gated monoatomic ion channel activity / positive regulation of reactive oxygen species biosynthetic process / parallel fiber to Purkinje cell synapse / behavioral response to pain / monoatomic cation transmembrane transport / regulation of MAPK cascade / monoatomic ion channel complex / positive regulation of calcium ion transport into cytosol / regulation of postsynaptic membrane potential / action potential / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / associative learning / positive regulation of dendritic spine maintenance / regulation of neuronal synaptic plasticity / social behavior / monoatomic cation transport / glutamate receptor binding / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of pain / prepulse inhibition / long-term memory / positive regulation of synaptic transmission / phosphatase binding / positive regulation of synaptic transmission, glutamatergic / postsynaptic density, intracellular component / behavioral fear response / monoatomic cation channel activity / synaptic cleft / calcium ion homeostasis / glutamate-gated receptor activity / regulation of long-term synaptic depression / D2 dopamine receptor binding / glutamate-gated calcium ion channel activity / presynaptic active zone membrane / cell adhesion molecule binding / dendrite membrane / ionotropic glutamate receptor binding / excitatory synapse / sensory perception of pain / ionotropic glutamate receptor signaling pathway / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / protein serine/threonine kinase binding / regulation of neuron apoptotic process / protein tyrosine kinase binding / synaptic membrane / positive regulation of excitatory postsynaptic potential / sodium ion transmembrane transport / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / response to amphetamine / learning / adult locomotory behavior / excitatory postsynaptic potential / regulation of membrane potential
類似検索 - 分子機能
Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : ...Glutamate [NMDA] receptor, epsilon subunit, C-terminal / N-methyl D-aspartate receptor 2B3 C-terminus / : / : / Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like I
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / GLYCINE / Chem-JC9 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法電子顕微鏡法 / 単粒子再構成法 / クライオ電子顕微鏡法 / 解像度: 3.37 Å
データ登録者Yu, J. / Xu, R.S. / Ge, J.P.
資金援助 中国, 1件
組織認可番号国
Chinese Academy of Sciences 中国
引用ジャーナル: Nature / 年: 2026
タイトル: Conformational diversity and fully opening mechanism of native NMDA receptor.
著者: Ruisheng Xu / Qiqi Jiang / Hongwei Xu / Lu Zhang / Xiangzi Hu / Zizhuo Lu / Huaqin Deng / Haolin Xiong / Sensen Zhang / Zhongwen Chen / Yifan Ge / Zhengjiang Zhu / Yaoyang Zhang / Yelin Chen ...著者: Ruisheng Xu / Qiqi Jiang / Hongwei Xu / Lu Zhang / Xiangzi Hu / Zizhuo Lu / Huaqin Deng / Haolin Xiong / Sensen Zhang / Zhongwen Chen / Yifan Ge / Zhengjiang Zhu / Yaoyang Zhang / Yelin Chen / Jingpeng Ge / Jie Yu /
要旨: N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) are glutamate-gated ion channels that mediate excitatory neurotransmission throughout the brain. As obligate heterotetramers, their activation requires the ...N-methyl-D-aspartate receptors (NMDARs) are glutamate-gated ion channels that mediate excitatory neurotransmission throughout the brain. As obligate heterotetramers, their activation requires the binding of both glycine and glutamate. Although recent structural studies have provided insights into endogenous receptors from select brain regions, most previous work has relied on recombinant receptors and engineered constructs, which limits our understanding of native NMDARs across the whole brain. Here we identify and resolve ten distinct native NMDAR assemblies from the whole-brain tissue of female C57BL/6 mice using immunoaffinity purification, single-molecule total internal reflection fluorescence microscopy and cryo-electron microscopy. Analyses of the GluN1-GluN2A(S1), GluN1-GluN2A(S2), GluN1-GluN2A(S3), GluN1-GluN2B, GluN1-GluN2A-GluN2B(S1), GluN1-GluN2A-GluN2B(S2), GluN1-GluN2A-GluNX(S1), GluN1-GluN2A-GluNX(S2), GluN1-GluN2B-GluNX and GluN1-GluNX structures reveal that GluN2A is the most prevalent subunit across assemblies. Moreover, the substantial conformational flexibility observed in the GluN2A amino-terminal domain may explain its fast kinetics and dominant role in gating. Dynamic movements of S-ketamine were also captured at the channel vestibule, as was pore dilation in both the GluN1 and GluN2B subunits of a native GluN1-GluN2B receptor. The latter observation represents a previously unknown fully open state of NMDAR. Our large collection of heterogeneous NMDAR structures from whole brain reveals previously unrecognized properties of conformational diversity and channel dilation.
履歴
登録2025年4月23日登録サイト: PDBJ / 処理サイト: PDBC
改定 1.02026年2月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Image / Data content type: Image / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.02026年2月18日Data content type: Primary map / Data content type: Primary map / Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12026年2月25日Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update
改定 2.02026年2月25日Data content type: EM metadata / Data content type: EM metadata / EM metadata / Group: Database references / Experimental summary / Data content type: EM metadata / EM metadata / EM metadata / カテゴリ: citation / citation_author / em_admin
Data content type: EM metadata / EM metadata ...EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata / EM metadata
Item: _citation.country / _citation.journal_abbrev ..._citation.country / _citation.journal_abbrev / _citation.journal_id_ASTM / _citation.journal_id_CSD / _citation.journal_id_ISSN / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year / _em_admin.last_update

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
B: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
C: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1
D: Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)374,09341
ポリマ－366,3334
非ポリマー7,76137
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1

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要素

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Glutamate receptor ionotropic, NMDA ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 1 / GluN1 / Glutamate [NMDA] receptor subunit zeta-1 / N-methyl-D-aspartate receptor subunit NR1 / NMD-R1


分子量: 92408.602 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: P35438
#2: タンパク質 Glutamate receptor ionotropic, NMDA 2B / GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / ...GluN2B / Glutamate [NMDA] receptor subunit epsilon-2 / N-methyl D-aspartate receptor subtype 2B / NMDAR2B / NR2B


分子量: 90757.672 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: UniProt: Q01097

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糖 , 1種, 32分子

#3: 糖...
ChemComp-NAG / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose / N-acetyl-beta-D-glucosamine / 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-D-glucose / 2-acetamido-2-deoxy-glucose / N-ACETYL-D-GLUCOSAMINE / N-アセチル-β-D-グルコサミン


タイプ: D-saccharide, beta linking / 分子量: 221.208 Da / 分子数: 32 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H15NO6
識別子タイププログラム
DGlcpNAcbCONDENSED IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0
N-acetyl-b-D-glucopyranosamineCOMMON NAMEGMML 1.0
b-D-GlcpNAcIUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
GlcNAcSNFG CARBOHYDRATE SYMBOLGMML 1.0

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非ポリマー , 3種, 5分子

#4: 化合物 ChemComp-GLY / GLYCINE / グリシン


タイプ: peptide linking / 分子量: 75.067 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H5NO2
#5: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#6: 化合物 ChemComp-JC9 / (2~{S})-2-(2-chlorophenyl)-2-(methylamino)cyclohexan-1-one / Esketamine / (S)-ケタミン


分子量: 237.725 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C13H16ClNO / タイプ: SUBJECT OF INVESTIGATION / コメント: 抗うつ薬*YM

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詳細

研究の焦点であるリガンドがあるかY
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: 電子顕微鏡法
EM実験試料の集合状態: PARTICLE / ３次元再構成法: 単粒子再構成法

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試料調製

構成要素名称: native NMDA receptor-GluN1/N2B in the closed state / タイプ: COMPLEX / Entity ID: #1-#2 / 由来: NATURAL
由来(天然)生物種: Mus musculus (ハツカネズミ)
緩衝液pH: 8
試料包埋: NO / シャドウイング: NO / 染色: NO / 凍結: YES
急速凍結凍結剤: ETHANE

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電子顕微鏡撮影

実験機器
モデル: Titan Krios / 画像提供: FEI Company
顕微鏡モデル: TFS KRIOS
電子銃電子線源: FIELD EMISSION GUN / 加速電圧: 300 kV / 照射モード: FLOOD BEAM
電子レンズモード: BRIGHT FIELD / 最大 デフォーカス（公称値）: 2000 nm / 最小 デフォーカス（公称値）: 1000 nm
撮影電子線照射量: 50 e/Å2 / フィルム・検出器のモデル: GATAN K3 (6k x 4k)

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解析

EMソフトウェア
ID名称バージョンカテゴリ
1RELION粒子像選択
2cryoSPARC粒子像選択
3PHENIX1.20.1_4487モデル精密化
14cryoSPARC３次元再構成
CTF補正タイプ: NONE
3次元再構成解像度: 3.37 Å / 解像度の算出法: FSC 0.143 CUT-OFF / 粒子像の数: 169373 / 対称性のタイプ: POINT
精密化最高解像度: 3.37 Å
立体化学のターゲット値: REAL-SPACE (WEIGHTED MAP SUM AT ATOM CENTERS)
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
ELECTRON MICROSCOPYf_bond_d0.00223952
ELECTRON MICROSCOPYf_angle_d0.44432731
ELECTRON MICROSCOPYf_dihedral_angle_d3.6343563
ELECTRON MICROSCOPYf_chiral_restr0.0423981
ELECTRON MICROSCOPYf_plane_restr0.0034122

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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